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万見
- PDB-6rpv: Extremely stable monomeric variant of human cystatin C with singl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rpv
タイトルExtremely stable monomeric variant of human cystatin C with single amino acid substitution
要素Cystatin-C
キーワードHYDROLASE / protein structure / human cystatin C / hCC V57G mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of collagen catabolic process / negative regulation of elastin catabolic process / negative regulation of peptidase activity / negative regulation of blood vessel remodeling / peptidase inhibitor activity / negative regulation of extracellular matrix disassembly / regulation of tissue remodeling / endopeptidase inhibitor activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / supramolecular fiber organization ...negative regulation of collagen catabolic process / negative regulation of elastin catabolic process / negative regulation of peptidase activity / negative regulation of blood vessel remodeling / peptidase inhibitor activity / negative regulation of extracellular matrix disassembly / regulation of tissue remodeling / endopeptidase inhibitor activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / supramolecular fiber organization / negative regulation of proteolysis / Post-translational protein phosphorylation / defense response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / tertiary granule lumen / amyloid-beta binding / protease binding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / 溶液散乱 / molecular dynamics
データ登録者Zhukov, I. / Rodziewicz-Motowidlo, S. / Maszota-Zieleniak, M. / Jurczak, P. / Kozak, M.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science CentreUMO/2011/03/N/ST4/01293 ポーランド
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2020
タイトル: NMR and crystallographic structural studies of the extremely stable monomeric variant of human cystatin C with single amino acid substitution.
著者: Maszota-Zieleniak, M. / Jurczak, P. / Orlikowska, M. / Zhukov, I. / Borek, D. / Otwinowski, Z. / Skowron, P. / Pietralik, Z. / Kozak, M. / Szymanska, A. / Rodziewicz-Motowidlo, S.
履歴
登録2019年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22020年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystatin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3231
ポリマ－13,3231
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7590 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Cystatin-C / Cystatin-3 / Gamma-trace / Neuroendocrine basic polypeptide / Post-gamma-globulin


分子量: 13323.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CST3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01034
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液NMR
溶液散乱
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C HSQC
132isotropic13D HNCO
142isotropic13D HNCA
152isotropic13D HN(CO)CA
172isotropic13D CBCA(CO)NH
162isotropic13D HBHA(CO)NH
182isotropic13D (H)CCH-TOCSY
192isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1101isotropic13D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-99% 15N] hCC V57G, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] hCC V57G, 90% H2O/10% D2O13C15N_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMhCC V57G[U-99% 15N]1
0.5 mMhCC V57G[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.4 / PH err: 0.1 / 圧: 1 Pa / 温度: 298 K

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データ収集

NMRスペクトロメータータイプ: Agilent DDR2 / 製造業者: Agilent / モデル: DDR2 / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
CS-ROSETTAShen, Vernon, Baker and Baxchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
Xplor-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
YASARAKrieger E.精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 7
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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