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- PDB-6ovl: 2.1 Angstrom structure of wild type Glyoxylate/Hydroxypyruvate re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ovl
タイトル2.1 Angstrom structure of wild type Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A from Escherichia Coli in complex with glyoxylate and NADP
要素Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydroxypyruvate reductase / glyoxylate reductase (NADP+) / hydroxypyruvate reductase (NADH) activity / hydroxypyruvate reductase [NAD(P)H] activity / glyoxylate reductase (NADPH) activity / NAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A, Enterobacterales / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYOXYLIC ACID / : / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A / Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Vuksanovic, N. / Silvaggi, N.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 2.1 Angstrom structure of wild type Glyoxylate/Hydroxypyruvate reductase A from Escherichia Coli in complex with glyoxylate and NADP
著者: Vuksanovic, N.
履歴
登録2019年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月17日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3488
ポリマ－36,1861
非ポリマー1,1627
水5,062281
1
A: Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
ヘテロ分子

A: Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,69616
ポリマ－72,3722
非ポリマー2,32314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_564x,x-y+1,-z-1/61
Buried area9670 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area25160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.820, 158.820, 96.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-722-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glyoxylate/hydroxypyruvate reductase A / 2-ketoacid reductase


分子量: 36186.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: W8T4J3, UniProt: P75913*PLUS, glyoxylate reductase (NADP+), hydroxypyruvate reductase

-
非ポリマー , 7種, 288分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 化合物 ChemComp-GLV / GLYOXYLIC ACID / GLYOXALATE / GLYOXYLATE / グリオキシル酸


分子量: 74.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H2O3
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.4 M sodium phosphate monobasic/ potassium phosphate dibasic, 5 mM NADP, 100 mM sodium glyoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→36.73 Å / Num. obs: 41974 / % possible obs: 99.09 % / 冗長度: 16.3 % / Biso Wilson estimate: 27.6828559215 Å2 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.175 Å / Num. unique obs: 3924

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KBO

3kbo


解像度: 2.1→36.73 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 17.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1838 2121 5.06 %
Rwork0.1636 --
obs0.1646 41937 99.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→36.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2500 0 71 281 2852
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032637
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6983598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5961559
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043385
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003460
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1002-2.1490.27081360.22432433X-RAY DIFFRACTION93
2.149-2.20280.22931400.19162559X-RAY DIFFRACTION98
2.2028-2.26230.29061280.20732616X-RAY DIFFRACTION99
2.2623-2.32890.21841470.18452613X-RAY DIFFRACTION99
2.3289-2.4040.19061370.17492635X-RAY DIFFRACTION100
2.404-2.48990.19521640.17112612X-RAY DIFFRACTION100
2.4899-2.58960.19721350.1672637X-RAY DIFFRACTION100
2.5896-2.70740.19531400.17332650X-RAY DIFFRACTION100
2.7074-2.85010.19921430.17722671X-RAY DIFFRACTION100
2.8501-3.02860.22111240.17272674X-RAY DIFFRACTION100
3.0286-3.26230.17861360.16782690X-RAY DIFFRACTION100
3.2623-3.59040.15971400.15612691X-RAY DIFFRACTION100
3.5904-4.10930.1451590.13012675X-RAY DIFFRACTION99
4.1093-5.1750.13781350.12682760X-RAY DIFFRACTION100
5.175-36.73550.20211570.18632900X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.4953 Å / Origin y: 63.8768 Å / Origin z: -18.8906 Å
111213212223313233
T0.1497 Å2-0.0318 Å2-0.0124 Å2-0.1905 Å20.0009 Å2--0.2388 Å2
L1.1613 °2-0.2115 °2-0.821 °2-0.4131 °20.3023 °2--1.2802 °2
S0.0246 Å °0.1276 Å °-0.0423 Å °0.0225 Å °-0.017 Å °0.0355 Å °0.0583 Å °-0.0811 Å °-0.0092 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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