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- PDB-6rje: Lysostaphin SH3b P4-G5 complex, homesource dataset -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rje
タイトルLysostaphin SH3b P4-G5 complex, homesource dataset
要素Lysostaphin
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Peptidoglycan Hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


lysostaphin / cell wall organization / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lysostaphin, N-terminal domain / Domain of unknown function (DUF6721) / Bacterial SH3 domain / SH3b domain profile. / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif ...Lysostaphin, N-terminal domain / Domain of unknown function (DUF6721) / Bacterial SH3 domain / SH3b domain profile. / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / SH3 Domains / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-K5T / Lysostaphin
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus simulans (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Walters-Morgan, H. / Lovering, A.L.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/R000727/1 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/S01358X/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilMIBTP studentship 英国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Two-site recognition of Staphylococcus aureus peptidoglycan by lysostaphin SH3b.
著者: Gonzalez-Delgado, L.S. / Walters-Morgan, H. / Salamaga, B. / Robertson, A.J. / Hounslow, A.M. / Jagielska, E. / Sabala, I. / Williamson, M.P. / Lovering, A.L. / Mesnage, S.
履歴
登録2019年4月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysostaphin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9402
ポリマ－11,2391
非ポリマー7021
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.190, 47.190, 123.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Lysostaphin / Glycyl-glycine endopeptidase


分子量: 11238.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus simulans (バクテリア)
遺伝子: lss / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10547, lysostaphin
#2: 化合物 ChemComp-K5T / (2~{R})-2-[[(2~{S})-2-[[(4~{R})-5-azanyl-4-[[(2~{S})-2-azanylpropanoyl]amino]-5-oxidanylidene-pentanoyl]amino]-6-[2-[2-[2-[2-(2-azanylethanoylamino)ethanoylamino]ethanoylamino]ethanoylamino]ethanoylamino]hexanoyl]amino]propanoic acid


分子量: 701.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H47N11O11 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM Bis-tris pH 5.5 25% w/v PEG3350 200mM ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→33.37 Å / Num. obs: 5260 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 11.9 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 14.3 / Num. measured all: 62603 / Scaling rejects: 77
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 8.9 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.5-2.60.22449035520.9640.0760.238698.7
9.01-33.370.06313471520.9960.0220.06815.698

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.21データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LEO

5leo


解像度: 2.5→30.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.873 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.843 / SU B: 20.66 / SU ML: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.427 / ESU R Free: 0.295
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2905 246 4.7 %RANDOM
Rwork0.254 ---
obs0.2557 4990 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å
原子変位パラメータBiso max: 55.4 Å2 / Biso mean: 27.758 Å2 / Biso min: 13.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.48 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.48 Å2-0 Å2
3----0.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→30.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数737 0 49 3 789
Biso mean--29.71 17.92 -
残基数----93
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.013810
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.018704
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.181.7331099
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0581.6021628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.201594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.83121.71435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.98115126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.331154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0290.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02897
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02177
LS精密化 シェル解像度: 2.498→2.563 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 15 -
Rwork0.317 343 -
all-358 -
obs--97.28 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.61 Å / Origin y: 17.995 Å / Origin z: -8.873 Å
111213212223313233
T0.0395 Å20.0171 Å2-0.0045 Å2-0.0763 Å2-0.0377 Å2--0.0359 Å2
L5.0929 °2-1.0548 °20.6179 °2-3.1947 °2-0.1493 °2--2.3725 °2
S-0.1271 Å °-0.2602 Å °0.3505 Å °0.1845 Å °0.1445 Å °-0.0559 Å °-0.2654 Å °-0.0372 Å °-0.0173 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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