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- PDB-6ocf: The crystal structure of VASH1-SVBP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ocf
タイトルThe crystal structure of VASH1-SVBP complex
要素
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / tubulin carboxypeptidases / microtubule modification / tubulin detyrosination / VASH1-SVBP complex / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development ...regulation of metallopeptidase activity / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / regulation of cellular senescence / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of lymphangiogenesis / peptidase activator activity / labyrinthine layer blood vessel development / negative regulation of endothelial cell migration / axon development / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein secretion / regulation of angiogenesis / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of angiogenesis / response to wounding / apical part of cell / actin binding / microtubule binding / angiogenesis / cytoskeleton / regulation of cell cycle / cell cycle / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.102 Å
データ登録者Li, F. / Luo, X. / Yu, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)RP150538-P2 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of tubulin detyrosination by vasohibins.
著者: Li, F. / Hu, Y. / Qi, S. / Luo, X. / Yu, H.
履歴
登録2019年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1
B: Small vasohibin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2194
ポリマ－35,0912
非ポリマー1282
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.558, 100.558, 206.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-518-

HOH

21A-633-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 1 / Tubulin carboxypeptidase 1 / Tyrosine carboxypeptidase 1 / TTCP 1 / Vasohibin-1


分子量: 29092.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VASH1, KIAA1036, VASH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q7L8A9, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#2: タンパク質・ペプチド Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 5998.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8N300
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.96 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate, pH 5.0, and 18% (w/v) PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 48368 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 24.5 % / Biso Wilson estimate: 24.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.09 / Χ2: 1.072 / Net I/σ(I): 42.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.1420.42.56814760.5470.5282.6250.91997
2.14-2.1821.32.34615130.6050.4782.3970.93997.9
2.18-2.2222.11.94115110.6910.3991.9840.9599
2.22-2.2623.11.62715190.8060.3271.6610.94699.3
2.26-2.3123.41.41115560.8390.2851.440.93799.8
2.31-2.37241.09415410.910.2211.1170.92999.9
2.37-2.4224.40.93715220.9390.190.9560.934100
2.42-2.4922.50.75815450.9570.1620.7760.93899.9
2.49-2.5625.20.64415580.9680.1290.6570.941100
2.56-2.6526.40.51615440.980.10.5260.96100
2.65-2.7426.30.35415500.990.0690.360.96799.9
2.74-2.8526.30.28315560.9930.0550.2880.99299.9
2.85-2.9826.10.20215420.9950.040.2051.00999.9
2.98-3.1425.30.15315710.9970.0310.1561.034100
3.14-3.3323.80.11515500.9970.0240.1181.09599.8
3.33-3.5927.20.08715850.9980.0170.0891.265100
3.59-3.9526.70.0715690.9990.0140.0711.399100
3.95-4.5225.50.05615920.9990.0110.0571.35100
4.52-5.724.80.05116150.9990.010.0521.25299.9
5.7-5024.40.04117210.9990.0090.0421.48899.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Coot1.13_2998モデル構築
HKL-3000データ削減
HKL-3000データ収集
AutoSol位相決定
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.102→45.214 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 2405 4.97 %
Rwork0.1958 --
obs0.1972 48368 82.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 149.8 Å2 / Biso mean: 41.7347 Å2 / Biso min: 9.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.102→45.214 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2438 0 15 168 2621
Biso mean--37.96 44.98 -
残基数----297
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1022-2.14510.3193440.306484989326
2.1451-2.19170.3768670.30481244131138
2.1917-2.24270.335820.29271578166048
2.2427-2.29880.3429940.27561875196957
2.2988-2.3610.23621130.26912185229867
2.361-2.43040.29561290.25122517264676
2.4304-2.50890.29771560.24982939309589
2.5089-2.59850.26491670.23883152331996
2.5985-2.70260.24721750.22573295347099
2.7026-2.82550.23291710.211132673438100
2.8255-2.97450.22851770.196732923469100
2.9745-3.16080.2021740.189133153489100
3.1608-3.40480.2261720.183332613433100
3.4048-3.74730.22281760.167333133489100
3.7473-4.28910.14781700.152232753445100
4.2891-5.40240.17621680.157733043472100
5.4024-45.22420.22351700.190433023472100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.22691.52732.7132.1670.92583.57850.1155-0.32990.02330.28550.0053-0.2752-0.10190.10170.00830.18640.0302-0.09350.3293-0.19740.1783119.4676113.970621.2871
29.04874.9805-4.94153.8954-4.91936.88960.11170.398-0.98870.08470.2418-0.48590.5781-0.057-0.37590.25920.0821-0.04920.2460.02530.206288.193896.81746.4894
30.9421-0.7598-0.04473.29080.16341.08760.3418-0.1153-0.1156-0.08530.0215-0.31780.08990.1935-0.08460.2670.0052-0.06560.4727-0.18510.2302123.9703114.800319.9969
40.8993-0.1565-0.10190.97660.32060.38630.0914-0.1661-0.1165-0.07220.1498-0.7582-0.02580.33430.0083-0.10730.0119-0.06510.3753-0.15520.4296127.731697.52656.2367
58.08111.3680.52284.85671.06722.97810.14680.3351-0.5592-0.19510.0909-0.34250.49780.631-0.22960.53290.12850.10150.4825-0.25130.699130.598185.3276-7.0656
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 18 through 61 )B18 - 61
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 62 through 66 )B62 - 66
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 58 through 117 )A58 - 117
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 118 through 286 )A118 - 286
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 287 through 305 )A287 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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