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- PDB-6pq5: AGAAAA segment 113-118 from human prion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pq5
タイトルAGAAAA segment 113-118 from human prion
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid-like protofibril
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / dendritic spine maintenance / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / extrinsic component of membrane / negative regulation of interleukin-2 production / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein targeting to membrane / intracellular copper ion homeostasis / long-term memory / response to cadmium ion / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / tubulin binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / terminal bouton / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / protease binding / microtubule binding / molecular adaptor activity / nuclear membrane / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / learning or memory / postsynapse / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Apostol, M.I. / Sawaya, M.R. / Eisenberg, D.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01 AG029430 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01 AG029430-05 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM007185 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM007185 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of a human prion fibril with a hydrophobic, protease-resistant core.
著者: Calina Glynn / Michael R Sawaya / Peng Ge / Marcus Gallagher-Jones / Connor W Short / Ronquiajah Bowman / Marcin Apostol / Z Hong Zhou / David S Eisenberg / Jose A Rodriguez /
要旨: Self-templating assemblies of the human prion protein are clinically associated with transmissible spongiform encephalopathies. Here we present the cryo-EM structure of a denaturant- and protease- ...Self-templating assemblies of the human prion protein are clinically associated with transmissible spongiform encephalopathies. Here we present the cryo-EM structure of a denaturant- and protease-resistant fibril formed in vitro spontaneously by a 9.7-kDa unglycosylated fragment of the human prion protein. This human prion fibril contains two protofilaments intertwined with screw symmetry and linked by a tightly packed hydrophobic interface. Each protofilament consists of an extended beta arch formed by residues 106 to 145 of the prion protein, a hydrophobic and highly fibrillogenic disease-associated segment. Such structures of prion polymorphs serve as blueprints on which to evaluate the potential impact of sequence variants on prion disease.
履歴
登録2019年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,0654
ポリマ－8612
非ポリマー2042
水00
1
A: Major prion protein
B: Major prion protein
ヘテロ分子

A: Major prion protein
B: Major prion protein
ヘテロ分子

A: Major prion protein
ヘテロ分子

A: Major prion protein
ヘテロ分子

B: Major prion protein

B: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,26016
ポリマ－3,4448
非ポリマー8168
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y+1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_566-x,y+3/2,-z+11
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation2_565-x,y+3/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)18.533, 9.508, 17.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein / PrP / ASCR / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 430.456 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 113-118 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04156
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 20.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 35 mg/mL peptide in 1.92 M sodium malonate, pH 4.0 / PH範囲: 3.6-5.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.8954 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月31日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→90 Å / Num. obs: 836 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.18 / Net I/σ(I): 5.42
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 2.4 % / Num. unique obs: 63 / Rsym value: 0.5 / % possible all: 64.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0061精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACK1.98.5データスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→15.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 2.696 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.136 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27122 75 9 %RANDOM
Rwork0.23421 ---
obs0.23694 758 88.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 12.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4 Å20 Å2-0.84 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----2.1 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.5→15.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数60 0 14 0 74
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02170
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1022.11792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.727370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.49510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.210
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.0210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4751.558
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0761.524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.782278
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.728312
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8374.514
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.494→1.668 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 23 -
Rwork0.292 163 -
obs--70.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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