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- PDB-6qe4: Re-refinement of 5OLI human IBA57-I3C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qe4
タイトルRe-refinement of 5OLI human IBA57-I3C
要素Putative transferase CAF17, mitochondrial
キーワードPROTEIN BINDING / Mitochondrial protein / Fe-S protein biogenesis / infantile leukodystrophy / I3C phasing.
機能・相同性
機能・相同性情報


heme biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly / transferase activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding
類似検索 - 分子機能
CAF17, C-terminal beta-barrel domain / YgfZ/GcvT conserved site / YgfZ/GcvT / GTP-binding protein TrmE/Aminomethyltransferase GcvT, domain 1
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I3C / Iron-sulfur cluster assembly factor IBA57, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Calderone, V. / Ciofi-Baffoni, S. / Gourdoupis, S. / Banci, L. / Nasta, V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2019
タイトル: In-house high-energy-remote SAD phasing using the magic triangle: how to tackle the P1 low symmetry using multiple orientations of the same crystal of human IBA57 to increase the multiplicity.
著者: Gourdoupis, S. / Nasta, V. / Ciofi-Baffoni, S. / Banci, L. / Calderone, V.
履歴
登録2019年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2019年3月13日ID: 5OLI
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative transferase CAF17, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2025
ポリマ-34,9671
非ポリマー2,2354
1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.111, 43.048, 59.281
Angle α, β, γ (deg.)77.92, 75.63, 71.67
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Putative transferase CAF17, mitochondrial / Iron-sulfur cluster assembly factor homolog


分子量: 34967.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE ELECTRON DENSITY QUALITY IN THE FOLLOWING LOOP REGIONS OF CHAIN A IS VERY POOR OR ABSENT: 53-59, 88-93, 116-117, 137-146, 150-151, 297-300, 306-311.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IBA57, C1orf69 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5T440, EC: 2.1.-.-
#2: 化合物
ChemComp-I3C / 5-amino-2,4,6-triiodobenzene-1,3-dicarboxylic acid / 5-Amino-2,4,6-triiodoisophthalic acid / 5-アミノ-2,4,6-トリヨ-ドイソフタル酸


分子量: 558.835 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C8H4I3NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES, 20% PEG 6000, PH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月12日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→56.84 Å / Num. obs: 14998 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 39.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rsym value: 0.19 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Rsym value: 0.87 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.3精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→56.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / SU R Cruickshank DPI: 0.339 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.314 / SU Rfree Blow DPI: 0.222 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.23
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 800 5.25 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.208 15231 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.6876 Å21.9728 Å2-6.7954 Å2
2--7.0027 Å21.4189 Å2
3---0.6849 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→56.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2343 0 64 76 2483
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012470HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.073377HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d802SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes461HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2470HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.82
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.58
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion298SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2715SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.32 Å / Total num. of bins used: 40
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 -4.99 %
Rwork0.2271 362 -
all0.2291 381 -
obs--99.48 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.2415 Å / Origin y: 42.6241 Å / Origin z: 37.2518 Å
111213212223313233
T-0.1936 Å20.0098 Å2-0.0053 Å2--0.0944 Å20.0239 Å2--0.0044 Å2
L2.1348 °20.4982 °2-0.0618 °2-4.5474 °20.2388 °2--3.6761 °2
S0.0379 Å °0.0438 Å °0.0376 Å °-0.047 Å °0.0303 Å °0.1153 Å °-0.1012 Å °-0.0121 Å °-0.0682 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|17 - A|324 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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