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- PDB-6oe5: Splayed open prefusion RSV F captured by CR9501 and motavizumab Fabs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oe5
タイトルSplayed open prefusion RSV F captured by CR9501 and motavizumab Fabs
要素
  • CR9501 Fab Heavy Chain
  • CR9501 Fab Light Chain
  • Fusion glycoprotein F0,Fibritin
  • Motavizumab Fab Heavy Chain
  • Motavizumab Fab Light Chain
キーワードViral protein/immune system / class I fusion glycoprotein / immunoglobulin / respiratory syncytial virus / trimerization / neutralizing / VIRAL PROTEIN / Viral protein-immune system complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated induction of syncytium formation / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / virion component / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell ...Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated induction of syncytium formation / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / virion component / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0 / Fibritin
類似検索 - 構成要素
生物種Human respiratory syncytial virus A (ウイルス)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Gilman, M.S.A. / McLellan, J.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008704 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Transient opening of trimeric prefusion RSV F proteins.
著者: Gilman, M.S.A. / Furmanova-Hollenstein, P. / Pascual, G. / B van 't Wout, A. / Langedijk, J.P.M. / McLellan, J.S.
履歴
登録2019年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0,Fibritin
B: Motavizumab Fab Heavy Chain
C: Motavizumab Fab Light Chain
H: CR9501 Fab Heavy Chain
L: CR9501 Fab Light Chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,7305
ポリマ－156,7305
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Each protomer is likely tethered to two identical protomers via a C-terminal trimerization domain. However, density is not visible for this domain, therefore the assembly ...根拠: gel filtration, Each protomer is likely tethered to two identical protomers via a C-terminal trimerization domain. However, density is not visible for this domain, therefore the assembly cannot be assumed to be trimeric.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10620 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area49660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)219.837, 219.837, 68.811
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F0,Fibritin / prefusion RSV F / Protein F / Collar protein / Whisker antigen control protein


分子量: 61370.312 Da / 分子数: 1 / 変異: N67I, S215P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human respiratory syncytial virus A (strain A2) (ウイルス), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
株: A2 / 遺伝子: wac / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03420, UniProt: P10104
#2: 抗体 Motavizumab Fab Heavy Chain


分子量: 24284.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Motavizumab Fab Light Chain


分子量: 23150.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 CR9501 Fab Heavy Chain


分子量: 24367.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 CR9501 Fab Light Chain


分子量: 23557.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 4.69 mg/mL prefusion F (PR-DM) + motavizumab Fab + CR9501 Fab, 30% (v/v) PEG400, 0.19 M ammonium sulfate, 3.1% (w/v) PEG8000, 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→43.68 Å / Num. obs: 15219 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 138.17 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.295 / Rpim(I) all: 0.116 / Rrim(I) all: 0.318 / Net I/σ(I): 5.3 / Num. measured all: 110763 / Scaling rejects: 5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
4.1-4.587.11.26742990.6070.5051.366100
9.17-43.6870.0714120.9880.0280.07698.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
Aimless0.5.26データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
iMOSFLM7.2.1データ削減
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.1→43.677 Å / SU ML: 0.66 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.86
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3057 748 4.92 %
Rwork0.2616 --
obs0.2637 15196 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 308.45 Å2 / Biso mean: 174.2892 Å2 / Biso min: 106.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.1→43.677 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8527 0 0 0 8527
残基数----1113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038716
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50111864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421386
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051486
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.965214
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
4.1005-4.41680.38111640.320228403004
4.4168-4.86080.31911380.282428813019
4.8608-5.56290.33341530.264228452998
5.5629-7.0040.29941490.300229143063
7.004-43.67960.27041440.22229683112
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.1919-3.2477-2.12663.73872.181-1.137-0.1606-0.2728-0.05640.42390.4031-0.40290.5184-0.2328-0.24871.77350.0019-0.12531.48990.10180.8575158.43771.3646-46.7085
21.49850.1997-0.06923.02232.93060.8390.6122-0.4385-0.47190.8618-0.52030.14480.23390.13170.01081.7745-0.19630.05961.28060.1991.0729152.05464.4141-48.282
3-0.60830.6218-0.45885.84650.5662-0.80390.39410.0153-0.3034-0.4001-0.2322-1.15920.1749-0.1962-0.1771.86430.14-0.15921.5820.03611.2228168.176441.9669-49.183
45.1959-0.44843.58455.15531.59031.6064-0.98381.07941.9008-0.45490.46990.1019-0.3831-0.38930.41741.6598-0.2262-0.08771.64010.28821.2902146.268855.0409-81.0124
56.6595-1.36854.08646.9771-1.11921.4676-1.00390.50571.292-1.22020.34651.6693-1.26130.7450.48581.9581-0.5952-0.45111.86260.48991.9805126.793740.1921-97.8413
61.44123.47171.69829.66072.73343.2263-0.12540.6125-0.3646-0.20190.4063-0.42570.17130.5842-0.26091.814-0.04640.03271.63140.15661.9816153.962134.1345-77.2564
75.3302-0.9326.94696.80753.37168.89080.96721.3089-0.5846-3.06920.20620.6974-0.0510.3473-0.9882.6303-0.26470.01862.2796-0.02651.4382134.523929.6603-108.6626
85.47954.30513.34343.3925-0.33347.5032-0.8152-0.30760.66491.38351.23710.46760.1113-0.0014-0.60441.58320.04130.17351.3027-0.0851.1347159.7776102.609-33.153
90.3071.87471.40653.25531.0392.36850.258-0.64680.34030.4749-0.27540.7835-0.1706-0.74520.07421.4925-0.05590.40971.4851-0.09581.4565147.7972123.0109-38.939
108.7554-3.97055.22726.3628-6.95095.4599-0.2023-0.1272-0.25120.20120.36090.4877-0.2757-0.2562-0.08511.4543-0.05080.09271.1656-0.22630.7488150.631999.6283-54.4444
117.0438-1.00232.19184.61785.81378.7284-0.5542-0.13420.4036-0.35130.09030.0771-0.5227-0.34270.35281.82560.19270.04251.21780.29691.2775145.1497136.617-53.9878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 44:191)A44 - 191
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 192:295)A192 - 295
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 296:462)A296 - 462
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 1:124)B1 - 124
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 125:213)B125 - 213
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 1:106)C1 - 106
7X-RAY DIFFRACTION7(chain C and resid 107:212)C107 - 212
8X-RAY DIFFRACTION8(chain H and resid 2:80)H2 - 80
9X-RAY DIFFRACTION9(chain H and resid 81:214)H81 - 214
10X-RAY DIFFRACTION10(chain L and resid 1:104)L1 - 104
11X-RAY DIFFRACTION11(chain L and resid 105:212)L105 - 212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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