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- PDB-6s07: Structure of formylglycine-generating enzyme at 1.04 A in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s07
タイトルStructure of formylglycine-generating enzyme at 1.04 A in complex with copper and substrate reveals an acidic pocket for binding and acti-vation of molecular oxygen.
要素
  • Abz-ALA-THR-THR-PRO-LEU-CYS-GLY-PRO-SER-ARG-ALA-SER-ILE-LEU-SER-GLY-ARG
  • Formylglycine-generating enzyme
キーワードTRANSFERASE / Formylglycine-generating enzyme / complex / substrate analog / copper
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylglucosamine-6-sulfatase activity / formylglycine-generating enzyme / formylglycine-generating oxidase activity / protein oxidation / glycosaminoglycan binding / cuprous ion binding / post-translational protein modification / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
paralog of FGE (formylglycine-generating enzyme) / paralog of FGE (formylglycine-generating enzyme) / Sulfatase-modifying factor enzyme / Sulfatase-modifying factor enzyme 1 / Sulfatase-modifying factor enzyme superfamily / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / C-type lectin fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Formylglycine-generating enzyme / Sulfatase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermomonospora curvata (バクテリア)
Thermomonospora curvata DSM 43183 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.04 Å
データ登録者Leisinger, F. / Miarzlou, D.A. / Seebeck, F.P.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation スイス
European Research CouncilERC-2013- StG 336559 スイス
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2019
タイトル: Structure of formylglycine-generating enzyme in complex with copper and a substrate reveals an acidic pocket for binding and activation of molecular oxygen.
著者: Miarzlou, D.A. / Leisinger, F. / Joss, D. / Haussinger, D. / Seebeck, F.P.
履歴
登録2019年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.12024年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formylglycine-generating enzyme
C: Abz-ALA-THR-THR-PRO-LEU-CYS-GLY-PRO-SER-ARG-ALA-SER-ILE-LEU-SER-GLY-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1676
ポリマ－34,9882
非ポリマー1794
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area13910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.409, 71.939, 76.733
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Formylglycine-generating enzyme / FGE


分子量: 33336.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermomonospora curvata (strain ATCC 19995 / DSM 43183 / JCM 3096 / NBRC 15933 / NCIMB 10081 / Henssen B9) (バクテリア)
株: ATCC 19995 / DSM 43183 / JCM 3096 / NBRC 15933 / NCIMB 10081 / Henssen B9
遺伝子: Tcur_4811 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B / BL21-DE3 [Korea] / 参照: UniProt: D1A7C3, formylglycine-generating enzyme
#2: タンパク質・ペプチド Abz-ALA-THR-THR-PRO-LEU-CYS-GLY-PRO-SER-ARG-ALA-SER-ILE-LEU-SER-GLY-ARG


分子量: 1650.876 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: modified sulfatase sequence motif
由来: (合成) Thermomonospora curvata DSM 43183 (バクテリア)
参照: UniProt: D1ADF2*PLUS

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非ポリマー , 4種, 298分子

#3: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10 % PEG 8000, Tris-HCl (0.1 M, pH 7.0) and MgCl2 (0.2 M)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.999997273308 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999997273308 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.04→46.48 Å / Num. obs: 155236 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 10.36 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 19.5 / Num. measured all: 1883544 / Scaling rejects: 3387
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.04-1.0610.10.663.575870.9090.2160.695100
5.7-46.4811.40.0410840.9970.0120.04299.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
PHASER1.12位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5nxl

5nxl


解像度: 1.04→46.476 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.63
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1801 7807 5.03 %
Rwork0.1729 --
obs0.1733 155126 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 37.81 Å2 / Biso mean: 13.3717 Å2 / Biso min: 6.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.04→46.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2470 0 4 294 2768
Biso mean--11.65 17.89 -
残基数----320
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062580
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9473539
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008481
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.177902
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.04-1.05180.24932660.243648405106
1.0518-1.06420.23892520.234248925144
1.0642-1.07720.21052340.22148455079
1.0772-1.09080.21062580.217848645122
1.0908-1.10520.24392690.212848515120
1.1052-1.12030.2242240.205848995123
1.1203-1.13630.21382690.203648385107
1.1363-1.15330.19492920.19848605152
1.1533-1.17130.19962730.195148555128
1.1713-1.19050.19352560.192548915147
1.1905-1.2110.21092340.190648765110
1.211-1.23310.18452720.187448605132
1.2331-1.25680.18552550.182548995154
1.2568-1.28240.20892810.181548565137
1.2824-1.31030.1912350.182549105145
1.3103-1.34080.19172450.176848985143
1.3408-1.37430.1862610.180148885149
1.3743-1.41150.19932640.177649075171
1.4115-1.4530.18752590.176548955154
1.453-1.49990.18622500.1749285178
1.4999-1.55350.1782830.16648585141
1.5535-1.61570.17272910.162948995190
1.6157-1.68930.19532590.160149325191
1.6893-1.77840.18042260.166549585184
1.7784-1.88980.17292280.170849945222
1.8898-2.03570.18642420.164849515193
2.0357-2.24050.1772740.166149655239
2.2405-2.56470.17372790.168749815260
2.5647-3.23120.17522570.179950435300
3.2312-46.52270.15613190.153951865505

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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