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- PDB-6os7: E. coli fumarase mutant - R126A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6os7
タイトルE. coli fumarase mutant - R126A
要素Fumarate hydratase class II
キーワードLYASE / fumarase / metabolism / Krebs Cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / malate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / response to oxidative stress / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Fumarate hydratase class II
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Stuttgen, G.M. / May, J.F. / Bhattcharyya, B. / Weaver, T.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other governmentWeaver FRG 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Fumarase C variant that eliminates the B-site
著者: Stuttgen, G.M. / May, J.F. / Bhattcharyya, B. / Weaver, T.M.
履歴
登録2019年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年8月16日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_free_error / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used / _software.name / _software.version / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
解説: Model orientation/position
詳細: Re-refined and rebuilt sections of model. In particular, the SS Loop and N-terminal b-strands (residue 3 - 18) from the A-subunit and domain 3 from the B-subunit. The SS Loop is missing ...詳細: Re-refined and rebuilt sections of model. In particular, the SS Loop and N-terminal b-strands (residue 3 - 18) from the A-subunit and domain 3 from the B-subunit. The SS Loop is missing residues 317 - 323 and domain 3 is missing residues 417 - 424. The N-terminal b-strands from the A-subunit have localized disorder not witnessed in prior FumC structure A-subunits. The alteration of R126 to alanine has increased the disorder in these three areas.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate hydratase class II
B: Fumarate hydratase class II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,8696
ポリマ－102,3072
非ポリマー5624
水10,539585
1
A: Fumarate hydratase class II
B: Fumarate hydratase class II
ヘテロ分子

A: Fumarate hydratase class II
B: Fumarate hydratase class II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,73812
ポリマ－204,6144
非ポリマー1,1258
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area29990 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area54630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.521, 217.598, 86.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Fumarate hydratase class II / Fumarase C / Aerobic fumarase / Iron-independent fumarase


分子量: 51153.379 Da / 分子数: 2 / 変異: R126A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: fumC, b1611, JW1603 / Variant: K-12 / プラスミド: pASK40 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P05042, fumarate hydratase
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 585 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9 / 詳細: PEG 3350, sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2019年3月24日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→108.799 Å / Num. obs: 207186 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 14.25 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.361→1.384 Å / 冗長度: 14.6 % / Rmerge(I) obs: 1.47 / Num. unique obs: 10280 / CC1/2: 0.843 / Rpim(I) all: 0.401 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データ収集
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NZ9

6nz9


解像度: 1.36→46.74 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1693 10290 4.97 %
Rwork0.1448 --
obs0.146 207147 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→46.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6849 0 38 585 7472
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067281
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8379918
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.0381031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071316
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.36-1.380.22293700.19996477X-RAY DIFFRACTION100
1.38-1.390.23133600.18226448X-RAY DIFFRACTION100
1.39-1.410.20593380.17476498X-RAY DIFFRACTION100
1.41-1.430.20683380.16626512X-RAY DIFFRACTION100
1.43-1.450.19123410.15546518X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.470.18243430.14416535X-RAY DIFFRACTION100
1.47-1.490.18143290.14086534X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.510.17023180.1356537X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.530.17653430.12886512X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.560.16733420.13196501X-RAY DIFFRACTION100
1.56-1.580.16543320.1296529X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.610.16293490.13176532X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.640.1643370.1316537X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.680.17023760.13946480X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.710.17563480.13856517X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.750.16723300.13986583X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.80.17063370.1386554X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.850.17083070.1336585X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.90.16543530.13446515X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.960.1683770.14256524X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.030.18333120.14666593X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.110.17433300.14586613X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.210.16363780.13886545X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.330.15373420.13926545X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.470.1753370.1466615X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.660.17323180.1516629X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.930.16683590.1526597X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.360.17183510.15446671X-RAY DIFFRACTION100
3.36-4.230.15573510.13776697X-RAY DIFFRACTION100
4.23-46.740.16263440.14856924X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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