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- PDB-6o4o: The structure of human interleukin 11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o4o
タイトルThe structure of human interleukin 11
要素Interleukin-11
キーワードPROTEIN BINDING / cytokine / interleukin / interleukin 11
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-11 receptor binding / megakaryocyte differentiation / negative regulation of hormone secretion / interleukin-11-mediated signaling pathway / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / fat cell differentiation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / B cell differentiation / cytokine activity ...interleukin-11 receptor binding / megakaryocyte differentiation / negative regulation of hormone secretion / interleukin-11-mediated signaling pathway / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / fat cell differentiation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / B cell differentiation / cytokine activity / growth factor activity / cell population proliferation / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Interleukin-11, mammalian / Interleukin-11 / Interleukin 11 / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Metcalfe, R.D. / Griffin, M.D.W.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: The structure of the extracellular domains of human interleukin 11 alpha receptor reveals mechanisms of cytokine engagement.
著者: Metcalfe, R.D. / Aizel, K. / Zlatic, C.O. / Nguyen, P.M. / Morton, C.J. / Lio, D.S. / Cheng, H.C. / Dobson, R.C.J. / Parker, M.W. / Gooley, P.R. / Putoczki, T.L. / Griffin, M.D.W.
履歴
登録2019年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4053
ポリマ－18,2731
非ポリマー1322
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.020, 133.762, 27.183
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-11 / IL-11 / Adipogenesis inhibitory factor / AGIF


分子量: 18273.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P20809
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.63 % / 解説: Thin plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 18% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris propane pH 9, 0.2 M ammonium sulphate, 0.05 M praseodymium chloride, seeded

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95366 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95366 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→44.59 Å / Num. obs: 18978 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.62→1.65 Å / 冗長度: 13.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 918 / CC1/2: 0.74 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MHL

4mhl


解像度: 1.62→37.459 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2082 908 4.8 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.1775 18924 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→37.459 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1287 0 6 145 1438
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011354
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3571851
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.554839
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05215
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007242
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.62-1.72150.26651520.20952926X-RAY DIFFRACTION100
1.7215-1.85440.22471520.19922936X-RAY DIFFRACTION100
1.8544-2.0410.24591360.18332961X-RAY DIFFRACTION100
2.041-2.33630.18691500.15982984X-RAY DIFFRACTION100
2.3363-2.94330.17671550.17863030X-RAY DIFFRACTION100
2.9433-37.46870.21731630.17283179X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.1701 Å / Origin y: 16.2098 Å / Origin z: -7.025 Å
111213212223313233
T0.2047 Å2-0.0337 Å20.0414 Å2-0.1738 Å2-0.0113 Å2--0.1949 Å2
L0.6745 °20.7694 °20.1174 °2-1.4937 °20.2443 °2--1.0765 °2
S-0.1634 Å °0.0615 Å °-0.1312 Å °-0.1567 Å °0.1297 Å °-0.182 Å °0.0759 Å °0.0384 Å °-0.0217 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ( CHAIN A AND RESID 31:178 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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