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- PDB-6rno: Crystal structure of a complex between the LlFpg protein, a THF-D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rno
タイトルCrystal structure of a complex between the LlFpg protein, a THF-DNA and an inhibitor
要素
  • DNA (5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(3DR)P*TP*TP*TP*CP*TP*CP*G)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*CP*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*A)-3')
  • Formamidopyrimidine-DNA glycosylaseDNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / DNA glycosylase complex (DNAグリコシラーゼ) / inhibitor (酵素阻害剤)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / nucleotide-excision repair / 塩基除去修復 / damaged DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins ...DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KBQ / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. cremoris (乳酸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Coste, F. / Goffinont, S. / Castaing, B.
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: Thiopurine Derivative-Induced Fpg/Nei DNA Glycosylase Inhibition: Structural, Dynamic and Functional Insights.
著者: Rieux, C. / Goffinont, S. / Coste, F. / Tber, Z. / Cros, J. / Roy, V. / Guerin, M. / Gaudon, V. / Bourg, S. / Biela, A. / Aucagne, V. / Agrofoglio, L. / Garnier, N. / Castaing, B.
履歴
登録2019年5月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formamidopyrimidine-DNA glycosylase
D: DNA (5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(3DR)P*TP*TP*TP*CP*TP*CP*G)-3')
E: DNA (5'-D(*GP*CP*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7865
ポリマ－39,5273
非ポリマー2592
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4050 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area15450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.423, 91.423, 140.276
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Formamidopyrimidine-DNA glycosylase / DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Fapy-DNA glycosylase / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase MutM / AP lyase MutM


分子量: 31116.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. cremoris (乳酸菌)
遺伝子: mutM, fpg, NCDO763_0992 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A165FVI1, UniProt: P42371*PLUS, DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 DE

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*TP*CP*TP*TP*TP*(3DR)P*TP*TP*TP*CP*TP*CP*G)-3')


分子量: 4054.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*GP*AP*GP*AP*AP*AP*CP*AP*AP*AP*GP*A)-3')


分子量: 4355.884 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 3種, 77分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-KBQ / 2-sulfanylidene-1,7-dihydropyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-one


分子量: 167.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5N3OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: HEPES, CITRATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→47.53 Å / Num. obs: 28957 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 52.18 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4144

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PM5

1pm5


解像度: 2.25→47.535 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 22.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1979 2683 4.98 %
Rwork0.158 51199 -
obs0.16 53882 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 198.76 Å2 / Biso mean: 62.1 Å2 / Biso min: 32.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→47.535 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2097 557 17 75 2746
Biso mean--56.07 54.44 -
残基数----295
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112789
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2623874
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.231090
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.2501-2.2910.28471210.297827332854
2.291-2.3350.30021300.277927022832
2.335-2.38270.27771390.251826992838
2.3827-2.43450.27751600.235226872847
2.4345-2.49110.27591350.227626862821
2.4911-2.55340.33041500.239827102860
2.5534-2.62250.30221190.233726862805
2.6225-2.69960.251350.215127402875
2.6996-2.78680.23281600.20826402800
2.7868-2.88630.26051550.201127142869
2.8863-3.00190.24581430.202626562799
3.0019-3.13850.24091470.187727112858
3.1385-3.30390.19541310.161526962827
3.3039-3.51090.19611570.132826782835
3.5109-3.78180.16361460.129226842830
3.7818-4.16220.151440.120927062850
4.1622-4.7640.12771300.109526932823
4.764-6.00030.18411390.130626922831
6.0003-47.54530.18691420.153426862828
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.50931.0049-0.96054.3230.05485.2245-0.12450.0991-0.2194-0.54420.0559-0.86640.27391.21860.01010.62240.04340.08740.74330.07210.6344-60.887188.3991151.5705
27.63651.07567.09554.9421-0.03946.8187-0.5707-0.5107-0.61860.53690.1455-0.4366-0.8521.40840.68620.63530.1292-0.06561.24040.21760.6574-58.069285.7054159.5385
36.17793.65770.17553.5235-1.82872.75810.17630.59771.3502-1.5125-0.1747-0.139-0.78470.80950.08190.8765-0.11970.17350.72010.17190.7126-66.49493.5914139.8754
43.53840.51771.14132.13780.98254.46310.1228-0.043-0.0259-0.0317-0.15930.31560.3193-0.3510.04060.4738-0.0131-0.00560.33660.03450.4218-86.616180.5635152.0438
51.99740.93460.771.7540.70782.71840.1528-0.04660.04670.1458-0.18570.20290.387-0.20460.00080.48080.00090.01960.30770.05550.44-82.066681.6858157.7823
66.69260.0074-0.73365.0241.44547.8240.1821-0.78920.03920.5714-0.0571-0.19160.21630.6807-0.17850.4444-0.0964-0.01650.4387-0.00830.4396-67.746994.1955174.8159
73.08360.90211.03464.20420.43493.8029-0.0378-0.21470.50020.3054-0.2359-0.0127-0.5340.23720.27730.5951-0.06970.02180.3734-0.0130.5545-73.0504101.1055168.9624
88.98748.93511.45028.92751.42410.3169-0.84070.57151.0235-1.41730.44491.0195-0.9863-0.18730.38451.01330.0022-0.1430.59380.09040.9079-81.8245102.7216153.4161
94.60161.29852.58968.516-2.78437.7432-0.2446-0.01851.00490.2894-0.17740.1058-1.42940.45730.37060.8041-0.2359-0.02990.52370.0830.7359-65.7096109.0711159.797
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resid 1 through 14 )D1 - 14
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 15 through 22 )E15 - 22
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'E' and (resid 23 through 28 )E23 - 28
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1 through 91 )A1 - 91
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 92 through 141 )A92 - 141
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 142 through 162 )A142 - 162
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 163 through 213 )A163 - 213
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 214 through 239 )A214 - 239
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 240 through 271 )A240 - 271

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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