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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ot2 | |||||||||
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タイトル | Structure of the TRPV3 K169A sensitized mutant in apo form at 4.1 A resolution | |||||||||
要素 | Transient receptor potential cation channel subfamily V member 3 | |||||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / Ion channel / TRP channel / TRPV channel / Metal transport / Membrane transport / membrane protein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of hair cycle / TRP channels / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / lysosome / receptor complex / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Zubcevic, L. / Borschel, W.F. / Hsu, A.L. / Borgnia, M.J. / Lee, S.-Y. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: Regulatory switch at the cytoplasmic interface controls TRPV channel gating. 著者: Lejla Zubcevic / William F Borschel / Allen L Hsu / Mario J Borgnia / Seok-Yong Lee / 要旨: Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess ...Temperature-sensitive transient receptor potential vanilloid (thermoTRPV) channels are activated by ligands and heat, and are involved in various physiological processes. ThermoTRPV channels possess a large cytoplasmic ring consisting of N-terminal ankyrin repeat domains (ARD) and C-terminal domains (CTD). The cytoplasmic inter-protomer interface is unique and consists of a CTD coiled around a β-sheet which makes contacts with the neighboring ARD. Despite much existing evidence that the cytoplasmic ring is important for thermoTRPV function, the mechanism by which this unique structure is involved in thermoTRPV gating has not been clear. Here, we present cryo-EM and electrophysiological studies which demonstrate that TRPV3 gating involves large rearrangements at the cytoplasmic inter-protomer interface and that this motion triggers coupling between cytoplasmic and transmembrane domains, priming the channel for opening. Furthermore, our studies unveil the role of this interface in the distinct biophysical and physiological properties of individual thermoTRPV subtypes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6ot2.cif.gz | 696 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ot2.ent.gz | 566.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ot2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6ot2_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6ot2_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6ot2_validation.xml.gz | 67 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6ot2_validation.cif.gz | 103.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/6ot2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/6ot2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 84445.477 Da / 分子数: 4 / 変異: T96A, K169A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRPV3 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q8NET8 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human TRPV3 ion channel / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 0.32 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Monodisperse sample |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: OTHER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C4 (4回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 95184 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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