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- PDB-6ql8: Cathepsin-K in complex with MIV-711 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ql8
タイトルCathepsin-K in complex with MIV-711
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / inhibitor complex / lysosomal cysteine proteinase
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / response to insulin / : / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J5N / NITRATE ION / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Derbyshire, D.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Successful development of 3-oxohexahydrofuropyrrole amino acid amides as inhibitors of Cathepsin-K.
著者: Derbyshire, D.J.
履歴
登録2019年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6798
ポリマ－23,7381
非ポリマー9427
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area10150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.910, 70.910, 54.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 23737.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-J5N / ~{N}-[(2~{S})-1-[(3~{R},3~{a}~{R},6~{R},6~{a}~{R})-6-ethynyl-3-oxidanyl-2,3,3~{a},5,6,6~{a}-hexahydrofuro[3,2-b]pyrrol-4-yl]-4-methyl-1-oxidanylidene-pentan-2-yl]-4-[5-fluoranyl-2-(4-methylpiperazin-1-yl)-1,3-thiazol-4-yl]benzamide


分子量: 569.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H36FN5O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100mM ADA pH6.0, 500mM ammonium nitrate, 17% PEG 3350
PH範囲: 6.0-6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→70.91 Å / Num. obs: 24605 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 96143 / Scaling rejects: 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.8-1.843.30.70311800.5550.4240.82481.7
9-70.913.70.0342170.9980.0190.03998.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→70.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.158 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.098
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1811 1263 5.1 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.1506 23335 97.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å
原子変位パラメータBiso max: 65.3 Å2 / Biso mean: 17.394 Å2 / Biso min: 8.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→70.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1664 0 64 260 1988
Biso mean--19.79 28.36 -
残基数----217
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.021786
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021583
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3671.9812410
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8983.0013700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4435221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.3312580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.20715296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.143158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022022
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02354
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 74 -
Rwork0.286 1442 -
all-1516 -
obs--82.12 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.944 Å / Origin y: 13.763 Å / Origin z: 26.661 Å
111213212223313233
T0.023 Å2-0.002 Å20.0049 Å2-0.0105 Å2-0.0092 Å2--0.0208 Å2
L0.8095 °2-0.4493 °20.1926 °2-1.1966 °2-0.4278 °2--1.0878 °2
S-0.0146 Å °0.006 Å °0.018 Å °0.0656 Å °0.0049 Å °0.0613 Å °-0.0408 Å °-0.061 Å °0.0097 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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