[日本語] English
万見
- PDB-6s29: Structure of fission yeast Mis16-Mis19 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s29
タイトルStructure of fission yeast Mis16-Mis19 complex
要素
  • CENP-A recruiting complex protein mis19
  • Histone acetyltransferase type B subunit 2
キーワードCELL CYCLE / centromere mitosis WD40 histone chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome, centromeric core domain / HATs acetylate histones / CENP-A recruiting complex / RMTs methylate histone arginines / Neddylation / HDACs deacetylate histones / H3-H4 histone complex chaperone activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore ...chromosome, centromeric core domain / HATs acetylate histones / CENP-A recruiting complex / RMTs methylate histone arginines / Neddylation / HDACs deacetylate histones / H3-H4 histone complex chaperone activity / CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / chromosome, centromeric region / kinetochore / histone binding / chromatin remodeling / cell division / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / : / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. ...Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / : / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / CENP-A recruiting complex protein mis19 / Histone acetyltransferase type B subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.988 Å
データ登録者Lefevre, S. / Korntner-Vetter, M. / Singleton, M.R.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome TrustFC001155 英国
Medical Research Council (United Kingdom)FC001155 英国
Cancer Research UKFC001155 英国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2019
タイトル: Subunit interactions and arrangements in the fission yeast Mis16-Mis18-Mis19 complex.
著者: Korntner-Vetter, M. / Lefevre, S. / Hu, X.W. / George, R. / Singleton, M.R.
履歴
登録2019年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase type B subunit 2
B: CENP-A recruiting complex protein mis19
C: Histone acetyltransferase type B subunit 2
D: CENP-A recruiting complex protein mis19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,96610
ポリマ－111,4864
非ポリマー4796
水13,980776
1
A: Histone acetyltransferase type B subunit 2
B: CENP-A recruiting complex protein mis19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9835
ポリマ－55,7432
非ポリマー2403
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area21300 Å2
手法PISA
2
C: Histone acetyltransferase type B subunit 2
D: CENP-A recruiting complex protein mis19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9835
ポリマ－55,7432
非ポリマー2403
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area21230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.171, 99.035, 109.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase type B subunit 2 / Kinetochore protein mis16


分子量: 48407.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: mis16, hat2, SPCC1672.10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O94244
#2: タンパク質 CENP-A recruiting complex protein mis19 / Eighteen-interacting centromere protein 1 / Kinetochore protein mis19


分子量: 7335.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: mis19, eic1, kis1, SPBC27B12.02, SPBC30B4.10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O42995
#3: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 776 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.6 M NaBr, 0.1 M Tris pH 9.0, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.988→54.28 Å / Num. obs: 69320 / % possible obs: 89.56 % / 冗長度: 5.6 % / Net I/σ(I): 8.11
反射 シェル解像度: 1.988→2.06 Å / Num. unique obs: 3761

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6S1L

6s1l


解像度: 1.988→54.28 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2342 3556 5.14 %
Rwork0.1959 --
obs0.1979 69227 89.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.988→54.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7163 0 6 776 7945
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1069992
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.2474383
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0661108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071303
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9879-2.01510.3096660.28061224X-RAY DIFFRACTION42
2.0151-2.04390.3256860.2581507X-RAY DIFFRACTION51
2.0439-2.07440.3279880.26341637X-RAY DIFFRACTION57
2.0744-2.10680.2992980.25461854X-RAY DIFFRACTION63
2.1068-2.14130.27311140.24142023X-RAY DIFFRACTION70
2.1413-2.17830.2921370.24442168X-RAY DIFFRACTION75
2.1783-2.21790.26451340.23462461X-RAY DIFFRACTION84
2.2179-2.26050.29481470.22642815X-RAY DIFFRACTION97
2.2605-2.30670.281720.22622937X-RAY DIFFRACTION100
2.3067-2.35680.27721730.23372873X-RAY DIFFRACTION100
2.3568-2.41170.27411480.22832959X-RAY DIFFRACTION100
2.4117-2.4720.29431860.22462878X-RAY DIFFRACTION100
2.472-2.53880.28111620.21732945X-RAY DIFFRACTION100
2.5388-2.61350.27541530.21592918X-RAY DIFFRACTION100
2.6135-2.69790.27741640.20272927X-RAY DIFFRACTION100
2.6979-2.79430.24571530.2052957X-RAY DIFFRACTION100
2.7943-2.90620.2381270.20762929X-RAY DIFFRACTION100
2.9062-3.03840.24821550.2092928X-RAY DIFFRACTION100
3.0384-3.19860.2321520.20252959X-RAY DIFFRACTION100
3.1986-3.3990.23951570.18922925X-RAY DIFFRACTION100
3.399-3.66140.1951670.16872932X-RAY DIFFRACTION100
3.6614-4.02970.2051550.16652970X-RAY DIFFRACTION100
4.0297-4.61250.19311500.15132944X-RAY DIFFRACTION100
4.6125-5.81030.17141660.16372976X-RAY DIFFRACTION100
5.8103-54.30370.20631460.20083025X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る