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万見
- PDB-6s3w: Solution NMR Structure of TolAIII Bound to a Peptide Derived from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s3w
タイトルSolution NMR Structure of TolAIII Bound to a Peptide Derived from the N-terminus of TolB
要素
  • Cell envelope integrity/translocation protein TolA
  • TolBp
キーワードPROTEIN BINDING / TolA / TolB / Pal / bacterial outer membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


bacteriocin transport / toxin transmembrane transporter activity / protein import / periplasmic space / cell division / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TonB C terminal / Tol-Pal system, TolA / TolB, N-terminal / Tol-Pal system protein TolB / TolB amino-terminal domain / TonB/TolA, C-terminal / WD40-like beta propeller / WD40-like Beta Propeller Repeat / Six-bladed beta-propeller, TolB-like
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tol-Pal system protein TolA / Tol-Pal system protein TolB
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法溶液NMR / simulated annealing / molecular dynamics
データ登録者Kleanthous, C. / Redfield, C. / Rajasekar, K. / Holmes, P.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/I008691/1 英国
European Research Council742555 英国
Wellcome Trust201505/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The lipoprotein Pal stabilises the bacterial outer membrane during constriction by a mobilisation-and-capture mechanism.
著者: Szczepaniak, J. / Holmes, P. / Rajasekar, K. / Kaminska, R. / Samsudin, F. / Inns, P.G. / Rassam, P. / Khalid, S. / Murray, S.M. / Redfield, C. / Kleanthous, C.
履歴
登録2019年6月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: TolBp
A: Cell envelope integrity/translocation protein TolA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0542
ポリマ－15,0542
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, The 1:1 stoichiometry was determined by ITC. In addition, NMR titrations confirmed this.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1720 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8000 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 600structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TolBp


分子量: 1315.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Peptide sequence represents residues 22 to 34 of the TolB sequence. This is the region of TolB that binds to TolAIII.
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50601*PLUS
#2: タンパク質 Cell envelope integrity/translocation protein TolA


分子量: 13738.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: This is the 3rd domain of the TolA protein. / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: EFK27_03855 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A454LZ61, UniProt: P50600*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic13D HNCO
122isotropic13D HNCA
132isotropic13D CBCANH
142isotropic13D CBCA(CO)NH
152isotropic13D H(CCO)NH
162isotropic13D C(CO)NH
172isotropic13D HBHA(CO)NH
182isotropic12D 1H-15N HSQC
191isotropic23D 1H-15N NOESY
1101isotropic23D 1H-15N TOCSY
1111isotropic22D 1H-15N HSQC
1122isotropic12D 1H-13C HSQC
1132isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
1144isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
1153isotropic12D HNCO
1163isotropic12D HBHA(CO)NH
1173isotropic12D HNCA
1183isotropic12D CBCA(CO)NH
1193isotropic12D 1H-15N HSQC
1203isotropic12D 1H-13C HSQC
1213isotropic12D HN(CA)CO
1223isotropic12D 1H-13C NOESY aliphatic
1233isotropic12D 1H-15N NOESY
1242isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1252isotropic22D 1H-13C HSQC
1261isotropic22D 1H-15N IPAP
1275anisotropic22D 1H-15N IPAP

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系詳細
solution10.6 mM [U-98% 15N] TolAIII, 3 mM TolBp, 20 mM sodium phosphate, 60 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2Osample_195% H2O/5% D2O
solution20.6 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] TolAIII, 3 mM TolBp, 20 mM sodium phosphate, 60 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2Osample_295% H2O/5% D2O
solution31.1 mM TolAIII, 0.2 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] TolBp, 20 mM sodium phosphate, 60 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2Osample_395% H2O/5% D2O
solution40.6 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] TolAIII, 3 mM TolBp, 20 mM sodium phosphate, 60 mM sodium chloride, 100% D2Osample_4100% D2O
solution50.6 mM [U-98% 15N] TolAIII, 3 mM TolBp, 20 mM sodium phosphate, 60 mM sodium chloride, 5 % C12E6/n-hexanol, 95% H2O/5% D2Osample_595% H2O/5% D2OUsed for measurement of residual dipolar couplings. Alignment medium is mixture of C12E6 and n-hexanol as described by Ruckert & Otting (2000).
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMTolAIII[U-98% 15N]1
3 mMTolBpnatural abundance1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
60 mMsodium chloridenatural abundance1
0.6 mMTolAIII[U-98% 13C; U-98% 15N]2
3 mMTolBpnatural abundance2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
60 mMsodium chloridenatural abundance2
1.1 mMTolAIIInatural abundance3
0.2 mMTolBp[U-98% 13C; U-98% 15N]3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
60 mMsodium chloridenatural abundance3
0.6 mMTolAIII[U-98% 13C; U-98% 15N]4
3 mMTolBpnatural abundance4
20 mMsodium phosphatenatural abundance4
60 mMsodium chloridenatural abundance4
0.6 mMTolAIII[U-98% 15N]5
3 mMTolBpnatural abundance5
20 mMsodium phosphatenatural abundance5
60 mMsodium chloridenatural abundance5
5 %C12E6/n-hexanolnatural abundance5
試料状態イオン強度: 140 mM / Ionic strength err: 10 / Label: sample_conditions_1 / pH: 7 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 293 K / Temperature err: 0.5

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II5001with cryoprobe
Home-built CustomHome-builtCustom7502RT probe
Home-built home buildHome-builthome build9503RT probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CNS1.2Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
精密化
手法ソフトェア番号詳細
simulated annealing38 rounds of iterative structure calculation using ARIA protocol
molecular dynamics420 lowest energy structures further refined using MD in water via ARIA protocol
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 600 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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