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- PDB-6o5h: The effect of modifier structure on the activation of leukotriene... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o5h
タイトルThe effect of modifier structure on the activation of leukotriene A4 hydrolase aminopeptidase activity.
要素Leukotriene A-4 hydrolase
キーワードHYDROLASE / Leukotriene A4 hydrolase / 4-OMe-ARM1 / Aminipeptidase / Activator
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins ...leukotriene-A4 hydrolase / leukotriene-A4 hydrolase activity / tripeptide aminopeptidase activity / tripeptide aminopeptidase / Biosynthesis of protectins / protein metabolic process / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / epoxide hydrolase activity / leukotriene biosynthetic process / response to zinc ion / peptide catabolic process / type I pneumocyte differentiation / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / response to peptide hormone / lipid metabolic process / tertiary granule lumen / peptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LNJ / Leukotriene A-4 hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Noble, S.M. / Lee, K.H. / Paige, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL132287 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Effect of Modifier Structure on the Activation of Leukotriene A4Hydrolase Aminopeptidase Activity.
著者: Lee, K.H. / Petruncio, G. / Shim, A. / Burdick, M. / Zhang, Z. / Shim, Y.M. / Noble, S.M. / Paige, M.
履歴
登録2019年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leukotriene A-4 hydrolase
B: Leukotriene A-4 hydrolase
C: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,1059
ポリマ－207,0203
非ポリマー1,0856
水6,413356
1
A: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3683
ポリマ－69,0071
非ポリマー3622
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3683
ポリマ－69,0071
非ポリマー3622
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Leukotriene A-4 hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3683
ポリマ－69,0071
非ポリマー3622
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.663, 139.663, 84.149
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Leukotriene A-4 hydrolase / LTA-4 hydrolase / Leukotriene A(4) hydrolase


分子量: 69006.547 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LTA4H, LTA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09960, leukotriene-A4 hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-LNJ / 4-{4-[(4-methoxyphenyl)methyl]phenyl}-1,3-thiazol-2-amine


分子量: 296.387 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N2OS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.26 %
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 50 - 80 mM magnesium formate dihydrate and 24% - 29% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2018年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→120.95 Å / Num. obs: 40540 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.72 % / Net I/σ(I): 4.02
反射 シェル解像度: 2.84→2.914 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PROTEUMデータ削減
PROTEUMデータスケーリング
PROTEUM位相決定
精密化解像度: 2.84→120.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 17.69 / SU ML: 0.329 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.44 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 2150 5 %RANDOM
Rwork0.2186 ---
obs0.2191 40540 98.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.759 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å2-0.19 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→120.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14572 0 66 356 14994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01915373
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0214611
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9511.96720980
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.827333797
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.06551924
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.07324.496694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.526152669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4711574
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0410.22340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02117322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023515
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3372.5167416
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3362.5157415
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1083.7699292
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1083.7699293
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5282.6677957
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5282.6677958
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7043.92511637
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.51420.30218550
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.50720.30118518
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.84→2.914 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 169 -
Rwork0.293 2964 -
obs--96.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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