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万見
- PDB-6ppf: Bacterial 45SRbgA ribosomal particle class B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ppf
タイトルBacterial 45SRbgA ribosomal particle class B
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 19
  • 23S rRNA
  • 5S rRNA
キーワードRIBOSOME / Ribosome assembly / 50S subunit / RbgA / YlqF
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation ...positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / large ribosomal subunit / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3980 / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal protein L30/L7 / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 / Ribosomal Protein L14 / Ribosomal protein L14/L23 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 - #10 / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 ...Helix Hairpins - #3980 / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal protein L30/L7 / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 / Ribosomal Protein L14 / Ribosomal protein L14/L23 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 - #10 / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 / Ribosomal Protein L15; Chain: K; domain 2 / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal Protein L22; Chain A / RRM (RNA recognition motif) domain / Nucleic acid-binding proteins / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / : / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / : / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L20 / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L32p / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L34 / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L30, conserved site / Ribosomal protein L30 signature. / Ribosomal protein L2 signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / Ribosomal protein L2, conserved site / Ribosomal protein L15, conserved site / Ribosomal protein L15 signature. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribosomal protein L13 signature. / Ribosomal protein L2, domain 3 / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L22/L17, conserved site / Ribosomal protein L22 signature. / Helix Hairpins / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal protein L2 / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain / Ribosomal protein L30p/L7e / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL23 ...: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein uL13
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Ortega, J. / Seffouh, A. / Jain, N. / Jahagirdar, D. / Basu, K. / Razi, A. / Ni, X. / Guarne, A. / Britton, R.A.
資金援助 カナダ, 米国, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-153044 カナダ
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01GM110248 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2019
タイトル: Structural consequences of the interaction of RbgA with a 50S ribosomal subunit assembly intermediate.
著者: Amal Seffouh / Nikhil Jain / Dushyant Jahagirdar / Kaustuv Basu / Aida Razi / Xiaodan Ni / Alba Guarné / Robert A Britton / Joaquin Ortega /
要旨: Bacteria harbor a number GTPases that function in the assembly of the ribosome and are essential for growth. RbgA is one of these GTPases and is required for the assembly of the 50S subunit in most ...Bacteria harbor a number GTPases that function in the assembly of the ribosome and are essential for growth. RbgA is one of these GTPases and is required for the assembly of the 50S subunit in most bacteria. Homologs of this protein are also implicated in the assembly of the large subunit of the mitochondrial and eukaryotic ribosome. We present here the cryo-electron microscopy structure of RbgA bound to a Bacillus subtilis 50S subunit assembly intermediate (45SRbgA particle) that accumulates in cells upon RbgA depletion. Binding of RbgA at the P site of the immature particle stabilizes functionally important rRNA helices in the A and P-sites, prior to the completion of the maturation process of the subunit. The structure also reveals the location of the highly conserved N-terminal end of RbgA containing the catalytic residue Histidine 9. The derived model supports a mechanism of GTP hydrolysis, and it shows that upon interaction of RbgA with the 45SRbgA particle, Histidine 9 positions itself near the nucleotide potentially acting as the catalytic residue with minimal rearrangements. This structure represents the first visualization of the conformational changes induced by an assembly factor in a bacterial subunit intermediate.
履歴
登録2019年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年9月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02019年9月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42025年5月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20435
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 23S rRNA
B: 5S rRNA
C: 50S ribosomal protein L2
D: 50S ribosomal protein L3
E: 50S ribosomal protein L4
J: 50S ribosomal protein L13
K: 50S ribosomal protein L14
L: 50S ribosomal protein L15
N: 50S ribosomal protein L17
O: 50S ribosomal protein L18
P: 50S ribosomal protein L19
Q: 50S ribosomal protein L20
R: 50S ribosomal protein L21
S: 50S ribosomal protein L22
T: 50S ribosomal protein L23
U: 50S ribosomal protein L24
V: 50S ribosomal protein L27
Z: 50S ribosomal protein L30
b: 50S ribosomal protein L32
Y: 50S ribosomal protein L29
d: 50S ribosomal protein L34


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,244,56121
ポリマ－1,244,56121
非ポリマー00
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area100150 Å2
ΔGint-867 kcal/mol
Surface area427400 Å2

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: RNA鎖 23S rRNA


分子量: 949340.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: GenBank: 723796434
#2: RNA鎖 5S rRNA


分子量: 38423.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: GenBank: 1012899741

-
50S ribosomal protein ... , 19種, 19分子 CDEJKLNOPQRSTUVZbYd

#3: タンパク質 50S ribosomal protein L2


分子量: 30335.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XCB6, UniProt: P42919*PLUS
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L3


分子量: 22723.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063X745, UniProt: P42920*PLUS
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L4


分子量: 22424.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063X8U6, UniProt: P42921*PLUS
#6: タンパク質 50S ribosomal protein L13


分子量: 16407.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XCH0, UniProt: P70974*PLUS
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L14


分子量: 13175.288 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063X754, UniProt: P12875*PLUS
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L15


分子量: 15297.536 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XCP1, UniProt: P19946*PLUS
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L17


分子量: 13774.806 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XCG5, UniProt: P20277*PLUS
#10: タンパク質 50S ribosomal protein L18


分子量: 12993.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: F5HRS9, UniProt: P46899*PLUS
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L19


分子量: 13416.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XHU6, UniProt: O31742*PLUS
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L20


分子量: 13537.993 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XFC1, UniProt: P55873*PLUS
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L21


分子量: 11296.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XIS2, UniProt: P26908*PLUS
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L22


分子量: 12481.608 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: F5HRT3, UniProt: P42060*PLUS
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L23


分子量: 10978.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XB36, UniProt: P42924*PLUS
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L24


分子量: 11166.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: F5HRS7, UniProt: P0CI78*PLUS
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L27


分子量: 10391.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XF22, UniProt: P05657*PLUS
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L30


分子量: 6650.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: F5HRU6, UniProt: P19947*PLUS
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L32


分子量: 6745.073 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A3A5I502, UniProt: O34687*PLUS
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L29


分子量: 7728.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: F5HRV8, UniProt: P12873*PLUS
#21: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34


分子量: 5271.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A063XCT1, UniProt: P05647*PLUS

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非ポリマー , 1種, 13分子

#22: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 45SRbgA ribosomal assembly intermediate / タイプ: RIBOSOME
詳細: 50S subunit assembly intermediate generated by RbgA depletion in cells.
Entity ID: #1-#21 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: JH642
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20mM Tris-HCl pH 7.5, 10mM MgCl2, 50mM NH4Cl, 1mM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %
詳細: Cryo-EM grids were prepared by applying a 3.6 microliters volume of the diluted samples to holey carbon grids (c-flat CF-2/2-2C-T) with a freshly applied additional layer of continuous thin ...詳細: Cryo-EM grids were prepared by applying a 3.6 microliters volume of the diluted samples to holey carbon grids (c-flat CF-2/2-2C-T) with a freshly applied additional layer of continuous thin carbon (5-10nm). Grids were blotted for 3 seconds and with a blot force +1

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 8950

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
8PHENIXモデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1339712
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 546297 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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