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- PDB-6yyv: Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) oxygenase and TPR do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yyv
タイトルAspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase (AspH) oxygenase and TPR domains in complex with manganese and 3-methyl-2-oxoglutarate
要素Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / cortical endoplasmic reticulum ...peptide-aspartate beta-dioxygenase / regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / cortical endoplasmic reticulum / positive regulation of intracellular protein transport / pattern specification process / face morphogenesis / structural constituent of muscle / response to ATP / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / roof of mouth development / Protein hydroxylation / positive regulation of proteolysis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / detection of calcium ion / regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium ion homeostasis / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / muscle contraction / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / cellular response to calcium ion / regulation of protein stability / calcium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / transmembrane transporter binding / electron transfer activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats ...Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-Q1Z / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Nakashima, Y. / Brewitz, L. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2020
タイトル: Synthesis of 2-oxoglutarate derivatives and their evaluation as cosubstrates and inhibitors of human aspartate/asparagine-beta-hydroxylase.
著者: Brewitz, L. / Nakashima, Y. / Schofield, C.J.
履歴
登録2020年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6203
ポリマ－49,4051
非ポリマー2152
水7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.802, 70.521, 174.488
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase / Aspartate beta-hydroxylase / ASP beta-hydroxylase / Peptide-aspartate beta-dioxygenase


分子量: 49405.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPH, BAH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12797, peptide-aspartate beta-dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-Q1Z / (3~{R})-3-methyl-2-oxidanylidene-pentanedioic acid


分子量: 160.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 200 mM magnesium acetate tetrahydrate, 20% w/v PEG 3350, 1 mM manganese chloride, 2 mM 3-methyl-2-oxoglutarate, 18 mg/ml protein

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97623 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→87.24 Å / Num. obs: 43399 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 32.09 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.77→1.96 Å / Rmerge(I) obs: 1.876 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2170 / CC1/2: 0.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JZA

5jza


解像度: 1.77→43.62 Å / SU ML: 0.1687 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.5691
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2084 2111 4.86 %
Rwork0.1727 --
obs0.1745 43399 72.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 52.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→43.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3392 0 11 408 3811
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01193511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14954759
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0579503
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0087625
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.71951307
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.77-1.810.343560.273285X-RAY DIFFRACTION2.33
1.81-1.860.285380.2735175X-RAY DIFFRACTION4.77
1.86-1.910.2051230.2722523X-RAY DIFFRACTION13.94
1.91-1.960.3512630.26641323X-RAY DIFFRACTION35.42
1.96-2.030.25061140.23922050X-RAY DIFFRACTION55.13
2.03-2.10.28711440.23022818X-RAY DIFFRACTION75.75
2.1-2.180.26351900.21333709X-RAY DIFFRACTION98.93
2.18-2.280.22731910.19953743X-RAY DIFFRACTION99.9
2.28-2.40.23461840.18793770X-RAY DIFFRACTION99.97
2.4-2.550.20261710.17933801X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.750.21622140.19133759X-RAY DIFFRACTION99.97
2.75-3.030.22991960.18643810X-RAY DIFFRACTION99.98
3.03-3.470.25671720.17453837X-RAY DIFFRACTION100
3.47-4.360.17142060.13843862X-RAY DIFFRACTION100
4.37-43.620.17992290.15774023X-RAY DIFFRACTION99.86
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.804136040630.6794712146751.486571997054.211057615130.5497023271491.50465685190.2220048022931.14644767976-0.0731030708531-1.71114899059-0.0148749498426-1.073656564440.2401421267110.626140899661-0.4328826221561.571381235150.3256555062760.4638185859981.41498573795-0.2938986987760.796670549456-13.59448347348.83377957262-72.8512310656
21.205577616-0.4206403753670.3164607719842.01750401565-1.110562642161.244700677460.139796775910.2478773666020.0438636827668-0.52814750535-0.14546543448-0.2057412863810.25185953907-0.00472344585544-0.01973895162450.4328514957180.04115924341520.009315359300490.129500221228-0.04455734202580.256625175928-24.49626060487.24863062573-49.4543052326
31.883198109540.4142384950740.6631442451920.8846612648970.5762693790421.336008472860.0148520309196-0.059114127672-0.226848988222-0.1049783213450.13473410578-0.1147398953350.1470918432760.194371606902-0.1016592822760.2340332596230.02427310564760.0005545550487190.20108297142-0.07241390377190.235680572663-6.90916852218-0.343930493646-24.2584906448
42.35526772380.1914401161040.2205429685481.001714198230.6224847534010.9924278912040.00890890401374-0.358523928340.274333898173-0.1519165010140.027209279492-0.0406667375325-0.1185592517690.0257353856575-0.05272414946380.1597004442160.0104178211379-0.003114623976660.25662160567-0.08475665699080.203314828912-6.0049051098213.4002513382-13.1719682759
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 330 through 374 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 375 through 517 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 518 through 593 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 594 through 758 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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