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- PDB-6oib: Crystal structure of human Sulfide Quinone Oxidoreductase in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oib
タイトルCrystal structure of human Sulfide Quinone Oxidoreductase in complex with coenzyme Q
要素Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic sulfide quinone oxidoreductase / glutathione-dependent sulfide quinone oxidoreductase activity / sulfide oxidation, using sulfide:quinone oxidoreductase / Sulfide oxidation to sulfate / sulfide:quinone oxidoreductase activity / quinone binding / FAD binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Sulphide quinone-reductase / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / HYDROSULFURIC ACID / UBIQUINONE-1 / Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Banerjee, R. / Cho, U.S. / Kim, H. / Moon, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM130183 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK111465 米国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2019
タイトル: A Catalytic Trisulfide in Human Sulfide Quinone Oxidoreductase Catalyzes Coenzyme A Persulfide Synthesis and Inhibits Butyrate Oxidation.
著者: Landry, A.P. / Moon, S. / Kim, H. / Yadav, P.K. / Guha, A. / Cho, U.S. / Banerjee, R.
履歴
登録2019年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
B: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,49812
ポリマ－93,9482
非ポリマー2,55010
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Homo-dimer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7790 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area30350 Å2
2
A: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4207
ポリマ－46,9741
非ポリマー1,4466
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0785
ポリマ－46,9741
非ポリマー1,1044
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.516, 111.512, 133.648
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Sulfide:quinone oxidoreductase, mitochondrial / SQOR / Sulfide dehydrogenase-like / Sulfide quinone oxidoreductase


分子量: 46973.863 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 42-450 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQOR, SQRDL, CGI-44 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6N5, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; キノンおよび類縁体が電子受容体

-
非ポリマー , 5種, 200分子

#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-UQ1 / UBIQUINONE-1 / ユビキノン1


分子量: 250.290 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18O4
#5: 化合物
ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.5 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M ammonium tartrate dibasic, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12713 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12713 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→51.46 Å / Num. obs: 73848 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Rpim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / Rmerge(I) obs: 1.664 / Num. unique obs: 4449 / Rpim(I) all: 0.798

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.03→41.37 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2496 3815 2.71 %0.1
Rwork0.2089 ---
obs0.2099 73709 96.15 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→41.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6410 0 170 190 6770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086743
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9113987
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055988
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.03-2.05570.3941090.37933878X-RAY DIFFRACTION74
2.0557-2.08280.41071230.37144359X-RAY DIFFRACTION83
2.0828-2.11130.38231360.34734905X-RAY DIFFRACTION92
2.1113-2.14140.38021380.31555018X-RAY DIFFRACTION95
2.1414-2.17340.33291470.29285152X-RAY DIFFRACTION97
2.1734-2.20740.2891440.28265154X-RAY DIFFRACTION98
2.2074-2.24360.31151440.28295212X-RAY DIFFRACTION98
2.2436-2.28220.36261430.29775106X-RAY DIFFRACTION98
2.2822-2.32370.31741480.26055184X-RAY DIFFRACTION98
2.3237-2.36840.29251470.24965192X-RAY DIFFRACTION98
2.3684-2.41680.33111440.24455201X-RAY DIFFRACTION98
2.4168-2.46930.28981470.23835173X-RAY DIFFRACTION99
2.4693-2.52670.27471440.22735240X-RAY DIFFRACTION99
2.5267-2.58990.23751470.22375151X-RAY DIFFRACTION99
2.5899-2.65990.26161400.2115248X-RAY DIFFRACTION99
2.6599-2.73820.28171430.21565191X-RAY DIFFRACTION99
2.7382-2.82650.28171470.21155199X-RAY DIFFRACTION98
2.8265-2.92750.25631300.21354700X-RAY DIFFRACTION88
2.9275-3.04470.26171420.20575194X-RAY DIFFRACTION98
3.0447-3.18320.27271460.2085258X-RAY DIFFRACTION99
3.1832-3.3510.22821450.19655241X-RAY DIFFRACTION100
3.351-3.56090.18741440.19245254X-RAY DIFFRACTION99
3.5609-3.83560.23481470.18365225X-RAY DIFFRACTION99
3.8356-4.22130.24141480.16765247X-RAY DIFFRACTION99
4.2213-4.83130.17041440.15635254X-RAY DIFFRACTION99
4.8313-6.08380.18821370.16014838X-RAY DIFFRACTION92
6.0838-41.37870.19761410.18395215X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.94010.2437-0.24081.6498-0.22211.6536-0.04730.0755-0.1185-0.07030.0322-0.17540.04620.10570.0160.1468-0.0231-0.00750.192-0.02790.229715.962627.282-24.0967
21.2537-0.56350.48691.5727-0.24421.1736-0.0749-0.03260.22320.16730.0196-0.2062-0.16960.03190.04260.21540.0038-0.05290.1792-0.00760.232819.032559.8632-10.68
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 41 through 447)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 41 through 446)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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