[日本語] English
万見
- PDB-6p8f: Crystal structure of CDK4 in complex with CyclinD1 and P27 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p8f
タイトルCrystal structure of CDK4 in complex with CyclinD1 and P27
要素
  • Cyclin-dependent kinase 4
  • Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
  • G1/S-specific cyclin-D1
キーワードcell cycle / transferase / Cyclin-dependent kinase / kinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


re-entry into mitotic cell cycle / cyclin-dependent protein kinase activating kinase regulator activity / regulation of lens fiber cell differentiation / cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity ...re-entry into mitotic cell cycle / cyclin-dependent protein kinase activating kinase regulator activity / regulation of lens fiber cell differentiation / cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / cellular response to ionomycin / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / regulation of type B pancreatic cell proliferation / autophagic cell death / RUNX3 regulates WNT signaling / response to leptin / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / positive regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / regulation of cell cycle G1/S phase transition / regulation of exit from mitosis / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / Transcriptional regulation by RUNX2 / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin ligase activator activity / negative regulation of phosphorylation / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / RHO GTPases activate CIT / nuclear export / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / proline-rich region binding / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / AKT phosphorylates targets in the cytosol / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / mammary gland epithelial cell proliferation / response to UV-A / epithelial cell apoptotic process / cellular response to antibiotic / negative regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of kinase activity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / molecular function inhibitor activity / cellular response to lithium ion / protein kinase inhibitor activity / fat cell differentiation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / PTK6 Regulates Cell Cycle / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / inner ear development / RUNX3 regulates p14-ARF / cellular response to organic cyclic compound / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / Transcriptional Regulation by VENTX / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / bicellular tight junction / localization / mammary gland alveolus development / response to amino acid / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cyclin-dependent kinase / cellular response to interleukin-4 / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / response to glucose / Cyclin E associated events during G1/S transition / response to cadmium ion / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Notch signaling pathway / regulation of cell migration / positive regulation of microtubule polymerization / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Hsp70 protein binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / FLT3 Signaling / lactation / transcription repressor complex / cyclin binding / : / positive regulation of DNA replication / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / liver regeneration / sensory perception of sound / potassium ion transport / placenta development / neuron differentiation / Oncogene Induced Senescence
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like ...Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase 4 / G1/S-specific cyclin-D1 / Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Guiley, K.Z. / Stevenson, J.W. / Lou, K. / Barkovich, K.J. / Bunch, K. / Tripathi, S.M. / Shokat, K.M. / Rubin, S.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)GM124148 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA206244 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: p27 allosterically activates cyclin-dependent kinase 4 and antagonizes palbociclib inhibition.
著者: Guiley, K.Z. / Stevenson, J.W. / Lou, K. / Barkovich, K.J. / Kumarasamy, V. / Wijeratne, T.U. / Bunch, K.L. / Tripathi, S. / Knudsen, E.S. / Witkiewicz, A.K. / Shokat, K.M. / Rubin, S.M.
履歴
登録2019年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: G1/S-specific cyclin-D1
B: Cyclin-dependent kinase 4
C: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1903
ポリマ－72,1903
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6280 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area27050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.855, 66.628, 184.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

-
要素

#1: タンパク質 G1/S-specific cyclin-D1 / B-cell lymphoma 1 protein / BCL-1 / BCL-1 oncogene / PRAD1 oncogene


分子量: 28445.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCND1, BCL1, PRAD1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P24385
#2: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 4 / Cell division protein kinase 4 / PSK-J3


分子量: 33947.930 Da / 分子数: 1 / Mutation: G48E, G49E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11802, cyclin-dependent kinase
#3: タンパク質 Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B / Cyclin-dependent kinase inhibitor p27 / p27Kip1


分子量: 9796.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDKN1B, KIP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P46527
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100mM Tris (7.0) 17% PEG 3350 100 mM CaCl2 10 mM MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→46.06 Å / Num. obs: 18044 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Rpim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.89→3.07 Å / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 2830 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.296

