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- PDB-6smv: Structure of HPV49 E6 protein in complex with MAML1 LxxLL motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6smv
タイトルStructure of HPV49 E6 protein in complex with MAML1 LxxLL motif
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6,Mastermind-like protein 1
キーワードVIRAL PROTEIN / HPV49 E6 protein / MAML1 / LxxLL motif
機能・相同性
機能・相同性情報


atrioventricular node cell development / MAML1-RBP-Jkappa- ICN1 complex / atrioventricular node development / positive regulation of transcription of Notch receptor target / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / : / myoblast differentiation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling ...atrioventricular node cell development / MAML1-RBP-Jkappa- ICN1 complex / atrioventricular node development / positive regulation of transcription of Notch receptor target / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / : / myoblast differentiation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / Notch-HLH transcription pathway / positive regulation of myotube differentiation / Formation of paraxial mesoderm / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Notch signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / peptide antigen binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / outer membrane-bounded periplasmic space / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / periplasmic space / transcription coactivator activity / nuclear speck / protein phosphorylation / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA-templated transcription / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Neurogenic mastermind-like, N-terminal / Mastermind-like 1-3 / Neurogenic mastermind-like, N-terminal domain superfamily / : / : / MamL-1 domain / Mastermind-like 1/3, transactivation domain 2 / Mastermind-like 1/3, transactivation domain 1 / MamL-1 domain / E6 early regulatory protein ...Neurogenic mastermind-like, N-terminal / Mastermind-like 1-3 / Neurogenic mastermind-like, N-terminal domain superfamily / : / : / MamL-1 domain / Mastermind-like 1/3, transactivation domain 2 / Mastermind-like 1/3, transactivation domain 1 / MamL-1 domain / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Protein E6 / Mastermind-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Human papillomavirus type 49 (パピローマウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Suarez, I.P. / Cousido-Siah, A. / Bonhoure, A. / Kostmann, C. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Trave, G.
資金援助 フランス, 米国, 3件
組織認可番号国
French League Against Cancerequipe labellisee 2015 and fellowship AB フランス
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA134737 米国
Foundation for Medical Research (France)fellowship to IPS フランス
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Cellular target recognition by HPV18 and HPV49 oncoproteins
著者: Suarez, I.P. / Bonhoure, A. / Cousido-Siah, A. / Chebaro, Y. / Kostmann, C. / Eberling, P. / Altschuh, D. / Mitschler, A. / Podjarny, A. / Trave, G.
履歴
登録2019年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年3月11日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_sites / cell / chem_comp / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.angle_beta / _cell.volume / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_src_gen.gene_src_strain / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_starting_model / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _software.version / _struct_sheet.number_strands
解説: Polymer backbone linkage / 詳細: MBP density is poor and model was improved. / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6,Mastermind-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1685
ポリマ－59,2641
非ポリマー9044
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area22980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.906, 44.539, 94.237
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.705, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Protein E6,Mastermind-like protein 1 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Mam-1


分子量: 59264.289 Da / 分子数: 1 / 変異: K84A,K240A,E360A,K363A,D364A,C1008A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma ...詳細: Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.,Residues 1-362: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, Uniprot P0AEX9, Natural source: Escherichi coli. Residues 1001-1136: HPV49 E6 Protein, Uniprot P36813, Natural source: Human papilloma virus type 49. Residues 2002-2015: MAML1, Uniprot Q92585, Natural source: Homo sapiens.
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Human papillomavirus type 49 (パピローマウイルス), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, E6, MAML1, KIAA0200 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P36813, UniProt: Q92585
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.8 / 詳細: Lithium Acetate 200mM, PEG 3350 22.5%

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→46.44 Å / Num. obs: 63547 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 40.93 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.14
反射 シェル解像度: 2.1439→2.2205 Å / Num. unique obs: 10215 / CC1/2: 0.688

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18rc1_3769精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GIZ

4giz


解像度: 2.14→46.44 Å / SU ML: 0.3268 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 28.1416
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2553 3194 5.03 %
Rwork0.2178 --
obs0.2197 63536 97.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 78.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→46.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4059 0 54 171 4284
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00164227
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.43485749
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0387642
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003735
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3961500
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.180.35291400.32672570X-RAY DIFFRACTION96.99
2.18-2.210.31311340.31032595X-RAY DIFFRACTION95.86
2.21-2.250.29411390.32362584X-RAY DIFFRACTION96.56
2.25-2.280.38231400.34382597X-RAY DIFFRACTION98.56
2.28-2.330.37211400.28712661X-RAY DIFFRACTION96.62
2.33-2.370.361330.30242570X-RAY DIFFRACTION97.62
2.37-2.420.27711440.26352675X-RAY DIFFRACTION99.61
2.42-2.470.31721410.26412660X-RAY DIFFRACTION96.65
2.47-2.530.33821360.25742616X-RAY DIFFRACTION99.64
2.53-2.590.32251450.24132657X-RAY DIFFRACTION99.22
2.59-2.660.261370.24322613X-RAY DIFFRACTION97.55
2.66-2.740.27051420.232675X-RAY DIFFRACTION99.54
2.74-2.830.29041400.22132659X-RAY DIFFRACTION98.11
2.83-2.930.16861440.22842664X-RAY DIFFRACTION99.33
2.93-3.050.28151390.21722624X-RAY DIFFRACTION98.47
3.05-3.190.22031410.22292656X-RAY DIFFRACTION97.93
3.19-3.350.27711410.22272625X-RAY DIFFRACTION98.57
3.36-3.560.27841360.20932594X-RAY DIFFRACTION97.85
3.57-3.840.20061380.20012624X-RAY DIFFRACTION97.22
3.84-4.230.21361400.18932569X-RAY DIFFRACTION96.47
4.23-4.830.24371340.17692610X-RAY DIFFRACTION96.72
4.84-6.090.23561410.2072647X-RAY DIFFRACTION97.96
6.09-46.440.23831290.18772597X-RAY DIFFRACTION96.43
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.42795036036-0.7174191713-0.4802871695712.29649767779-0.1566115360672.43031222337-0.12258848876-1.26919599255-0.2374639116970.4298847952520.302750410276-0.2175823099110.04546071747870.6321958517960.3385328667120.4675288349040.192789046942-0.0362841662521.00343352609-0.01279713387370.1971510674110.18834405720.9050797256428.6007754583
21.270372925190.3827252417730.4338413178180.652958710136-0.005227986066440.460990565806-0.17239353150.1020196553150.193358156404-0.1390833797870.06393905472820.0933773264209-0.124072133792-0.0867378367083-0.00297367221530.265386389787-0.0218056734978-0.01198573976830.163088772384-0.01550384290110.48780472835426.4864669619-1.98434490956-6.37970437966
30.659846862911-0.300615032696-0.1579539535140.2088789324180.007146781600620.0703977831772-0.4766129901570.01596678148560.366209502713-0.08102730641080.344389924510.232051157076-0.431138575271-0.00325893560289-0.0436449826780.532213288057-0.0566093865913-0.2354706458350.332209430196-0.01219768673031.1887606266616.84881163161.2255211538-11.430426312
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 371 )1 - 3711 - 371
22chain 'A' and (resid 1001 through 1136 )1001 - 1136372 - 511
33chain 'A' and (resid 1998 through 2015 )1998 - 2015512 - 529

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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