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万見
- PDB-6pf2: Crystal Structure of Amino Acids 1220-1276 of Human Beta Cardiac ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pf2
タイトルCrystal Structure of Amino Acids 1220-1276 of Human Beta Cardiac Myosin Fused to Gp7 and Eb1
要素Myosin, heavy polypeptide 7, cardiac muscle, beta variant
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin Rod / Myosin / Coiled-Coil / Gp7 / Eb1
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex ...regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex / myosin II complex / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / ATP metabolic process / stress fiber / cardiac muscle contraction / muscle contraction / regulation of heart rate / sarcomere / Z disc / actin filament binding / calmodulin binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EB1-like C-terminal motif / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...EB1-like C-terminal motif / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Andreas, M.P. / Korkmaz, E.N. / Kirsch, C.J. / Hargreaves, M. / Kieffer, D.J. / Ajay, G. / Cui, Q. / Rayment, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R21 HL111237 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A Complete Model of the Cardiac Myosin Rod
著者: Andreas, M.P. / Korkmaz, E.N. / Kirsch, C.J. / Hargreaves, M. / Kieffer, D.J. / Ajay, G. / Cui, Q. / Rayment, I.
履歴
登録2019年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin, heavy polypeptide 7, cardiac muscle, beta variant
B: Myosin, heavy polypeptide 7, cardiac muscle, beta variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9635
ポリマ－36,7772
非ポリマー1863
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8570 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area19630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.136, 44.607, 262.356
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Myosin, heavy polypeptide 7, cardiac muscle, beta variant


分子量: 18388.320 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human Beta cardiac myosin rod amino acids 1220-1276 with an amino-terminal fusion to Gp7 (amino acids 2-48, residue numbers 5-51) and carboxy-terminal fusion to Eb1 (amino acids 207-257, ...詳細: Human Beta cardiac myosin rod amino acids 1220-1276 with an amino-terminal fusion to Gp7 (amino acids 2-48, residue numbers 5-51) and carboxy-terminal fusion to Eb1 (amino acids 207-257, residue numbers 2109-2159 )
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12883*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Crystals grew spontaneously at room temperature by mixing 1:1 ratio of 16 mg/ml protein in 100 mM NaCl, 10 mM HEPES pH 7.6, 0.1 mM TCEP with well solution containing 2.4 M ammonium phosphate ...詳細: Crystals grew spontaneously at room temperature by mixing 1:1 ratio of 16 mg/ml protein in 100 mM NaCl, 10 mM HEPES pH 7.6, 0.1 mM TCEP with well solution containing 2.4 M ammonium phosphate pH 8.0, 100 mM HEPPS pH 8.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97904 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97904 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→50 Å / Num. obs: 22944 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.1 / Χ2: 0.955 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 232416
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.17-2.215.60.5198090.8890.2010.5590.91868.8
2.21-2.256.20.4648720.9150.170.4970.95773.3
2.25-2.296.80.4329790.9410.1510.460.99683.5
2.29-2.347.30.38310350.9590.1320.4070.99384
2.34-2.398.20.37310600.960.1240.3951.03292.2
2.39-2.448.60.37211420.9480.1230.3930.98494.4
2.44-2.5190.33811570.9640.1120.3570.98595.1
2.51-2.579.50.29411540.980.0950.311.04199.5
2.57-2.6510.80.2712260.9780.0830.2831.00998.2
2.65-2.7311.70.24411520.9840.0720.2551.02299.4
2.73-2.8311.40.19712080.9880.0580.2051.07598.8
2.83-2.9511.20.16412030.9910.0490.1721.05299.4
2.95-3.0810.90.14711970.9910.0460.1541.07498
3.08-3.2411.10.1311930.9940.040.1361.07597.9
3.24-3.4411.70.10712050.9960.0320.1121.04997.9
3.44-3.7111.60.09212220.9950.0270.0961.0399.5
3.71-4.08110.07812190.9960.0240.0820.9598.7
4.08-4.6712.30.07112440.9940.0210.0740.814100
4.67-5.8912.20.06412730.9980.0210.0680.63599.8
5.89-5011.10.049139410.0160.0510.60999.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NOH

1noh


解像度: 2.17→43.976 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2508 1078 5 %
Rwork0.2037 --
obs0.206 21561 89.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 103.51 Å2 / Biso mean: 42.0242 Å2 / Biso min: 4.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.17→43.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2507 0 12 195 2714
Biso mean--46.04 30.65 -
残基数----307
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.17-2.26880.3541850.24271627171259
2.2688-2.38840.3071120.24192102221475
2.3884-2.5380.31641280.23812455258387
2.538-2.73390.28441450.22722750289597
2.7339-3.0090.24651480.21592791293998
3.009-3.44420.2541480.20192835298398
3.4442-4.33880.20731520.15992864301699
4.3388-43.98490.23731600.21043059321999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.20621.3152-1.8744.30420.887.2686-0.1979-0.5139-0.36570.649-0.0456-0.5130.96080.66320.12410.52860.0473-0.06510.1644-0.05140.245-4.291611.7598102.3101
2-0.25540.0096-0.48610.19580.15723.4191-0.0232-0.06710.01140.05620.04470.02450.1902-0.28350.00070.1128-0.0036-0.00920.4848-0.00910.2324-8.75311.686922.3023
3-0.21320.12830.21660.0812-0.27362.38680.0146-0.03530.02090.12310.03760.0415-0.14040.5372-0.0420.25150.07570.04520.4289-0.00020.2221-9.784710.073544.4459
47.08820.75793.70676.88691.06135.03620.07320.5206-0.0182-0.56430.2155-0.5344-0.36970.8009-0.15260.2787-0.17670.07050.36990.02910.25140.046313.5653-38.4443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 24 )A3 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 25 through 2159 )A25 - 2159
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 4 through 2133 )B4 - 2133
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2134 through 2153 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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