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- PDB-6r7u: Selenomethionine variant of Tannerella forsythia promirolysin mut... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6r7u | ||||||
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Title | Selenomethionine variant of Tannerella forsythia promirolysin mutant E225A | ||||||
![]() | Mirolysin | ||||||
![]() | HYDROLASE / metallopeptidase zymogen / metzincin / pappalysin family / Tannerella forsythia / periodontopathogen / peridontal disease | ||||||
Function / homology | ![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Rodriguez-Banqueri, A. / Guevara, T. / Ksiazek, M. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, F.X. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure-based mechanism of cysteine-switch latency and of catalysis by pappalysin-family metallopeptidases. Authors: Guevara, T. / Rodriguez-Banqueri, A. / Ksiazek, M. / Potempa, J. / Gomis-Ruth, F.X. #1: Journal: Biol.Chem. / Year: 2017 Title: Mirolysin, a LysargiNase from Tannerella forsythia, proteolytically inactivates the human cathelicidin, LL-37. Authors: Koneru, L. / Ksiazek, M. / Waligorska, I. / Straczek, A. / Lukasik, M. / Madej, M. / Thogersen, I.B. / Enghild, J.J. / Potempa, J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 28 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 41.6 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6r7vC ![]() 6r7wC ![]() 2ckiS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 35860.031 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Extra N-terminal residues glycine-proline result from the cloning strategy. The N-terminal cysteine is oxidized to S-oxy cysteine. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 456 molecules ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/BO3.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/BO3.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-BO3 / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.93 Å3/Da / Density % sol: 36.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: Selenomethionine-derivatized promirolysin crystals were obtained at 20 degrees from drops containing 200 nL of protein solution at 0.6 mg/mL in 5 mM Tris-HCl pH 8.0, 50 mM sodium chloride ...Details: Selenomethionine-derivatized promirolysin crystals were obtained at 20 degrees from drops containing 200 nL of protein solution at 0.6 mg/mL in 5 mM Tris-HCl pH 8.0, 50 mM sodium chloride and 100 nL of reservoir solution, which comprised 25% PEG 1500, 0.1 M MIB buffer (malonic acid, imidazole and boric acid at a 2:3:3 molar ratio), pH 6.0. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 11, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.2815 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.6→53.4 Å / Num. obs: 70233 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 18.78 Å2 / Net I/σ(I): 10.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.6→1.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 11622 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2CKI Resolution: 1.6→44.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU R Cruickshank DPI: 0.1 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.101 / SU Rfree Blow DPI: 0.099 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.098
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Displacement parameters | Biso mean: 21.74 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.21 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.6→44.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.6→1.62 Å / Total num. of bins used: 34
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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