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- PDB-6r61: Major aspartyl peptidase 1 from C. neoformans in complex with Inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r61
タイトルMajor aspartyl peptidase 1 from C. neoformans in complex with Inhibitor LP258
要素Major aspartyl peptidase 1
キーワードHYDROLASE / aspartyl protease / secreted / Cryptococcus neoformans / inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Major aspartyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptococcus neoformans (菌類)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Krystufek, R. / Sacha, P. / Brynda, J. / Konvalinka, J.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Czech Republic)InterBioMed LO1302 チェコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Major aspartyl peptidase 1 from C. neoformans in complex with Inhibitor LP258
著者: Krystufek, R. / Sacha, P. / Brynda, J. / Konvalinka, J.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
改定 2.02025年3月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_branch_scheme / pdbx_contact_author / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_branch_scheme.auth_asym_id / _pdbx_branch_scheme.auth_seq_num / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_branch_descriptor.descriptor / _pdbx_entry_details.has_ligand_of_interest / _pdbx_modification_feature.label_seq_id / _pdbx_modification_feature.modified_residue_label_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _struct_asym.entity_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Ligand geometry
詳細: We had to correct the position of the nitrogen atom in heterocycl.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major aspartyl peptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,95913
ポリマ－46,7641
非ポリマー2,19512
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area14490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.170, 113.390, 91.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-529-

HOH

21A-665-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Major aspartyl peptidase 1 / Aspartic protease / Aspartyl endopeptidase May1 / Endopeptidase


分子量: 46764.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MayI(17-434)-Avitag / 由来: (組換発現) Cryptococcus neoformans (菌類) / 遺伝子: cnap1, MAY1, CNAG_05872 / プラスミド: pMT_BIP_MayI(17-434)Avitag
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Variant (発現宿主): Schneider S2
参照: UniProt: J9VS02, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 8種, 202分子

#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 化合物 ChemComp-A1IY5 / (3~{S},7~{S},8~{S})-7-oxidanyl-8-(phenylmethyl)-3-(pyridin-3-ylmethyl)-1,4,9-triazacyclotricosane-2,5,10-trione


分子量: 564.759 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C33H48N4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: peptidase (85 mg/ml) in 50 mM sodium acetate, pH=5.0, 100mM NaCl in equal volume with reservoir solution: 100mM lithium sulphate, 45% (v/v) PEG-400, 100 mM sodium acetate pH= 4.5
PH範囲: 4.5 - 5.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月11日
放射モノクロメーター: Confocal Max-Flux optics Rigaku / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→73.78 Å / Num. obs: 44101 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 3.764 % / Biso Wilson estimate: 24.145 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rrim(I) all: 0.202 / Χ2: 0.892 / Net I/σ(I): 6.66
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.81-1.863.651.5250.8828490.3571.76984.5
1.86-1.913.7851.1351.2229910.5441.31291.1
1.91-1.973.8710.9031.6229860.6011.04193
1.97-2.033.8920.6292.3229750.7610.72395.7
2.03-2.093.9590.4952.9728760.8090.56897.4
2.09-2.173.980.3923.6928490.8840.44997.2
2.17-2.253.9810.3474.1927430.9060.39897.7
2.25-2.343.9630.3054.5926570.9170.3597.4
2.34-2.443.950.2715.125330.9370.31297.8
2.44-2.563.8960.2375.5324670.9590.27398
2.56-2.73.8160.2096.1523310.9610.24298.5
2.7-2.873.7260.177.1922410.9690.19799.2
2.87-3.063.5890.1279.1220910.9820.14999.6
3.06-3.313.3210.09711.2919610.9880.11599.4
3.31-3.622.7560.06813.4417850.9910.08497.1
3.62-4.052.9480.05616.5814880.9950.06788.9
4.05-4.683.8330.0520.7914580.9970.05899.7
4.68-5.734.0830.05519.7612580.9970.06499.5
5.73-8.114.0010.06517.319920.9970.07599.6
8.11-73.783.6470.0424.425700.9980.04797.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6R5H

6r5h


解像度: 1.81→45.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.815 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20361 2240 5 %RANDOM
Rwork0.18631 ---
obs0.18719 42553 96.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.828 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.81→45.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2582 0 134 191 2907
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0132838
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0182534
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7171.6653858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.51.6055885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6535374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.64924.035114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.67415408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.017157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023250
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02649
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5293.2821425
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5283.2821426
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0434.9041786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0434.9061787
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3553.7061412
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.3543.7051413
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6355.3932059
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.49439.7273100
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.49339.7213101
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.857 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 145 -
Rwork0.371 2726 -
obs--85.19 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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