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- PDB-6o3y: Crystal structure of yeast Nrd1 CID in complex with Sen1 NIM3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o3y
タイトルCrystal structure of yeast Nrd1 CID in complex with Sen1 NIM3
要素
  • Helicase SEN1
  • Protein NRD1
キーワードHYDROLASE / Complex / CID / CTD mimic
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of flocculation / transcription regulatory region RNA binding / antisense RNA transcript catabolic process / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / transcription termination site sequence-specific DNA binding / Nrd1 complex / sno(s)RNA 3'-end processing / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / CUT catabolic process ...negative regulation of flocculation / transcription regulatory region RNA binding / antisense RNA transcript catabolic process / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / transcription termination site sequence-specific DNA binding / Nrd1 complex / sno(s)RNA 3'-end processing / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / CUT catabolic process / snRNA 3'-end processing / tRNA 3'-end processing / snRNA processing / nuclear mRNA surveillance / mRNA 3'-end processing / tRNA processing / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase III transcription / transcription-coupled nucleotide-excision repair / cell redox homeostasis / replication fork / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA processing / 5'-3' DNA helicase activity / hydrolase activity / nuclear body / protein domain specific binding / mRNA binding / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Sen1, 1B domain / : / Nrd1/Seb1, domain 2 / Helicase Sen1, N-terminal / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / : / SEN1 N terminal / Helicase SEN1 beta-barrel domain / CID domain / RPR ...Helicase Sen1, 1B domain / : / Nrd1/Seb1, domain 2 / Helicase Sen1, N-terminal / Nrd1/Seb1, RNA recognition motif / : / SEN1 N terminal / Helicase SEN1 beta-barrel domain / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / ENTH/VHS / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein NRD1 / Helicase SEN1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Zhang, Y. / Tong, L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R35GM118093 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)S10OD012018 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Identification of Three Sequence Motifs in the Transcription Termination Factor Sen1 that Mediate Direct Interactions with Nrd1.
著者: Zhang, Y. / Chun, Y. / Buratowski, S. / Tong, L.
履歴
登録2019年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein NRD1
B: Protein NRD1
C: Protein NRD1
D: Helicase SEN1
E: Helicase SEN1
F: Helicase SEN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3798
ポリマ－62,3086
非ポリマー712
水00
1
A: Protein NRD1
D: Helicase SEN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8053
ポリマ－20,7692
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area7930 Å2
手法PISA
2
B: Protein NRD1
E: Helicase SEN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7692
ポリマ－20,7692
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area640 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7550 Å2
手法PISA
3
C: Protein NRD1
F: Helicase SEN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8053
ポリマ－20,7692
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area7800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.671, 103.046, 115.365
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Protein NRD1


分子量: 19243.791 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NRD1, YNL251C, N0868 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53617
#2: タンパク質・ペプチド Helicase SEN1 / tRNA-splicing endonuclease positive effector


分子量: 1525.551 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: Q00416, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: sodium citrate, lithium chloride, PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.799→50 Å / Num. obs: 14439 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.488 / Num. unique all: 1438

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CLJ

3clj


解像度: 2.799→47.044 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 729 5.06 %
Rwork0.2367 --
obs0.24 14393 96.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.799→47.044 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3568 0 2 0 3570
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083611
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1014852
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4922216
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057554
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007612
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7991-3.01520.34771430.27812733X-RAY DIFFRACTION98
3.0152-3.31850.33451480.25872687X-RAY DIFFRACTION97
3.3185-3.79860.30951460.23252737X-RAY DIFFRACTION98
3.7986-4.7850.25521430.21132727X-RAY DIFFRACTION97
4.785-47.05110.28971490.23432780X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.8097 Å / Origin y: 120.4551 Å / Origin z: -3.0728 Å
111213212223313233
T0.2698 Å20.441 Å20.0486 Å2-0.2251 Å2-0.0498 Å2--0.1762 Å2
L0.1324 °2-0.1428 °20.0776 °2-0.1685 °2-0.0931 °2--0.176 °2
S0.0508 Å °0.0741 Å °0.1148 Å °-0.1023 Å °-0.0727 Å °0.1358 Å °-0.3289 Å °-0.2987 Å °0.0631 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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