[日本語] English
万見
- PDB-6od8: Crystal structure of a putative aspartyl-tRNA synthetase from Lei... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6od8
タイトルCrystal structure of a putative aspartyl-tRNA synthetase from Leishmania major Friedlin
要素Putative aspartyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / SSGCID / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNA ligase / aspartyl-tRNA aminoacylation / aspartate-tRNA ligase activity / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / RNA binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Aspartyl-tRNA synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of a putative aspartyl-tRNA synthetase from Leishmania major Friedlin
著者: Abendroth, J. / Dranow, D.M. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative aspartyl-tRNA synthetase
B: Putative aspartyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,13321
ポリマ－126,9852
非ポリマー1,14719
水14,538807
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13050 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area38700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.010, 142.360, 68.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Putative aspartyl-tRNA synthetase


分子量: 63492.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: LMJF_30_0460 / プラスミド: LemaA.00612.a.B1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4Q7R2, aspartate-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 807 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.91 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Microlytic MCSG-1 screen G9: 20% (w/V) PEG 3350, 200mM sodium formate: LemaA.00612.a.B1.PW38547 at 21.8mg/ml: cryo: 20% EG in two steps: tray 306454 G9: puck xyn7-2. For experimental phasing, ...詳細: Microlytic MCSG-1 screen G9: 20% (w/V) PEG 3350, 200mM sodium formate: LemaA.00612.a.B1.PW38547 at 21.8mg/ml: cryo: 20% EG in two steps: tray 306454 G9: puck xyn7-2. For experimental phasing, a crystal from the same well was incubated for 10sec each in a solution of a) 90% reservoir and 10% 2.5M Sodium iodide in ethylene glycol and a solution of b) a) 80% reservoir and 20% 2.5M Sodium iodide in ethylene glycol a s and vitrified: puck: bbh6-4. Well diffracting monoclinic crystals with a larger unit cell and four copies of the protein in the ASU also grew under condition MCSG-1 D9: 25% (w/V) PEG 3350, 200mM NaCl, 100mM Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2019年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→46.111 Å / Num. obs: 97249 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.76 % / Biso Wilson estimate: 29.613 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 1.063 / Net I/σ(I): 20.88 / Num. measured all: 851909 / Scaling rejects: 572
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.85-1.93.1090.3342.8766610.8720.492.1
1.9-1.954.3980.2944.268470.9320.33396.8
1.95-2.015.980.2376.467490.9650.2698.5
2.01-2.076.7410.1888.5966600.9810.20499.5
2.07-2.147.5780.16110.6964510.9880.173100
2.14-2.218.3160.13713.4662720.9920.14699.9
2.21-2.298.920.12215.7960210.9940.13100
2.29-2.3910.0720.11518.2557920.9950.121100
2.39-2.4911.050.10620.4156110.9970.111100
2.49-2.6211.0380.09722.2853340.9970.102100
2.62-2.7611.0550.08624.8450820.9970.091100
2.76-2.9311.0230.07727.947960.9980.0899.8
2.93-3.1311.0330.06731.8845230.9980.07100
3.13-3.3810.8920.05836.2341960.9990.06199.9
3.38-3.710.7910.05141.2638590.9990.05499.8
3.7-4.1410.7110.04545.1735030.9990.04899.8
4.14-4.7810.7820.04147.3731100.9990.043100
4.78-5.8511.1180.0446.5426120.9990.04299.8
5.85-8.2711.3160.03846.520430.9990.039100
8.27-46.11110.970.03151.1511270.9990.03299.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX(1.15rc1_3423)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
Cootモデル構築
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→46.111 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.47
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1919 1892 1.95 %0
Rwork0.1567 ---
obs0.1574 97236 99.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.8 Å2 / Biso mean: 29.6474 Å2 / Biso min: 8.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→46.111 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7927 0 77 820 8824
Biso mean--44.23 37.46 -
残基数----1011
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.89630.26841280.23156303643192
1.8963-1.94750.26381280.20446614674297
1.9475-2.00480.21461410.17916738687998
2.0048-2.06960.23881390.175468336972100
2.0696-2.14350.23051360.168368536989100
2.1435-2.22930.23031320.167768496981100
2.2293-2.33080.19831380.162668907028100
2.3308-2.45370.20931300.159568957025100
2.4537-2.60740.20611360.16568446980100
2.6074-2.80870.18921310.166968747005100
2.8087-3.09130.22081410.162169127053100
3.0913-3.53850.15511280.149968767004100
3.5385-4.45750.15371390.125569097048100
4.4575-46.12550.17521450.147369547099100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.40640.12960.21961.8024-0.46521.5941-0.0455-0.2348-0.47340.07240.23980.35520.1095-0.3576-0.1490.1888-0.0206-0.03790.21460.06090.3762-52.2792-20.8661-25.9006
20.76560.09460.41890.72480.1310.750.0462-0.0743-0.09690.1394-0.0297-0.1380.04970.0611-0.00310.1433-0.01-0.00180.16220.03380.1352-14.99521.8697-12.295
30.31750.1015-0.09670.0433-0.00130.1193-0.19110.00290.32560.39650.0509-0.2388-0.37090.03440.06920.4488-0.0623-0.18560.2660.01420.4013-5.825232.5201-5.4918
41.4810.1363-0.69292.3105-0.22732.2218-0.102-0.07150.30950.31860.1345-0.0901-0.5581-0.156-0.02880.37960.0017-0.06310.18170.02580.2778-14.651440.8896-15.0668
50.78520.34290.19991.1515-0.01830.5671-0.04710.12830.0453-0.08630.0289-0.0973-0.08980.06860.0150.1213-0.00530.01450.14850.01940.1098-21.0511.8367-30.9789
60.88670.13830.23290.6296-0.15830.5594-0.01720.19410.0636-0.17960.0370.0915-0.0058-0.0312-0.0280.1475-0.0113-0.00420.18370.03320.1205-38.70457.5939-42.8057
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 39 through 180 )A39 - 180
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 181 through 550 )A181 - 550
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 35 through 70 )B35 - 70
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 71 through 155 )B71 - 155
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 156 through 301 )B156 - 301
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 302 through 550 )B302 - 550

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る