[日本語] English
万見
- PDB-6os4: Calmodulin in complex with farnesyl cysteine methyl ester -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6os4
タイトルCalmodulin in complex with farnesyl cysteine methyl ester
要素Calmodulin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Complex / lipid / translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / calcineurin-mediated signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / Stimuli-sensing channels / G2/M transition of mitotic cell cycle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / RAS processing / Signaling by RAF1 mutants / calcium-dependent protein binding / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / RAF/MAP kinase cascade / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
s-farnesyl-l-cysteine methyl ester / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Grant, B.M.M. / Enomoto, M. / Lee, K.Y. / Back, S.I. / Gebregiworgis, T. / Ishiyama, N. / Ikura, M. / Marshall, C.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-154284 カナダ
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2020
タイトル: Calmodulin disrupts plasma membrane localization of farnesylated KRAS4b by sequestering its lipid moiety.
著者: Grant, B.M.M. / Enomoto, M. / Back, S.I. / Lee, K.Y. / Gebregiworgis, T. / Ishiyama, N. / Ikura, M. / Marshall, C.B.
履歴
登録2019年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2216
ポリマ－16,7211
非ポリマー5005
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR PRE experiment: TEMPO, a PRE-active probe, was amine coupled to the exposed N-terminus of FCME. Upon addition to 15N CaM, areas of significant PRE-induced broadening, compared to ...根拠: NMR PRE experiment: TEMPO, a PRE-active probe, was amine coupled to the exposed N-terminus of FCME. Upon addition to 15N CaM, areas of significant PRE-induced broadening, compared to unmodified FCME, where apparent at the position predicted by this crystal structure., fluorescence resonance energy transfer, In vivo FRET produced by a mTq2-CaM-SYFP2-KRAS4b-FMe chimeric construct in response to Ca2+ influx, and subsequent internalization, is consistent with our model of CaM sequestration of the KRAS4b membrane anchor
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子

A: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,44212
ポリマ－33,4432
非ポリマー1,00010
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
Buried area1870 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area15850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.379, 40.379, 338.137
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-346-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-5U0 / s-farnesyl-l-cysteine methyl ester


分子量: 339.536 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H33NO2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 0.2mM sodium acetate, 0.1mM cacodylate, 28% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1, 1.77
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月17日
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.771
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 16439 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.013 / Rrim(I) all: 0.051 / Χ2: 0.998 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 226154
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.83130.487890.9690.1270.4980.4894.4
1.83-1.8614.10.4147500.9510.1090.4290.49899.7
1.86-1.913.50.3477890.9710.0930.3610.514100
1.9-1.9413.50.2677960.9880.0710.2770.53699.1
1.94-1.9813.10.2237620.9880.0610.2320.577100
1.98-2.0312.90.2058090.9890.0560.2130.60599.6
2.03-2.08130.1637810.990.0440.170.715100
2.08-2.1312.70.1417980.9940.0380.1470.774100
2.13-2.213.20.1198050.9940.0320.1230.838100
2.2-2.27130.1128030.9940.0310.1170.90799.9
2.27-2.3512.70.0918110.9970.0250.0950.972100
2.35-2.4412.50.0917850.9970.0250.0951.05399.9
2.44-2.5512.40.0818280.9980.0230.0841.092100
2.55-2.6913.30.0738420.9980.020.0761.161100
2.69-2.8614.10.0658050.9990.0170.0671.248100
2.86-3.0814.40.0618360.9990.0160.0641.41100
3.08-3.3915.60.0548520.9990.0140.0561.544100
3.39-3.8817.20.0478600.9990.0110.0481.63100
3.88-4.8816.20.0398910.9990.010.041.494100
4.88-5014.10.03510470.9990.010.0371.12100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.05→34.969 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 19.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2249 1951 10.1 %
Rwork0.1912 --
obs0.1945 19316 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 130.81 Å2 / Biso mean: 47.733 Å2 / Biso min: 21.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→34.969 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1093 0 27 60 1180
Biso mean--78.13 44.21 -
残基数----144
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.10130.24481430.23061206134998
2.1013-2.15810.23041370.201512111348100
2.1581-2.22160.19881410.195512601401100
2.2216-2.29330.20331420.186612181360100
2.2933-2.37520.20611490.185313011450100
2.3752-2.47030.27441330.197812031336100
2.4703-2.58270.2761370.211512491386100
2.5827-2.71880.22661350.18912561391100
2.7188-2.88910.23131420.209512631405100
2.8891-3.1120.23641300.199112381368100
3.112-3.42490.23421350.200412241359100
3.4249-3.91990.2091400.191512441384100
3.9199-4.93650.17841460.159212431389100
4.9365-34.97430.26961410.200412491390100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る