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- PDB-6oru: Crystal structure of Bira from S. aureus in complex with a acylsu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oru
タイトルCrystal structure of Bira from S. aureus in complex with a acylsulfamide analogue of biotinyl-5'-AMP
要素Bifunctional ligase/repressor BirA
キーワードLIGASE/INHIBITOR / biotin'-5'-analogue inhibitor / LIGASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase / biotin--[biotin carboxyl-carrier protein] ligase activity / protein modification process / transferase activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Transcriptional repressor, C-terminal ...Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Transcriptional repressor, C-terminal / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N3G / Bifunctional ligase/repressor BirA
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.392 Å
データ登録者Wilce, M.C.J. / Cini, D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Enhancing the stability of the sulfonamide linker of BPL inhibitors
著者: Lee, K.J. / Abell, A.D.
履歴
登録2019年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional ligase/repressor BirA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5262
ポリマ－38,0151
非ポリマー5121
水70339
1
A: Bifunctional ligase/repressor BirA
ヘテロ分子

A: Bifunctional ligase/repressor BirA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0534
ポリマ－76,0302
非ポリマー1,0232
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area28190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.540, 92.540, 128.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional ligase/repressor BirA / Biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase / Biotin--protein ligase / Biotin-[acetyl-CoA carboxylase] synthetase


分子量: 38014.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: birA, M1K003_0300 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A3A5LBF0, biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase
#2: 化合物 ChemComp-N3G / N-{[4-(6-amino-9H-purin-9-yl)butyl]sulfamoyl}-5-[(3aS,4S,6aR)-2-oxohexahydro-1H-thieno[3,4-d]imidazol-4-yl]pentanamide


分子量: 511.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H29N9O4S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 14% PEG 8000, 0.1 M Tris pH 8.5, 10% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→45.932 Å / Num. obs: 22803 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 2 % / Net I/σ(I): 15.65
反射 シェル解像度: 2.39→2.48 Å / Num. unique obs: 5001

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6apw

6apw


解像度: 2.392→45.932 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2269 1172 5.14 %RANDOM
Rwork0.1871 ---
obs0.1893 22800 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.392→45.932 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2589 0 34 39 2662
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082676
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8733616
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.4141588
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005465
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3921-2.50090.40461210.30022665X-RAY DIFFRACTION100
2.5009-2.63280.31221380.26812657X-RAY DIFFRACTION100
2.6328-2.79770.28081590.24672643X-RAY DIFFRACTION100
2.7977-3.01370.27421300.21982683X-RAY DIFFRACTION100
3.0137-3.31690.2431560.19662668X-RAY DIFFRACTION100
3.3169-3.79660.2151560.17322688X-RAY DIFFRACTION100
3.7966-4.78250.18971480.15062742X-RAY DIFFRACTION100
4.7825-45.94050.20831640.17752882X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2431-1.3157-0.90414.13231.0015.211-0.2039-0.73490.19840.13770.3773-0.560.0710.1683-0.17340.40680.17120.10090.61360.06480.448924.228324.191546.3187
22.7176-0.6089-1.78413.86412.29013.7321-0.041-0.43150.1410.5950.2190.25550.1350.1644-0.1070.4140.05860.10570.66190.04450.480234.259815.487832.8265
31.62030.5283-1.12784.66740.01433.0714-0.1184-0.33850.0630.25640.3752-0.1679-0.2112-0.0355-0.27780.2701-0.00270.05150.496-0.02320.43344.298411.776625.4455
41.9563-0.3812-0.51234.7621.87363.0621-0.03820.19710.1737-0.49160.22050.2345-0.4262-0.1959-0.17610.5706-0.01680.1050.60360.19480.544839.750621.523511.7929
52.63721.3594-0.07644.13221.19492.58010.12280.00860.408-0.00370.24230.0914-0.6107-0.1923-0.34740.4001-0.0080.12650.45590.06770.440840.539720.527120.2565
64.9546-0.6237-1.12743.2844-0.97264.08810.52291.19770.7263-0.59540.0203-0.1569-0.5258-0.2143-0.44370.8396-0.10050.12780.62980.08140.429844.445119.76522.6334
72.58430.0843-0.44663.2899-0.64723.3223-0.0421-0.01430.1949-0.6327-0.1166-0.4827-0.06810.17370.11170.7353-0.16370.21810.65150.03020.528651.151916.5506-1.18
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 62 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 63 through 93 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 94 through 146 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 147 through 185 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 186 through 261 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 262 through 288 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 289 through 323 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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