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万見
- PDB-6rx3: Crystal structure of human syncytin 2 in post-fusion conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rx3
タイトルCrystal structure of human syncytin 2 in post-fusion conformation
要素Syncytin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / HUMAN PLACENTAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION / ENDOGENOUS RETROVIRUS / HERV-FRD / SYNCYTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


syncytium formation / syncytium formation by plasma membrane fusion / myoblast fusion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ENV polyprotein (coat polyprotein) / TLV/ENV coat polyprotein / Helix Hairpins - #210 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ruigrok, K. / Backovic, M. / Vaney, M.C. / Rey, F.A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
European Research Council340371 フランス
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: X-ray Structures of the Post-fusion 6-Helix Bundle of the Human Syncytins and their Functional Implications.
著者: Ruigrok, K. / Vaney, M.C. / Buchrieser, J. / Baquero, E. / Hellert, J. / Baron, B. / England, P. / Schwartz, O. / Rey, F.A. / Backovic, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of a pivotal domain of human syncytin-2, a 40 million years old endogenous retrovirus fusogenic envelope gene captured by primates.
著者: Renard, M. / Varela, P.F. / Letzelter, C. / Duquerroy, S. / Rey, F.A. / Heidmann, T.
履歴
登録2019年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syncytin-2
B: Syncytin-2
C: Syncytin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6264
ポリマ－36,5903
非ポリマー351
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, trimer determined by size exclusion chromatography
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8880 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area13210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.416, 91.416, 69.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Syncytin-2 / Endogenous retrovirus group FRD member 1 / Envelope polyprotein / HERV-FRD / HERV-FRD_6p24.1 ...Endogenous retrovirus group FRD member 1 / Envelope polyprotein / HERV-FRD / HERV-FRD_6p24.1 provirus ancestral Env polyprotein


分子量: 12196.797 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-ter His-tag:MHHHHHH TEV cleavage site: ENLYFQS / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERVFRD-1, ERVFRDE1, UNQ6191/PRO20218 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P60508
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 25% v/v tert-butanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月10日
放射モノクロメーター: cryogenically cooled channel-cut Si[111]
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.7 Å / Num. obs: 17310 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 57.03 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.13 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.1977 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1474 / CC1/2: 0.527 / Rpim(I) all: 0.873 / Rrim(I) all: 0.2164 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSv2016データ削減
Aimless0.5.28データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6RX1

6rx1


解像度: 2.2→45.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU R Cruickshank DPI: 0.243 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.254 / SU Rfree Blow DPI: 0.205 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.202
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 824 4.76 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.216 17303 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 59.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3686 Å20 Å20 Å2
2--1.3686 Å20 Å2
3----2.7373 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→45.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2111 0 1 117 2229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012131HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.082872HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d802SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes75HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes299HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2131HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.07
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion296SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2588SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.33 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2833 144 5.26 %
Rwork0.2446 2594 -
all0.2467 2738 -
obs--98.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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