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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6o07 | ||||||
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タイトル | Structure and mechanism of acetylation by the N-terminal dual enzyme NatA/Naa50 complex | ||||||
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![]() | TRANSFERASE / N-terminal acetylation / protein complex / NatA / Naa50 / NatE | ||||||
機能・相同性 | ![]() N-terminal protein amino acid propionylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion / ribosome binding ...N-terminal protein amino acid propionylation / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion / ribosome binding / mitochondrion / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Deng, S. / Marmorstein, R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and Mechanism of Acetylation by the N-Terminal Dual Enzyme NatA/Naa50 Complex. 著者: Deng, S. / Magin, R.S. / Wei, X. / Pan, B. / Petersson, E.J. / Marmorstein, R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 247.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 190.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 48.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 64.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4xnhS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-N-terminal acetyltransferase A complex ... , 2種, 2分子 CB
#1: タンパク質 | 分子量: 19753.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q08689, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE |
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#3: タンパク質 | 分子量: 27635.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P07347, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA |
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#2: タンパク質 | 分子量: 99067.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 7種, 221分子 ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/ACO.gif)
![](data/chem/img/MLI.gif)
![](data/chem/img/IHP.gif)
![](data/chem/img/EPE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/ACO.gif)
![](data/chem/img/MLI.gif)
![](data/chem/img/IHP.gif)
![](data/chem/img/EPE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-CL / #5: 化合物 | ChemComp-GOL / #6: 化合物 | ChemComp-ACO / | #7: 化合物 | ChemComp-MLI / #8: 化合物 | ChemComp-IHP / | #9: 化合物 | ChemComp-EPE / | #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.49 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 10% PEG3350, 0.1 M sodium malonate, pH 5.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月2日 |
放射 | モノクロメーター: cryo-cooled double crystal Si(111) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9791 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 43295 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.11 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→3 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Num. unique obs: 3314 / % possible all: 99.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4XNH 解像度: 2.702→47.658 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.83
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.702→47.658 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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