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- PDB-6ou3: Crystal Structure of the D478S Variant of the Myocilin Olfactomed... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ou3
タイトルCrystal Structure of the D478S Variant of the Myocilin Olfactomedin Domain
要素Myocilin
キーワードPROTEIN BINDING / olfactomedin myocilin beta propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle hypertrophy / clustering of voltage-gated sodium channels / myosin light chain binding / non-canonical Wnt signaling pathway / myelination in peripheral nervous system / node of Ranvier / frizzled binding / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of cell-matrix adhesion ...skeletal muscle hypertrophy / clustering of voltage-gated sodium channels / myosin light chain binding / non-canonical Wnt signaling pathway / myelination in peripheral nervous system / node of Ranvier / frizzled binding / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of mitochondrial depolarization / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of MAPK cascade / fibronectin binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / rough endoplasmic reticulum / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of JNK cascade / bone development / mitochondrial intermembrane space / receptor tyrosine kinase binding / cilium / osteoblast differentiation / neuron projection development / cytoplasmic vesicle / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.796 Å
データ登録者Hill, S.E. / Kwon, M.S. / Lieberman, R.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Stable calcium-free myocilin olfactomedin domain variants reveal challenges in differentiating between benign and glaucoma-causing mutations.
著者: Hill, S.E. / Kwon, M.S. / Martin, M.D. / Suntharalingam, A. / Hazel, A. / Dickey, C.A. / Gumbart, J.C. / Lieberman, R.L.
履歴
登録2019年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myocilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3764
ポリマ－31,1691
非ポリマー2073
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.353, 57.241, 90.474
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Myocilin / Myocilin 55 kDa subunit / Trabecular meshwork-induced glucocorticoid response protein


分子量: 31168.973 Da / 分子数: 1 / 断片: Olfactomedin domain / 変異: D478S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYOC, GLC1A, TIGR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99972
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M Bis Tris pH 6.0, 0.4 M Magnesium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.796→40.544 Å / Num. obs: 22530 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1266 / Net I/σ(I): 15.02
反射 シェル解像度: 1.796→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 2139

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.796→40.544 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 15.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1731 1999 8.87 %
Rwork0.1496 --
obs0.1517 22527 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.796→40.544 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1969 0 13 202 2184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082031
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8112763
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9891182
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005343
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7965-1.84140.26871350.20431387X-RAY DIFFRACTION96
1.8414-1.89120.21221400.17021433X-RAY DIFFRACTION100
1.8912-1.94680.17961420.14771449X-RAY DIFFRACTION100
1.9468-2.00970.16511390.14251441X-RAY DIFFRACTION100
2.0097-2.08150.18771420.14821451X-RAY DIFFRACTION100
2.0815-2.16480.19621420.13711458X-RAY DIFFRACTION100
2.1648-2.26340.16871400.13941453X-RAY DIFFRACTION99
2.2634-2.38270.17431430.13021470X-RAY DIFFRACTION100
2.3827-2.53190.18091420.14151454X-RAY DIFFRACTION100
2.5319-2.72740.17891430.1491467X-RAY DIFFRACTION100
2.7274-3.00180.16431440.1471476X-RAY DIFFRACTION100
3.0018-3.43590.17761450.14561484X-RAY DIFFRACTION100
3.4359-4.32810.14441470.13681516X-RAY DIFFRACTION100
4.3281-40.55450.16191550.17481589X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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