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万見
- PDB-6p3e: Mobile loops and electrostatic interactions maintain the flexible... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p3e
タイトルMobile loops and electrostatic interactions maintain the flexible lambda tail tube
要素Tail tube protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Tail tube / siphoviridae / helical
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, tube / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral tail assembly / host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lambda phage tail tube protein / Lambda phage tail tube protein, TTP / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia phage lambda (λファージ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Campbell, P. / Duda, R.L. / Nassur, J. / Hendrix, R.W. / Conway, J.F. / Huet, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 GM047795 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10 OD019995 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Mobile Loops and Electrostatic Interactions Maintain the Flexible Tail Tube of Bacteriophage Lambda.
著者: Patricia L Campbell / Robert L Duda / Jamie Nassur / James F Conway / Alexis Huet /
要旨: The long flexible tail tube of bacteriophage lambda connects its capsid to the tail tip. On infection, a DNA ejection signal is passed from the tip, along the tube to the capsid that triggers passage ...The long flexible tail tube of bacteriophage lambda connects its capsid to the tail tip. On infection, a DNA ejection signal is passed from the tip, along the tube to the capsid that triggers passage of the DNA down the tube and into the host bacterium. The tail tube is built from repeating units of the major tail protein, gpV, which has two distinctive domains. Its N-terminal domain has the same fold as proteins that form the rigid inner tubes of contractile tail phages, such as T4, and its C-terminal domain adopt an Ig-like fold of unknown function. We determined structures of the lambda tail tube in free tails and in virions before and after DNA ejection using cryoelectron microscopy. Modeling of the density maps reveals how electrostatic interactions and a mobile loop participate in assembly and also impart flexibility to the tube while maintaining its integrity. We also demonstrate how a common protein fold produces rigid tubes in some phages but flexible tubes in others.
履歴
登録2019年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20241
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20241
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail tube protein
B: Tail tube protein
C: Tail tube protein
D: Tail tube protein
E: Tail tube protein
F: Tail tube protein
G: Tail tube protein
H: Tail tube protein
I: Tail tube protein
J: Tail tube protein
K: Tail tube protein
L: Tail tube protein
M: Tail tube protein
N: Tail tube protein
O: Tail tube protein
P: Tail tube protein
Q: Tail tube protein
R: Tail tube protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)464,97218
ポリマ－464,97218
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性らせん対称: (回転対称性: 6 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 5 / Rise per n subunits: 42.8 Å / Rotation per n subunits: 17.5 °)

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要素

#1: タンパク質
Tail tube protein / TTP / Gene product V / gpV / Major tail protein V


分子量: 25831.779 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage lambda (λファージ)
遺伝子: V, lambdap13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03733

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: tail tube of the lambda phage / タイプ: COMPLEX / 詳細: plasmid expression of the tail genes / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 37 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia phage lambda (λファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Escherichia coli
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMTris1
2100 mMpotassium glutamate1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: purified tail
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1240

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10MDFFモデル精密化
11RELION2初期オイラー角割当
12RELION2最終オイラー角割当
14RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 17.5 ° / 軸方向距離/サブユニット: 42.8 Å / らせん対称軸の対称性: C6
粒子像の選択選択した粒子像数: 7934
3次元再構成解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 5543 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 200 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-ID
12K4Q

2k4q

2K4Q1
22L04

2l04

2L042

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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