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.89→46.06 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2422 848 4.88 %
Rwork0.1862 --
obs0.189 17381 96.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→46.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4498 0 0 0 4498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044597
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6556223
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.4772832
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04694
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005805
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.89-3.0710.31191320.23012516X-RAY DIFFRACTION90
3.071-3.30810.28491130.25112679X-RAY DIFFRACTION95
3.3081-3.64080.26521400.20332716X-RAY DIFFRACTION97
3.6408-4.16740.2631550.1762790X-RAY DIFFRACTION98
4.1674-5.24930.20711490.15292845X-RAY DIFFRACTION99
5.2493-46.06580.2141590.17822987X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.15950.791-0.27525.84912.67898.42490.8512-0.199-1.85050.58311.2939-0.59181.2617-0.4584-1.2560.8266-0.0527-0.19240.49140.1321.14859.0577-37.646-24.0655
27.51144.45764.19865.03311.48547.60921.4313-0.5065-1.25350.40930.1033-0.50263.0668-0.4165-1.11221.0669-0.0375-0.49010.72970.17861.38612.3166-38.5002-19.0601
39.24596.06683.97874.41951.32199.43130.8859-0.65750.00690.5747-1.1319-1.32420.16770.61410.14160.2827-0.0366-0.08920.48480.05090.520916.33-5.5117-39.5542
45.5724-1.67450.05714.80160.59864.54260.10650.13190.1922-0.37360.0546-0.29780.06230.3138-0.12270.2174-0.05750.01930.14950.02270.2469-3.5944-21.1318-49.3378
53.81870.12970.16372.57981.94662.9564-0.025-0.0238-0.46480.22730.08190.27810.2531-0.1351-0.02260.22070.0162-0.00380.14860.05290.3697-7.9847-24.7051-39.9566
64.27881.2517-1.18312.11970.31520.6865-0.0499-0.20160.42120.59520.2902-0.1051-0.08970.1329-0.25440.2361-0.0377-0.00590.2728-0.02470.29185.92180.9912-44.5661
74.93513.48312.29199.28436.22957.8487-0.1336-0.13320.36920.62650.03370.4869-0.0551-0.38540.24250.23340.00460.07070.28390.04620.2706-2.7536-0.849-50.1293
85.036-0.42850.37717.15381.59140.35580.00240.61440.0206-0.7149-0.0077-0.06550.2146-0.35210.00940.3668-0.0470.0320.35860.00120.15994.0615-7.3775-55.3567
91.2271-0.12510.28110.0067-0.0570.0945-0.6650.51230.8733-1.5233-0.58541.684-0.6798-0.54830.11980.75020.2245-0.56750.2510.32750.96122.850111.2977-57.5672
108.4477-5.25083.37218.8308-5.28369.96540.26830.1875-0.9842-0.57820.1229-0.4312-0.02810.9103-0.40610.2768-0.0288-0.01080.298-0.0550.386415.28660.674-53.8556
114.14432.87264.18616.03021.80338.10240.03821.9263-1.2504-0.54960.4668-0.09240.40810.5091-0.32880.4782-0.03820.01690.4035-0.03760.30880.0185-7.8554-62.816
124.1514-2.80144.89875.1925-1.77315.8722-0.0885-0.558-0.8750.9020.1638-0.5159-0.0529-0.0764-0.19580.5503-0.0447-0.07540.44950.03390.53976.6028-25.8064-24.3192
134.10411.76531.15343.79331.04442.35580.3486-0.3096-0.51810.7208-0.0524-0.15580.59840.0119-0.32870.52190.0076-0.06730.38210.03910.291618.6554-16.443-18.9294
141.13650.5722-1.67355.48473.51596.21620.43320.06010.37250.7691-0.95951.5360.4721-1.1582-0.25270.5371-0.07630.17470.89660.09780.33148.3174-6.5264-13.098
156.4875-0.8887-0.30153.24813.01385.53460.4161-1.3044-0.05581.0641-0.06830.5219-0.47860.0577-0.21480.82370.01040.19630.58940.06460.327916.4888-1.5167-5.9611
165.95740.01583.7824.4213-1.61333.91630.27650.04582.0909-0.7225-0.3330.8668-0.6895-0.6946-0.07611.11980.3030.3090.8745-0.01390.7313.794911.7439-9.823
178.3-2.8406-4.23094.87633.86637.63340.5553-0.54040.86021.00730.2495-0.1552-0.98590.4056-0.7190.8415-0.08250.18520.39730.00720.47619.76696.8943-9.5219
180.54881.46-0.62335.521.74017.86880.31880.27970.1829-0.66310.3069-0.7674-0.05590.6555-0.32980.45520.04140.10840.51420.09250.296829.7767-0.3121-23.3829
192.22672.4632-1.27613.3588-2.88814.31040.13510.0277-0.56920.40.23391.4039-0.0548-0.7077-0.10680.2653-0.0373-0.06690.5012-0.07320.8392-19.7781-25.8238-49.9524
204.185-1.12194.16340.2949-1.22644.41641.0145-0.0112-2.0481.294-0.0797-0.44991.42120.0191-0.9020.86380.1419-0.30380.4378-0.13181.0025-2.4808-39.7297-36.103
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN C AND RESID 60:64 )C60 - 64
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND RESID 65:79 )C65 - 79
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 21:36 )A21 - 36
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 37:89 )A37 - 89
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 90:156 )A90 - 156
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 157:171 )A157 - 171
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 172:191 )A172 - 191
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 192:216 )A192 - 216
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 217:225 )A217 - 225
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN A AND RESID 226:240 )A226 - 240
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN A AND RESID 241:264 )A241 - 264
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 18:62 )B18 - 62
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 63:151 )B63 - 151
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN B AND RESID 152:190 )B152 - 190
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN B AND RESID 191:227 )B191 - 227
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN B AND RESID 228:242 )B228 - 242
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN B AND RESID 243:282 )B243 - 282
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN B AND RESID 283:296 )B283 - 296
19X-RAY DIFFRACTION19( CHAIN C AND RESID 24:37 )C24 - 37
20X-RAY DIFFRACTION20( CHAIN C AND RESID 38:59 )C38 - 59

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る