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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6sct | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the consensus triskelion hub of the clathrin coat complex | ||||||||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN / clathrin / coat protein / endocytosis / trafficking | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin light chain binding / clathrin complex / clathrin coat of coated pit / clathrin coat assembly / clathrin-coated endocytic vesicle / clathrin-coated vesicle / receptor-mediated endocytosis / ribosomal large subunit biogenesis / intracellular protein transport ...clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin light chain binding / clathrin complex / clathrin coat of coated pit / clathrin coat assembly / clathrin-coated endocytic vesicle / clathrin-coated vesicle / receptor-mediated endocytosis / ribosomal large subunit biogenesis / intracellular protein transport / spindle / disordered domain specific binding / mitotic cell cycle / nucleolus / structural molecule activity / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.69 Å | ||||||||||||
![]() | Morris, K.L. / Cameron, A.D. / Sessions, R. / Smith, C.J. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM of multiple cage architectures reveals a universal mode of clathrin self-assembly. 著者: Kyle L Morris / Joseph R Jones / Mary Halebian / Shenping Wu / Michael Baker / Jean-Paul Armache / Amaurys Avila Ibarra / Richard B Sessions / Alexander D Cameron / Yifan Cheng / Corinne J Smith / ![]() ![]() 要旨: Clathrin forms diverse lattice and cage structures that change size and shape rapidly in response to the needs of eukaryotic cells during clathrin-mediated endocytosis and intracellular trafficking. ...Clathrin forms diverse lattice and cage structures that change size and shape rapidly in response to the needs of eukaryotic cells during clathrin-mediated endocytosis and intracellular trafficking. We present the cryo-EM structure and molecular model of assembled porcine clathrin, providing insights into interactions that stabilize key elements of the clathrin lattice, namely, between adjacent heavy chains, at the light chain-heavy chain interface and within the trimerization domain. Furthermore, we report cryo-EM maps for five different clathrin cage architectures. Fitting structural models to three of these maps shows that their assembly requires only a limited range of triskelion leg conformations, yet inherent flexibility is required to maintain contacts. Analysis of the protein-protein interfaces shows remarkable conservation of contact sites despite architectural variation. These data reveal a universal mode of clathrin assembly that allows variable cage architecture and adaptation of coated vesicle size and shape during clathrin-mediated vesicular trafficking or endocytosis. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 762.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 127.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 195.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 0126MC ![]() 0114C ![]() 0115C ![]() 0116C ![]() 0118C ![]() 0120C ![]() 0121C ![]() 0122C ![]() 0123C ![]() 0124C ![]() 0125C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 88.4 Data #1: Hub subparticles of the 28 mini coat [picked particles - multiframe - unprocessed] Data #2: Hub subparticles of the 32 sweet potato [picked particles - multiframe - unprocessed] Data #3: Hub subparticles of the 36 D6 barrel [picked particles - multiframe - unprocessed] Data #4: Hub subparticles of the 36 tennis ball [picked particles - multiframe - unprocessed] Data #5: Hub subparticles of the 37 big apple [picked particles - multiframe - unprocessed]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 191826.344 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 25218.500 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: clathrin cage triskelion hub consensus structure consisting of heavy and light chains タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.54 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 6.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 詳細: Ambient temperature and humidity |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 82111 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 69 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 12785 / 詳細: Manual picking | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 313406 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / Target criteria: Cross-correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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