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- PDB-4piv: Human Fatty Acid Synthase Psi/KR Tri-Domain with NADPH and GSK2194069 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4piv
タイトルHuman Fatty Acid Synthase Psi/KR Tri-Domain with NADPH and GSK2194069
要素Fatty acid synthase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / fatty acid synthase / human FAS / keto-reductase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty-acid synthase system / ether lipid biosynthetic process / Vitamin B5 (pantothenate) metabolism / neutrophil differentiation / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, Re-specific) / glandular epithelial cell development / establishment of endothelial intestinal barrier / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity ...fatty-acid synthase system / ether lipid biosynthetic process / Vitamin B5 (pantothenate) metabolism / neutrophil differentiation / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, Re-specific) / glandular epithelial cell development / establishment of endothelial intestinal barrier / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / glycogen granule / Fatty acyl-CoA biosynthesis / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / modulation by host of viral process / ChREBP activates metabolic gene expression / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / mammary gland development / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / fatty acid synthase activity / monocyte differentiation / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / cellular response to interleukin-4 / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fatty acid metabolic process / fatty acid biosynthetic process / osteoblast differentiation / melanosome / cadherin binding / inflammatory response / Golgi apparatus / RNA binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Fatty acid synthase, pseudo-KR domain / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Thioesterase / Thioesterase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / : / Polyketide synthase dehydratase domain ...: / Fatty acid synthase, pseudo-KR domain / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Thioesterase / Thioesterase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / : / Polyketide synthase dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Zinc-binding dehydrogenase / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / PKS_KR / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2W4 / CACODYLATE ION / Chem-NDP / Fatty acid synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.299 Å
データ登録者Williams, S.P. / Wang, L. / Brown, K.K. / Parrish, C.A. / Hardwicke, M.A.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: A human fatty acid synthase inhibitor binds beta-ketoacyl reductase in the keto-substrate site.
著者: Hardwicke, M.A. / Rendina, A.R. / Williams, S.P. / Moore, M.L. / Wang, L. / Krueger, J.A. / Plant, R.N. / Totoritis, R.D. / Zhang, G. / Briand, J. / Burkhart, W.A. / Brown, K.K. / Parrish, C.A.
履歴
登録2014年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22014年8月20日Group: Database references
改定 1.32014年10月1日Group: Database references
改定 1.42017年11月22日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_status ...entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid synthase
B: Fatty acid synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,70212
ポリマ－143,6962
非ポリマー3,00610
水3,963220
1
A: Fatty acid synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3516
ポリマ－71,8481
非ポリマー1,5035
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fatty acid synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3516
ポリマ－71,8481
非ポリマー1,5035
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.221, 85.761, 85.995
Angle α, β, γ (deg.)65.490, 89.960, 87.220
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1110 - 2113 / Label seq-ID: 2 - 653

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Fatty acid synthase


分子量: 71848.188 Da / 分子数: 2
断片: Psi/KR Tri-Domain (UNP residues 1110-1524, 1877-2114)
変異: del(E1525-I1876), P1524G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FASN, FAS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49327, fatty-acid synthase system

-
非ポリマー , 5種, 230分子

#2: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-2W4 / 4-[4-(1-benzofuran-5-yl)phenyl]-5-{[(3S)-1-(cyclopropylcarbonyl)pyrrolidin-3-yl]methyl}-2,4-dihydro-3H-1,2,4-triazol-3-one


分子量: 428.483 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H24N4O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 25% PEG3350, 0.19 M ammonium sulfate, 5 mM sodium cacodylate, pH 7.6
PH範囲: 6.5 - 7.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月5日
放射モノクロメーター: diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.9 % / 数: 233271 / Rsym value: 0.057 / D res high: 2.227 Å / D res low: 78.227 Å / Num. obs: 60106 / % possible obs: 98.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.0478.2310.0250.0253.7
4.987.0410.030.033.8
4.074.9810.0290.0293.8
3.524.0710.0340.0343.8
3.153.5210.0510.0513.9
2.883.1510.0820.0823.9
2.662.8810.1320.1323.9
2.492.6610.210.213.9
2.352.4910.3070.3073.9
2.232.3510.4370.4373.9
反射解像度: 2.227→78.227 Å / Num. all: 60106 / Num. obs: 60106 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 37.165 Å2 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.079 / Rsym value: 0.057 / Net I/av σ(I): 11.514 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 233271
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.227-2.353.90.4371.83434587410.310.4372.697.5
2.35-2.493.90.3072.53248082590.220.3073.697.8
2.49-2.663.90.213.73062678200.150.215.298
2.66-2.883.90.1325.92845972870.0940.132898.2
2.88-3.153.90.0829.32604366890.0590.0821298.5
3.15-3.523.90.05114.32349560900.0360.05117.998.6
3.52-4.073.80.034202045653440.0240.03425.498.4
4.07-4.983.80.02922.71711544860.020.02930.598.1
4.98-7.043.80.0321.21325135060.0220.0329.498.6
7.04-78.2273.70.02523.5700118840.0180.02535.397.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation29.53 Å2.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0109精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
MOLREP11.0.02位相決定
BUSTER精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.299→28.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / WRfactor Rfree: 0.2379 / WRfactor Rwork: 0.2083 / FOM work R set: 0.8646 / SU B: 11.556 / SU ML: 0.137 / SU R Cruickshank DPI: 0.0958 / SU Rfree: 0.0539 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2457 3898 7.3 %RANDOM
Rwork0.2139 49197 --
obs0.2162 53095 95.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.67 Å2 / Biso mean: 23.875 Å2 / Biso min: 15.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.22 Å29.76 Å2-0.84 Å2
2--4.8 Å2-5.31 Å2
3---4.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.299→28.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8937 0 188 220 9345
Biso mean--25.79 33.79 -
残基数----1220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0199320
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1171.98712713
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.933314923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.04251210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10623.593334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.853151393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6581556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02110391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021843
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 20461 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.299→2.358 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 271 -
Rwork0.273 3554 -
all-3825 -
obs--94.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6785-0.28260.55160.714-0.60131.111-0.0253-0.08330.0731-0.021-0.02740.00410.02570.00930.05270.00450.00880.00110.0203-0.00810.1135C4.77-1.752-22.616
20.6163-0.4894-0.09311.50120.09550.4046-0.00890.00550.0311-0.0184-0.00990.053-0.03140.05710.01880.0261-0.0265-0.04460.03740.02820.1041-4.8881.99623.118
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1109 - 2113
2X-RAY DIFFRACTION1A2201
3X-RAY DIFFRACTION1A2202
4X-RAY DIFFRACTION1A2205
5X-RAY DIFFRACTION2B1110 - 2113
6X-RAY DIFFRACTION2B2201
7X-RAY DIFFRACTION2B2202
8X-RAY DIFFRACTION2B2205

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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