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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6sih | ||||||
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タイトル | Structure of bacterial flagellar capping protein FliD | ||||||
要素 | Flagellar hook-associated protein 2 | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Flagellum (鞭毛) / Flagella (鞭毛) / FliD / HAP2 / Campylobacter jejuni / C.jejuni | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum filament cap / bacterial-type flagellum hook / 細胞接着 / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Campylobacter jejuni (カンピロバクター) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | ||||||
データ登録者 | Al-Otaibi, N.S. / Farrell, D. / DiMaio, F. / Bergeron, J.R.C. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: The cryo-EM structure of the bacterial flagellum cap complex suggests a molecular mechanism for filament elongation. 著者: Natalie S Al-Otaibi / Aidan J Taylor / Daniel P Farrell / Svetomir B Tzokov / Frank DiMaio / David J Kelly / Julien R C Bergeron / 要旨: The bacterial flagellum is a remarkable molecular motor, whose primary function in bacteria is to facilitate motility through the rotation of a filament protruding from the bacterial cell. A cap ...The bacterial flagellum is a remarkable molecular motor, whose primary function in bacteria is to facilitate motility through the rotation of a filament protruding from the bacterial cell. A cap complex, consisting of an oligomer of the protein FliD, is localized at the tip of the flagellum, and is essential for filament assembly, as well as adherence to surfaces in some bacteria. However, the structure of the intact cap complex, and the molecular basis for its interaction with the filament, remains elusive. Here we report the cryo-EM structure of the Campylobacter jejuni cap complex, which reveals that FliD is pentameric, with the N-terminal region of the protomer forming an extensive set of contacts across several subunits, that contribute to FliD oligomerization. We also demonstrate that the native C. jejuni flagellum filament is 11-stranded, contrary to a previously published cryo-EM structure, and propose a molecular model for the filament-cap interaction. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
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ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6sih.cif.gz | 811.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6sih.ent.gz | 677.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6sih.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/si/6sih ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/si/6sih | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 72159.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター) 遺伝子: fliD, EC071_02365 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3I4YJR7 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Decamer complex of FliD / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター) / 株: 81116 |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 105000 X / 倍率(補正後): 36232 X |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 41 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1223 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 56000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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