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万見
- PDB-6rtg: Crystal structure of the UDP-bound glycosyltransferase domain fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rtg
タイトルCrystal structure of the UDP-bound glycosyltransferase domain from the YGT toxin
要素RTX toxin and Ca2+-binding protein
キーワードTOXIN / Glycosyltransferase domain / Nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


: / glycosyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / RTX toxin and Ca2+-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia mollaretii
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wirth, C. / Bogdanovic, X. / Kao, W.-C. / Hunte, C.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationCRC 746 ドイツ
German Federal Ministry for Education and ResearchEXC-2189 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Inverse control of Rab proteins byYersiniaADP-ribosyltransferase and glycosyltransferase related to clostridial glucosylating toxins.
著者: Ost, G.S. / Wirth, C. / Bogdanovic, X. / Kao, W.C. / Schorch, B. / Aktories, P.J.K. / Papatheodorou, P. / Schwan, C. / Schlosser, A. / Jank, T. / Hunte, C. / Aktories, K.
履歴
登録2019年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月15日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RTX toxin and Ca2+-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,64912
ポリマ－59,6541
非ポリマー99511
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area23510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.270, 164.270, 47.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1108-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 RTX toxin and Ca2+-binding protein


分子量: 59653.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia mollaretii (strain ATCC 43969 / DSM 18520 / CIP 103324 / CNY 7263 / WAIP 204) (バクテリア)
株: ATCC 43969 / DSM 18520 / CIP 103324 / CNY 7263 / WAIP 204
遺伝子: ymoll0001_37990 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C4SH25

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非ポリマー , 5種, 419分子

#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.9 % / 解説: Long rods
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 200 mM sodium acetate and 15 % PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen stream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 52064 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.184 / Net I/σ(I): 12.07
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 2.083 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 7314 / CC1/2: 0.525 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
Cootモデル構築
autoSHARP位相決定
PHENIX位相決定
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→45.56 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.41
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2225 2082 4 %
Rwork0.1856 --
obs0.187 52064 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4068 0 59 408 4535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054298
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.645827
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6372592
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044653
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004748
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.94430.32041360.29293271X-RAY DIFFRACTION100
1.9443-1.99290.32381380.27163299X-RAY DIFFRACTION100
1.9929-2.04680.30851350.26183247X-RAY DIFFRACTION100
2.0468-2.1070.27641370.24093285X-RAY DIFFRACTION100
2.107-2.1750.26841370.22593298X-RAY DIFFRACTION100
2.175-2.25280.27821370.21073277X-RAY DIFFRACTION100
2.2528-2.3430.21371380.20083310X-RAY DIFFRACTION100
2.343-2.44960.22731370.19663297X-RAY DIFFRACTION100
2.4496-2.57870.25361370.19873298X-RAY DIFFRACTION100
2.5787-2.74030.26591390.19423323X-RAY DIFFRACTION100
2.7403-2.95180.20631390.19053343X-RAY DIFFRACTION100
2.9518-3.24880.22341390.18513341X-RAY DIFFRACTION100
3.2488-3.71870.20611420.16983385X-RAY DIFFRACTION100
3.7187-4.68440.17831420.14823409X-RAY DIFFRACTION100
4.6844-45.57340.20761490.1733599X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3326-0.97470.44492.84780.58841.8659-0.7369-0.91660.94140.87170.607-0.1116-0.05520.08040.09230.39180.183-0.23580.41-0.26690.365186.8126128.923334.3501
23.8538-1.8515-0.24412.59290.10560.8489-0.18730.0425-0.24820.14330.09240.26390.0772-0.07690.06710.22070.01360.02460.2144-0.03640.169780.5941116.77721.9729
38.1591-2.32350.62960.7374-0.00781.13560.26950.7458-1.1104-0.1643-0.29850.90610.2376-0.08930.01260.29710.0044-0.06160.3674-0.12570.551875.5891110.204315.2554
42.40681.2772-0.51444.9323-0.98432.41850.12050.53141.2689-0.7403-0.0898-1.6927-0.22050.69650.02250.3380.00020.1620.50880.15191.0883107.5751123.332116.7966
56.7374-0.75732.35494.3923-2.51954.6353-0.39171.11840.6056-1.0748-0.287-0.85380.50060.2840.49670.44220.0180.1520.38560.18980.8346100.7656128.25114.585
64.1785-1.8036-0.07911.94440.08390.94190.20520.60550.2621-0.2887-0.3178-0.19420.09250.07150.1110.28440.06150.00120.34640.04790.168689.3001119.157213.1158
71.55880.565-0.98624.8844-0.41171.5006-0.24970.38681.4797-0.24870.0424-0.1761-0.3853-0.11160.18520.42250.0545-0.17040.37250.10690.820673.7632146.356515.6296
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 15 through 149 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 150 through 268 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 269 through 316 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 317 through 357 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 358 through 384 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 385 through 438 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 439 through 518 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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