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Yorodumi- PDB-6s9s: Dimerization domain of Xenopus laevis LDB1 in complex with darpin 10 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6s9s | ||||||
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Title | Dimerization domain of Xenopus laevis LDB1 in complex with darpin 10 | ||||||
Components |
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Keywords | GENE REGULATION / WNT signalling / wnt enhanceosome | ||||||
Function / homology | Function and homology information LIM domain binding / transcription coregulator binding / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | synthetic construct (others) Xenopus laevis (African clawed frog) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Renko, M. / Schaefer, J.V. / Pluckthun, A. / Bienz, M. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2019 Title: Rotational symmetry of the structured Chip/LDB-SSDP core module of the Wnt enhanceosome. Authors: Renko, M. / Fiedler, M. / Rutherford, T.J. / Schaefer, J.V. / Pluckthun, A. / Bienz, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6s9s.cif.gz | 145.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6s9s.ent.gz | 115.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6s9s.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6s9s_validation.pdf.gz | 438.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6s9s_full_validation.pdf.gz | 439.5 KB | Display | |
Data in XML | 6s9s_validation.xml.gz | 12.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6s9s_validation.cif.gz | 16.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s9/6s9s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s9/6s9s | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 21438.074 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
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#2: Protein | Mass: 21797.818 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xenopus laevis (African clawed frog) / Gene: ldb1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P70060 |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.95 Å3/Da / Density % sol: 58.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 / Details: 0.1 M TRIS, pH 8.5 20% PEG 8K 0.2 M Li2SO4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 0.98004 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 11, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98004 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→49.75 Å / Num. obs: 22606 / % possible obs: 99.14 % / Redundancy: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.098 / Net I/σ(I): 15.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.28 Å / Num. unique obs: 223 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.2→49.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 29.332 / SU ML: 0.294 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.218 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 252.91 Å2 / Biso mean: 72.364 Å2 / Biso min: 47.42 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.2→49.75 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.198→2.255 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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