[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6r1m: Crystal structure of E. coli seryl-tRNA synthetase complexed to s... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6r1m | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of E. coli seryl-tRNA synthetase complexed to seryl sulfamoyl adenosine | ||||||
Components | Serine--tRNA ligase | ||||||
Keywords | LIGASE / aminoacyl-tRNA synthetase / class II / protein synthesis / inhibitor | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / selenocysteine biosynthetic process / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Salimraj, R. / Cain, R. / Roper, D.I. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
| ||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2019 Title: Structure-Guided Enhancement of Selectivity of Chemical Probe Inhibitors Targeting Bacterial Seryl-tRNA Synthetase. Authors: Cain, R. / Salimraj, R. / Punekar, A.S. / Bellini, D. / Fishwick, C.W.G. / Czaplewski, L. / Scott, D.J. / Harris, G. / Dowson, C.G. / Lloyd, A.J. / Roper, D.I. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6r1m.cif.gz | 370.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6r1m.ent.gz | 299.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6r1m.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r1/6r1m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r1/6r1m | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6r1nC 6r1oC 2dq3S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 49257.895 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: serS, ECVG_02257 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: A0A1X3JK72, UniProt: P0A8L1*PLUS, serine-tRNA ligase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-PO4 / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56.11 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M sodium phosphate monobasic monohydrate, pH 4.7 20 % w/v PEG 3350 25 % ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.976 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 16, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.976 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→61.29 Å / Num. obs: 163583 / % possible obs: 95.5 % / Redundancy: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 20.15 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.53 Å / Num. unique obs: 7950 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2DQ3 Resolution: 1.5→59.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU R Cruickshank DPI: 0.06 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.062 / SU Rfree Blow DPI: 0.062 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.06
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.95 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.17 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→59.18 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.51 Å / Total num. of bins used: 50
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|