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- PDB-6q32: The structure of the Mo-insertase domain Cnx1E (variant S269DD274... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q32
タイトルThe structure of the Mo-insertase domain Cnx1E (variant S269DD274S) from Arabidopsis thaliana in complex with Moco-AMP
要素Molybdopterin biosynthesis protein CNX1
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Molybdenum cofactor / Moco biosynthesis / Mo insertase / Moco-AMP / accumulating variant / molybdate binding / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / auxin-activated signaling pathway / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process ...glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / auxin-activated signaling pathway / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdenum ion binding / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / response to metal ion / dendrite / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site ...Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Moco-AMP / TRIETHYLENE GLYCOL / Molybdopterin biosynthesis protein CNX1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Krausze, J.
引用ジャーナル: Nat.Chem. / 年: 2021
タイトル: Mechanism of molybdate insertion into pterin-based molybdenum cofactors.
著者: Probst, C. / Yang, J. / Krausze, J. / Hercher, T.W. / Richers, C.P. / Spatzal, T. / Kc, K. / Giles, L.J. / Rees, D.C. / Mendel, R.R. / Kirk, M.L. / Kruse, T.
履歴
登録2018年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Molybdopterin biosynthesis protein CNX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0015
ポリマ－49,7631
非ポリマー1,2384
水7,837435
1
A: Molybdopterin biosynthesis protein CNX1
ヘテロ分子

A: Molybdopterin biosynthesis protein CNX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,00310
ポリマ－99,5262
非ポリマー2,4768
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area9620 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area32360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.010, 123.290, 133.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-504-

PGE

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Molybdopterin biosynthesis protein CNX1 / Molybdenum cofactor biosynthesis enzyme CNX1


分子量: 49763.094 Da / 分子数: 1 / 変異: S269D, D274S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CNX1, At5g20990, F22D1.6, T10F18.20 / プラスミド: PGPLUS-CNX1E / 詳細 (発現宿主): pQE80 derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): RK5206
参照: UniProt: Q39054, molybdopterin molybdotransferase, molybdopterin adenylyltransferase

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非ポリマー , 5種, 439分子

#2: 化合物 ChemComp-NWS / Moco-AMP


分子量: 868.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26MoN10O15P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 435 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.27 % / 解説: ISOMETRIC TETRAGONAL PRISM
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 24 % (v/v) PEG 400; in an anoxic atmosphere containing a 95 % argon and 5 % hydrogen gas

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001N
21001N
31001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL12-210.99987
シンクロトロンSSRL BL12-220.99987
シンクロトロンSSRL BL12-231.74262
検出器
タイプID検出器日付詳細
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2014年10月2日Rh coated collimating mirrors, K-B focusing mirrors
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL2014年10月2日Rh coated collimating mirrors, K-B focusing mirrors
DECTRIS PILATUS 6M3PIXEL2014年10月2日Rh coated collimating mirrors, K-B focusing mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
3Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray3
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.999871
21.742621
31
反射

Biso Wilson estimate: 21.97 Å2 / Entry-ID: 6Q32 / Observed criterion σ(I): -3

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)CC1/2Rmerge(I) obsRpim(I) allRrim(I) allDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.39-39.267801569613.30.9990.0550.0220.059124.1
1.386-20.321067669913.10.9910.18460.1919216.05
2.061-20.344097839912.40.9920.15470.1611353.62
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
1.39-1.488122.0281.340070.4450.8772.215169.8
1.386-1.4410.16.1110.18101780.1166.44296
2.061-2.1359.10.395929520.9450.4219390

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5G2S

5g2s


解像度: 1.39→20.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU R Cruickshank DPI: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.061 / SU Rfree Blow DPI: 0.06 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.058
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 3902 4.87 %RANDOM
Rwork0.159 ---
obs0.16 80115 74.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0434 Å20 Å20 Å2
2--0.9461 Å20 Å2
3---0.0973 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.39→20.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3107 0 73 435 3615
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016552HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1311948HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1441SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes990HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6552HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.46
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion12.69
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion450SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7466SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.39→1.43 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 -3.19 %
Rwork0.2877 546 -
all0.2869 564 -
obs--7.24 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.8853 Å / Origin y: 42.2335 Å / Origin z: 1.1382 Å
111213212223313233
T-0.0789 Å20.0072 Å2-0.0125 Å2--0.0724 Å20.0105 Å2---0.0306 Å2
L0.3401 °2-0.0141 °2-0.1098 °2-0.3087 °2-0.0075 °2--0.9089 °2
S0.0487 Å °-0.0173 Å °-0.088 Å °0.0073 Å °-0.0515 Å °-0.0171 Å °0.1512 Å °0.0267 Å °0.0028 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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