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万見
- PDB-6p9v: Crystal Structure of hMAT Mutant K289L -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p9v
タイトルCrystal Structure of hMAT Mutant K289L
要素S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
キーワードTRANSFERASE / Adenosyl transferase / AdoMet synthase / Natural Product Enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / Methylation / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding / positive regulation of TORC1 signaling ...methionine adenosyltransferase complex / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / protein heterooligomerization / Methylation / cellular response to methionine / protein hexamerization / small molecule binding / positive regulation of TORC1 signaling / one-carbon metabolic process / cellular response to leukemia inhibitory factor / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / : / PYROPHOSPHATE 2- / S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.051 Å
データ登録者Miller, M.D. / Xu, W. / Huber, T.D. / Clinger, J.A. / Liu, Y. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM115261 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U01 GM098248 米国
National Science Foundation (NSF, United States)STC 1231306 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Methionine Adenosyltransferase Engineering to Enable Bioorthogonal Platforms for AdoMet-Utilizing Enzymes.
著者: Huber, T.D. / Clinger, J.A. / Liu, Y. / Xu, W. / Miller, M.D. / Phillips Jr., G.N. / Thorson, J.S.
履歴
登録2019年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_2 ...audit_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI ..._audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3835
ポリマ－45,8761
非ポリマー5074
水2,846158
1
A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
ヘテロ分子

A: S-adenosylmethionine synthase isoform type-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,76510
ポリマ－91,7522
非ポリマー1,0138
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area8450 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area24530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.348, 94.624, 116.573
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-548-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine synthase isoform type-2 / AdoMet synthase 2 / Methionine adenosyltransferase 2 / MAT 2 / Methionine adenosyltransferase II / MAT-II


分子量: 45875.949 Da / 分子数: 1 / 変異: K289L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAT2A, AMS2, MATA2 / プラスミド: pET28a
詳細 (発現宿主): expression construct from Prof. Chunming Liu.
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P31153, methionine adenosyltransferase

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非ポリマー , 5種, 162分子

#2: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M KCl, 0.05M HEPES, 35% (v/v) Pentaeythritol propoxylate (5/4 PO/OH), PROTEIN BUFFER ADDITIVES: 0.002M ADP, 0.005M magnesium chloride, 0.010M metol -- [(S)-(-)-methioninol]

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年12月6日
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.051→39.742 Å / Num. obs: 16840 / % possible obs: 72.01 % / 冗長度: 8.68 % / Biso Wilson estimate: 45.815 Å2
詳細: Data were elliptically truncated with STARANISO. Statistics reported are for the observed reflections in spherical shells after apply the elliptical observation criterion. Elliptical ...詳細: Data were elliptically truncated with STARANISO. Statistics reported are for the observed reflections in spherical shells after apply the elliptical observation criterion. Elliptical completeness is 94% overall and 82% in the high resolution shell.
CC1/2: 0.9963 / Rmerge(I) obs: 0.194 / Rrim(I) all: 0.207 / Χ2: 1.119 / Net I/σ(I): 9.29 / Num. measured all: 146211
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
6.423-39.74217.460.04730.74662758410.99680.0180.051
5.048-6.42318.280.06922.84969728420.99830.0260.074
4.39-5.04818.340.06824.50470248420.99740.0250.072
3.974-4.3918.530.08320.17971918430.99730.030.088
3.682-3.97418.580.11716.99772128410.99490.0420.124
3.458-3.68218.630.14913.51872798430.99370.0540.158
3.277-3.45818.80.19311.03674088420.99530.0680.205
3.131-3.27718.840.2648.62474338410.9920.0930.28
3.01-3.13118.870.3746.37574658420.98250.1320.397
2.901-3.010.99298.930.4835.11375218420.96050.1690.513
2.802-2.9010.91428.850.5734.30574508420.94670.2020.608
2.707-2.8020.84728.820.6293.91974328430.94420.2230.668
2.616-2.7070.77188.810.6883.61174208420.91890.2440.731
2.53-2.6160.7178.90.8152.96774858410.89470.2870.865
2.448-2.530.64828.910.9222.46875068420.76310.3270.979
2.367-2.4480.59038.981.0512.21675708430.75310.371.115
2.291-2.3670.5459.031.1871.9576068420.70090.4171.259
2.216-2.2910.48959.071.4031.74576368420.58050.4891.487
2.139-2.2160.40859.091.4771.60776548420.53380.5151.566
2.051-2.1390.30887.941.8611.1866728420.30230.6831.988

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
XDSVERSION Jun 1, 2017 BUILT=20170923データ削減
XDSVERSION Jun 1, 2017 BUILT=20170923データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2P02

2p02


解像度: 2.051→39.74 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.36 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: 1. Data was aniostropically truncated with Staraniso. 2. Reference model restraints derrived from a higher resolution native structure, PDB-ID 2p02, were applied throughout. 3. While the ...詳細: 1. Data was aniostropically truncated with Staraniso. 2. Reference model restraints derrived from a higher resolution native structure, PDB-ID 2p02, were applied throughout. 3. While the crystallization drop was setup with protein in a buffer containing 0.002M ADP, the density in the ATP binding site had a break indicating that it was likely adenosine and not ADP bound. The density in the region of the phosphate binding site was disordered. In the end, it was modeled as a disordered pyrophosphate with a magnesium ion from the protein buffer and a potassium ion from the crystallization condition.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2029 825 4.9 %RANDOM
Rwork0.1726 16010 --
obs0.1741 16835 72 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.94 Å2 / Biso mean: 40.9341 Å2 / Biso min: 5.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.051→39.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2931 0 69 158 3158
Biso mean--30.22 37.08 -
残基数----380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023155
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6424308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2911929
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004564
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.051-2.17950.325580.2497121333
2.1795-2.34780.2508910.2225179949
2.3478-2.5840.24121020.2098231963
2.584-2.95780.2421670.1902312485
2.9578-3.72610.19781920.16193719100
3.7261-39.740.17452150.15443836100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.3014 Å / Origin y: 7.9366 Å / Origin z: 32.2543 Å
111213212223313233
T0.1783 Å2-0.034 Å20.0077 Å2-0.1289 Å20.0133 Å2--0.1513 Å2
L0.7535 °2-0.1176 °2-0.0769 °2-1.0158 °20.0115 °2--1.2797 °2
S-0.0315 Å °0.0422 Å °0.0332 Å °-0.0762 Å °0.0241 Å °-0.1209 Å °-0.0415 Å °0.0845 Å °0.0065 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 16 through 395)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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