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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6p2a | ||||||
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タイトル | Chimera of bacteriophage OBP gp146 central spike protein and a T4 gp5 beta-helix fragment | ||||||
要素 | CHIMERA OF BACTERIOPHAGE OBP GP146 AND A T4 GP5 | ||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / Bacteriophage OBP / membrane piercing / central spike / cell puncturing device / beta helix / T4 gp5 / contractile injection system | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) Pseudomonas phage OBP (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. | ||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Chimera of bacteriophage OBP gp146 central spike protein and a T4 gp5 beta-helix fragment 著者: Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2013 タイトル: PAAR-repeat proteins sharpen and diversify the type VI secretion system spike. 著者: Shneider, M.M. / Buth, S.A. / Ho, B.T. / Basler, M. / Mekalanos, J.J. / Leiman, P.G. #2: ジャーナル: Viruses / 年: 2015 タイトル: Structure and Biophysical Properties of a Triple-Stranded Beta-Helix Comprising the Central Spike of Bacteriophage T4. 著者: Buth, S.A. / Menin, L. / Shneider, M.M. / Engel, J. / Boudko, S.P. / Leiman, P.G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6p2a.cif.gz | 535.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6p2a.ent.gz | 448.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6p2a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6p2a_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6p2a_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6p2a_validation.xml.gz | 49.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6p2a_validation.cif.gz | 73.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p2/6p2a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p2/6p2a | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4jj2S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF
#1: タンパク質 | 分子量: 15188.354 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ), (組換発現) Pseudomonas phage OBP (ファージ) プラスミド: PEEVA2 / 遺伝子: 5, OBP_146 / 詳細 (発現宿主): a PET-23A DERIVATIVE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P16009, UniProt: G9IA38, lysozyme |
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-非ポリマー , 6種, 1208分子
#2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
配列の詳細 | T4 GP5 BETA HELIX FRAGMENT GP5G484-S559 EXTENDED BY A K259-A326 C-TERMINAL FRAGMENT FROM OBP GP146 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.79 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG3350 18-20% 100 mM Ammonium citrate / PH範囲: 6 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月3日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→49.502 Å / Num. obs: 193033 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 19.72 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.02825 / Rpim(I) all: 0.02825 / Rrim(I) all: 0.03996 / Net I/σ(I): 19.65 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.968 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.175 / Mean I/σ(I) obs: 4.43 / Num. unique obs: 19193 / CC1/2: 0.922 / Rpim(I) all: 0.175 / Rrim(I) all: 0.2475 / % possible all: 99.98 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4JJ2 解像度: 1.9→49.502 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 13.92
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 29.55 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→49.502 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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