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- PDB-6rz3: Crystal structure of a complex between the DNA-binding domain of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rz3
タイトルCrystal structure of a complex between the DNA-binding domain of p53 and the carboxyl-terminal conserved region of iASPP
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • RelA-associated inhibitor
キーワードANTITUMOR PROTEIN / Complex / p53 / iASPP
機能・相同性
機能・相同性情報


multicellular organismal-level homeostasis / cardiac right ventricle morphogenesis / embryonic camera-type eye development / hair cycle / ventricular cardiac muscle tissue development / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / regulation of fibroblast apoptotic process ...multicellular organismal-level homeostasis / cardiac right ventricle morphogenesis / embryonic camera-type eye development / hair cycle / ventricular cardiac muscle tissue development / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / regulation of fibroblast apoptotic process / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / circadian behavior / mRNA transcription / bone marrow development / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / intercellular bridge / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / ER overload response / negative regulation of DNA replication / B cell lineage commitment / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / entrainment of circadian clock by photoperiod / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / PI5P Regulates TP53 Acetylation / positive regulation of execution phase of apoptosis / necroptotic process / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / rRNA transcription / TFIID-class transcription factor complex binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / response to X-ray / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / replicative senescence / mitophagy / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / neuroblast proliferation / cellular response to UV-C / hematopoietic stem cell differentiation / chromosome organization / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / embryonic organ development / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / cellular response to actinomycin D / cellular response to glucose starvation / type II interferon-mediated signaling pathway / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / cardiac muscle contraction / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding
類似検索 - 分子機能
RelA-associated inhibitor / RelA-associated inhibitor, SH3 domain / Variant SH3 domain / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif ...RelA-associated inhibitor / RelA-associated inhibitor, SH3 domain / Variant SH3 domain / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / RelA-associated inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.23 Å
データ登録者Chen, S. / Ren, J. / Jones, E.Y. / Lu, X.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Other private 英国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: iASPP mediates p53 selectivity through a modular mechanism fine-tuning DNA recognition.
著者: Chen, S. / Wu, J. / Zhong, S. / Li, Y. / Zhang, P. / Ma, J. / Ren, J. / Tan, Y. / Wang, Y. / Au, K.F. / Siebold, C. / Bond, G.L. / Chen, Z. / Lu, M. / Jones, E.Y. / Lu, X.
履歴
登録2019年6月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53
B: RelA-associated inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8583
ポリマ－51,7922
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area17930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.090, 71.090, 255.589
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Cellular tumor antigen p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 25660.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53, P53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#2: タンパク質 RelA-associated inhibitor / Inhibitor of ASPP protein / Protein iASPP / NFkB-interacting protein 1 / PPP1R13B-like protein


分子量: 26131.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R13L, IASPP, NKIP1, PPP1R13BL, RAI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WUF5
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.55 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 18% (w/v) polyethylene glycol 3350, 0.18 M tri-sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.23→30 Å / Num. obs: 4819 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 4.23→4.4 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 329 / % possible all: 94.7
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VGE, 2XWR

2vge

2xwr


解像度: 4.23→29.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 160.302 / SU ML: 0.848 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 1.063
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2919 473 9.8 %RANDOM
Rwork0.2429 ---
obs0.2474 4346 93.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 378.53 Å2 / Biso mean: 195.602 Å2 / Biso min: 127.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.36 Å20 Å20 Å2
2--2.36 Å20 Å2
3----4.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.23→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2866 0 1 0 2867
Biso mean--210.61 --
残基数----368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192940
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1561.9414000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72936112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.685366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.11523.214140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.35615452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.8481524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02708
LS精密化 シェル解像度: 4.232→4.341 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 39 -
Rwork0.381 290 -
all-329 -
obs--92.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5578-1.0587-0.32123.185-0.04322.3267-0.0471-0.306-0.06460.0919-0.06730.3191-0.2077-0.10860.11440.1426-0.019-0.02040.9105-0.13820.059829.43851.950922.7779
20.6987-1.41640.46143.4394-0.44740.8517-0.0601-0.1233-0.0446-0.06080.05640.0478-0.0632-0.00210.00370.3795-0.08050.01270.86130.25250.079151.723129.590616.7486
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A91 - 291
2X-RAY DIFFRACTION2B657 - 823

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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