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万見
- PDB-6sdx: Salmonella ATPase InvC with ATP gamma S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sdx
タイトルSalmonella ATPase InvC with ATP gamma S
要素ATP synthase
キーワードHYDROLASE / Bacterial pathogenesis / Salmonella enterica / Type III secretion system (T3SS) / ATPase / Crystallography.
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / ATP hydrolysis activity ...protein-exporting ATPase activity / protein-secreting ATPase / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATPase, type III secretion system, FliI/YscN / T3SS EscN ATPase, C-terminal / T3SS EscN ATPase C-terminal domain / : / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain ...ATPase, type III secretion system, FliI/YscN / T3SS EscN ATPase, C-terminal / T3SS EscN ATPase C-terminal domain / : / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / protein-secreting ATPase / SPI-1 type 3 secretion system ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.645 Å
データ登録者Bernal, I. / Roemermann, J. / Flacht, L. / Lunelli, M. / Uetrecht, C. / Kolbe, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
European Communitys Seventh Framework Programme311374 ドイツ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: Structural analysis of ligand-bound states of the Salmonella type III secretion system ATPase InvC.
著者: Bernal, I. / Romermann, J. / Flacht, L. / Lunelli, M. / Uetrecht, C. / Kolbe, M.
履歴
登録2019年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0198
ポリマ－40,0791
非ポリマー9407
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area15080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.898, 107.898, 73.847
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase / ATP synthase SpeL / FliI/YscN family ATPase


分子量: 40078.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: invC, C2253_13110, CET98_05410, D7F20_20040, D7H43_13080, DD95_05410, DJ388_12235, EKL42_12020
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0D6IHD2, UniProt: P0A1B9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.14 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 3M sodium chloride pH 7.5 and 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.645→100 Å / Num. obs: 14402 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 16.58
反射 シェル解像度: 2.645→2.71 Å / Rmerge(I) obs: 1.596 / Num. unique obs: 1041 / CC1/2: 0.54 / Rrim(I) all: 1.694

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5SWJ

5swj


解像度: 2.645→53.949 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 27.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2236 708 4.92 %
Rwork0.1862 --
obs0.1881 14382 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 184.98 Å2 / Biso mean: 79.3196 Å2 / Biso min: 39.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.645→53.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2677 0 57 33 2767
Biso mean--105.98 71.17 -
残基数----347
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.645-2.8490.36341430.3105269899
2.849-3.13570.25391420.22932703100
3.1357-3.58940.23691400.19642734100
3.5894-4.52190.21411410.16132748100
4.5219-53.9490.19651420.17122791100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 43.3427 Å / Origin y: -6.9601 Å / Origin z: 5.6188 Å
111213212223313233
T0.619 Å2-0.0269 Å2-0.027 Å2-0.3846 Å20.0187 Å2--0.4717 Å2
L0.8506 °20.3259 °20.399 °2-1.264 °20.4375 °2--0.994 °2
S-0.1258 Å °0.0358 Å °0.0813 Å °-0.0894 Å °0.0314 Å °0.155 Å °-0.1664 Å °-0.1433 Å °-0.0032 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA82 - 438
2X-RAY DIFFRACTION1allL1 - 7
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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