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- PDB-6smy: Crystal structure of SLA Reductase YihU from E. Coli with NADH an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6smy
タイトルCrystal structure of SLA Reductase YihU from E. Coli with NADH and product DHPS
要素3-sulfolactaldehyde reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / apo / reductase / sulfoquinovose / dihydroxypropanesulfonate
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfolactaldehyde 3-reductase / 4-hydroxybutyrate dehydrogenase / 4-hydroxybutyrate dehydrogenase activity / 3-sulfolactaldehyde reductase activity / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase activity / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process to glycerone phosphate and 3-sulfolactaldehyde / toxin catabolic process / valine catabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor ...sulfolactaldehyde 3-reductase / 4-hydroxybutyrate dehydrogenase / 4-hydroxybutyrate dehydrogenase activity / 3-sulfolactaldehyde reductase activity / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase activity / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process to glycerone phosphate and 3-sulfolactaldehyde / toxin catabolic process / valine catabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / NAD binding / NADP binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
3-sulfolactaldehyde reductase / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related, conserved site / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase signature. / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like, NAD-binding domain / NAD-binding of NADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
(2~{S})-2,3-bis(oxidanyl)propane-1-sulfonic acid / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 3-sulfolactaldehyde reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Sharma, M. / Davies, G.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Leverhulme TrustRPG-2017-190 英国
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2020
タイトル: Dynamic Structural Changes Accompany the Production of Dihydroxypropanesulfonate by Sulfolactaldehyde Reductase
著者: Sharma, M. / Abayakoon, P. / Lingford, J.P. / Epa, R. / John, A. / Jin, Y. / Goddard-Borger, E.D. / Davies, G.J. / Williams, S.J.
履歴
登録2019年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-sulfolactaldehyde reductase
B: 3-sulfolactaldehyde reductase
C: 3-sulfolactaldehyde reductase
D: 3-sulfolactaldehyde reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,0057
ポリマ－129,0294
非ポリマー9763
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21530 Å2
ΔGint-191 kcal/mol
Surface area38450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.121, 113.168, 132.393
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHEALAALAAA6 - 2946 - 294
21PHEPHEALAALABB6 - 2946 - 294
12ALAALALYSLYSAA2 - 2952 - 295
22ALAALALYSLYSCC2 - 2952 - 295
13ALAALALYSLYSAA2 - 2952 - 295
23ALAALALYSLYSDD2 - 2952 - 295
14PHEPHEALAALABB6 - 2946 - 294
24PHEPHEALAALACC6 - 2946 - 294
15PHEPHEALAALABB6 - 2946 - 294
25PHEPHEALAALADD6 - 2946 - 294
16ALAALALYSLYSCC2 - 2952 - 295
26ALAALALYSLYSDD2 - 2952 - 295

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
3-sulfolactaldehyde reductase / SLA reductase


分子量: 32257.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: yihU, b3882, JW3853 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9V8, sulfolactaldehyde 3-reductase
#2: 化合物 ChemComp-LLQ / (2~{S})-2,3-bis(oxidanyl)propane-1-sulfonic acid


分子量: 156.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: YihU was co-crystallized with 5mM NADH using 0.2 M Ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 32% PEG 3,350 as precipitant. The crystal was then soaked with solid DHPS in the mother liquor for ...詳細: YihU was co-crystallized with 5mM NADH using 0.2 M Ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 32% PEG 3,350 as precipitant. The crystal was then soaked with solid DHPS in the mother liquor for 2 min prior to harvesting into liquid nitrogen without any cryoprotectant.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9159 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→86.02 Å / Num. obs: 39554 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 320728 / Scaling rejects: 416
反射 シェル解像度: 2.45→2.55 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Num. unique obs: 4387 / CC1/2: 0.986 / Rpim(I) all: 0.076 / Rrim(I) all: 0.221 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6SM7

6sm7


解像度: 2.45→86.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 9.945 / SU ML: 0.229 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.689 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2701 1937 4.9 %RANDOM
Rwork0.2302 ---
obs0.2322 37556 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.97 Å2 / Biso mean: 42.027 Å2 / Biso min: 15.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.49 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.62 Å20 Å2
3---4.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.45→86.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7846 0 62 96 8004
Biso mean--52.9 33.25 -
残基数----1151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0138022
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0177326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.62310939
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3211.56716828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.05751142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.88223.284268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.606151105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7461529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.21151
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.029295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021499
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A67630.08
12B67630.08
21A83040.06
22C83040.06
31A79040.07
32D79040.07
41B68420.08
42C68420.08
51B66890.1
52D66890.1
61C80560.07
62D80560.07
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.514 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 125 -
Rwork0.238 2778 -
all-2903 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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