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- PDB-6qa5: Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) H679A in the apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qa5
タイトルAspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) H679A in the apo form
要素Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
キーワードGENE REGULATION / OXIDOREDUCTASE / NON-HEME DIOXYGENASE / IRON / 2-OXOGLUTARATE / 2-OXOGLUTARATE DEPENDENT OXYGENASE / OXYGENASE / HYPOXIA / METAL-BINDING / TRANSCRIPTION / ASPARTYL/ASPARAGINYL BETA-2 HYDROXYLASE / ASPH / EGF-LIKE DOMAIN HYDROXYLASE / DOUBLE STRANDED BETA-HELIX / FACIAL TRIAD / CYTOPLASM / TPR / TETRATRICOPEPTIDE REPEAT / BETA-HYDROXYLATION / SIGNALING / DEVELOPMENT / VITAMIN C
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-aspartate beta-dioxygenase / : / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / positive regulation of intracellular protein transport ...peptide-aspartate beta-dioxygenase / : / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / positive regulation of intracellular protein transport / cortical endoplasmic reticulum / pattern specification process / face morphogenesis / structural constituent of muscle / response to ATP / Protein hydroxylation / roof of mouth development / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of proteolysis / detection of calcium ion / regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Ion homeostasis / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / muscle contraction / regulation of protein stability / calcium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / transmembrane transporter binding / electron transfer activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.655 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Pfeffer, I. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Apo aspH-H679A
著者: Pfeffer, I. / Chowdhury, R. / Schofield, C.J.
履歴
登録2018年12月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8455
ポリマ－49,3381
非ポリマー5074
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area19680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.776, 70.520, 173.499
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Aspartate beta-hydroxylase / ASP beta-hydroxylase / Peptide-aspartate beta-dioxygenase


分子量: 49338.270 Da / 分子数: 1 / 変異: H679A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPH, BAH / プラスミド: PET-28A(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12797, peptide-aspartate beta-dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M PCTP (Propionic acid, Cacodylate, Bis-tris propane) buffer pH 9.0 25 % w/v PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→44.718 Å / Num. obs: 18051 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 40.6 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.241 / Rpim(I) all: 0.084 / Rrim(I) all: 0.251 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 1.319 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1770 / CC1/2: 0.608 / Rpim(I) all: 0.478 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6Q9F

6q9f


解像度: 2.655→44.718 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.95
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2239 884 4.92 %
Rwork0.1972 --
obs0.1985 17963 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 56.3 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.655→44.718 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3354 0 34 126 3514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053488
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7754718
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1682088
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042499
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005618
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6552-2.82150.29841430.27182779X-RAY DIFFRACTION99
2.8215-3.03930.28341540.25172796X-RAY DIFFRACTION100
3.0393-3.34510.23851450.2282819X-RAY DIFFRACTION100
3.3451-3.82890.21671210.18872840X-RAY DIFFRACTION100
3.8289-4.82320.18681460.15842880X-RAY DIFFRACTION100
4.8232-44.72470.21021750.18362965X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.30290.55780.26941.52390.74910.5369-0.15290.65250.3123-0.93910.11580.9064-0.325-0.3985-0.17271.14080.071-0.27310.90670.23840.6656-10.8424-8.444613.9782
21.9123-0.35930.17651.26910.50551.26130.13420.5126-0.0268-0.6732-0.00731.0529-0.3855-0.3229-0.09310.78480.12-0.08980.34790.02270.6398-7.2412-12.997326.7187
30.82710.02690.07121.1278-0.03221.63620.10550.0033-0.0413-0.33440.0216-0.1139-0.08250.1041-0.11340.3498-0.00710.05890.1150.05840.2641.1684-0.021548.8053
42.47140.0001-0.33590.8668-0.85351.4995-0.0125-0.3026-0.2179-0.17320.05650.03570.0635-0.0187-0.06180.18430.03260.02640.29630.09380.2191-19.7031-11.515472.6884
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 330 through 374 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 375 through 433 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 434 through 553 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 554 through 758 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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