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- PDB-6rfk: Crystal structure of EGRCK-inhibited Gla-domainless fIXa (K148Q, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rfk
タイトルCrystal structure of EGRCK-inhibited Gla-domainless fIXa (K148Q, R150Q variant)
要素
  • (Coagulation factor ...) x 2
  • GLU-GLY-AR7-0QE
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective F9 secretion / coagulation factor IXa / Defective gamma-carboxylation of F9 / Defective F9 activation / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / zymogen activation / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Protein hydroxylation ...Defective F9 secretion / coagulation factor IXa / Defective gamma-carboxylation of F9 / Defective F9 activation / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / zymogen activation / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Protein hydroxylation / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Golgi lumen / blood coagulation / : / endopeptidase activity / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYL KETONE / Coagulation factor IX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Huntington, J.A. / Sendall, T.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationPG/11/91/29117 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: NMR resonance assignments of apo and EGRCK-inhibited factor IXa
著者: Sendall, T.J. / Huntington, J.A.
履歴
登録2019年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_molecule_features / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月24日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Coagulation factor IX
S: Coagulation factor IX
I: GLU-GLY-AR7-0QE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,64215
ポリマ－33,3983
非ポリマー1,24312
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5400 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.160, 100.160, 91.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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Coagulation factor ... , 2種, 2分子 ES

#1: タンパク質 Coagulation factor IX / Christmas factor / Plasma thromboplastin component / PTC


分子量: 6841.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: E. coli expression construct replaces the Leu at the beginning of the EGF2 domain with Met.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00740, coagulation factor IXa
#2: タンパク質 Coagulation factor IX / Christmas factor / Plasma thromboplastin component / PTC


分子量: 26160.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Mutated at K148 and R150 to Q to prevent autolysis. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00740, coagulation factor IXa

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 I

#3: タンパク質・ペプチド GLU-GLY-AR7-0QE


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 395.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYL KETONE

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非ポリマー , 4種, 236分子

#4: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M BIS-TRIS propane pH 8.5, 24% PEG 3350, 0.275M Na Malonate
PH範囲: 8-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→70.82 Å / Num. obs: 61775 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Num. unique obs: 2963

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JB8

5jb8


解像度: 1.6→70.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 3.013 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.056 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16314 3114 5 %RANDOM
Rwork0.12607 ---
obs0.12792 58601 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 33.236 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å20 Å20 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→70.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2264 0 80 224 2568
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0330.0192385
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6561.9573211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.46235056
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3935291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.82624.615104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.52215359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6251510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.20.2357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.022676
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.02544
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.9373.0281173
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.8513.0291172
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.7214.5291462
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.7224.531463
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.6393.6441212
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other8.6373.6441212
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.4195.2271750
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.6538.2132661
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.66437.6952616
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr7.28234589
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free33.2835143
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded20.34854618
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 249 -
Rwork0.289 4212 -
obs--98.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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