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- PDB-6ru7: Crystal structure of Casein Kinase I delta (CK1d) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ru7
タイトルCrystal structure of Casein Kinase I delta (CK1d) in complex with double phosphorylated p63 PAD2P peptide
要素
  • Casein kinase I isoform delta
  • Tumor protein 63
キーワードTRANSFERASE / CK1 delta / CK1delta / CSNK1D / TP63 / p63 / kinase substrate complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ectoderm and mesoderm interaction / epidermal cell division / cloacal septation / positive regulation of somatic stem cell population maintenance / negative regulation of mesoderm development / prostatic bud formation / female genitalia morphogenesis / positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of keratinocyte proliferation / establishment of planar polarity ...ectoderm and mesoderm interaction / epidermal cell division / cloacal septation / positive regulation of somatic stem cell population maintenance / negative regulation of mesoderm development / prostatic bud formation / female genitalia morphogenesis / positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of keratinocyte proliferation / establishment of planar polarity / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / negative regulation of keratinocyte differentiation / polarized epithelial cell differentiation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / proximal/distal pattern formation / positive regulation of fibroblast apoptotic process / protein localization to Golgi apparatus / skin morphogenesis / COPII vesicle coating / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / midbrain dopaminergic neuron differentiation / cranial skeletal system development / sympathetic nervous system development / post-anal tail morphogenesis / tau-protein kinase / microtubule nucleation / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / embryonic forelimb morphogenesis / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / embryonic hindlimb morphogenesis / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / tau-protein kinase activity / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / hair follicle morphogenesis / WW domain binding / regulation of epidermal cell division / positive regulation of Notch signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / epithelial cell development / positive regulation of stem cell proliferation / Golgi organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / odontogenesis of dentin-containing tooth / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / negative regulation of cellular senescence / keratinocyte proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Pyroptosis / establishment of skin barrier / positive regulation of osteoblast differentiation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spindle assembly / keratinocyte differentiation / Notch signaling pathway / MDM2/MDM4 family protein binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of apoptotic signaling pathway / stem cell proliferation / skeletal system development / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / determination of adult lifespan / TP53 Regulates Metabolic Genes / spindle microtubule / protein tetramerization / promoter-specific chromatin binding / circadian regulation of gene expression / cellular response to nerve growth factor stimulus / regulation of circadian rhythm / spindle / Wnt signaling pathway / endocytosis / cellular senescence / p53 binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / neuron apoptotic process / spermatogenesis / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p63, SAM domain / : / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily ...Tumour protein p63, SAM domain / : / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Casein kinase I isoform delta / Tumor protein 63
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Tuppi, M. / Gebel, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Dotsch, V. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: p63 uses a switch-like mechanism to set the threshold for induction of apoptosis.
著者: Gebel, J. / Tuppi, M. / Chaikuad, A. / Hotte, K. / Schroder, M. / Schulz, L. / Lohr, F. / Gutfreund, N. / Finke, F. / Henrich, E. / Mezhyrova, J. / Lehnert, R. / Pampaloni, F. / Hummer, G. / ...著者: Gebel, J. / Tuppi, M. / Chaikuad, A. / Hotte, K. / Schroder, M. / Schulz, L. / Lohr, F. / Gutfreund, N. / Finke, F. / Henrich, E. / Mezhyrova, J. / Lehnert, R. / Pampaloni, F. / Hummer, G. / Stelzer, E.H.K. / Knapp, S. / Dotsch, V.
履歴
登録2019年5月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta
C: Tumor protein 63
D: Tumor protein 63
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,22124
ポリマ－72,2894
非ポリマー1,93320
水4,035224
1
A: Casein kinase I isoform delta
C: Tumor protein 63
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,21514
ポリマ－36,1442
非ポリマー1,07112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3970 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area15130 Å2
手法PISA
2
B: Casein kinase I isoform delta
D: Tumor protein 63
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,00610
ポリマ－36,1442
非ポリマー8628
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area14730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.779, 48.673, 87.631
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.930, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-511-

HOH

21B-512-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A3 - 294
2010B3 - 294
1020C620 - 631
2020D620 - 631

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Casein kinase I isoform delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34424.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Tumor protein 63 / p63 / Chronic ulcerative stomatitis protein / CUSP / Keratinocyte transcription factor KET / ...p63 / Chronic ulcerative stomatitis protein / CUSP / Keratinocyte transcription factor KET / Transformation-related protein 63 / TP63 / Tumor protein p73-like / p73L / p40 / p51


分子量: 1719.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H3D4

-
非ポリマー , 4種, 244分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.37 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10-20% PEG 3350, 0.1-0.2 M sodium sulfate and 0.1 M citrate, pH 4.6-5.9
PH範囲: 4.6-5.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→46.6 Å / Num. obs: 41053 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 248293 / Scaling rejects: 27
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.08-2.196.20.83259970.8650.360.90799.6
6.58-46.65.80.05619.613580.9970.0240.06197.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.2データスケーリング
REFMAC5.8.0232精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HNF

4hnf


解像度: 2.08→46.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 10.187 / SU ML: 0.128 / SU R Cruickshank DPI: 0.2041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.171
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2182 2017 4.9 %RANDOM
Rwork0.1754 ---
obs0.1775 39030 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 143.55 Å2 / Biso mean: 44.001 Å2 / Biso min: 25.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.45 Å20 Å20.9 Å2
2---1.24 Å20 Å2
3---1.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.08→46.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4935 0 127 224 5286
Biso mean--52.29 47.95 -
残基数----608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0135208
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174887
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3231.6566992
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2611.58111311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0915619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.19820.638282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.05415931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7341544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2639
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.025690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021180
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A94100.1
12B94100.1
21C2210.18
22D2210.18
LS精密化 シェル解像度: 2.08→2.134 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 148 -
Rwork0.26 2905 -
all-3053 -
obs--99.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1335-0.3353-0.060.24430.06810.2463-0.0254-0.0950.14450.00530.0368-0.04960.0119-0.0146-0.01140.00190.00460.00610.1378-0.01320.1593-26.516419.644921.1253
20.7246-0.1443-0.02340.41650.01060.2343-0.073-0.0079-0.06050.05070.0269-0.01010.0205-0.01770.04610.0133-0.00190.02080.1092-0.00740.174615.64771.273117.9884
33.65042.3682-1.14562.05910.23513.98380.386-0.46210.08870.4823-0.26040.22870.21190.0298-0.12560.22470.00390.05910.34860.00650.1967-26.16411.128435.3028
43.19662.21710.94936.06453.08345.09260.1236-0.3625-0.35020.61950.1824-0.39930.68150.0733-0.3060.21670.0112-0.0570.18960.09020.181311.9491-5.533530.0147
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 294
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 294
3X-RAY DIFFRACTION3C579 - 593
4X-RAY DIFFRACTION4D581 - 593

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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