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- PDB-6o07: Structure and mechanism of acetylation by the N-terminal dual enz... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o07
タイトルStructure and mechanism of acetylation by the N-terminal dual enzyme NatA/Naa50 complex
要素
  • (N-terminal acetyltransferase A complex ...) x 2
  • Naa15
キーワードTRANSFERASE / N-terminal acetylation / protein complex / NatA / Naa50 / NatE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / mitotic sister chromatid cohesion ...N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / mitotic sister chromatid cohesion / ribosome binding / mitochondrion / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase ...: / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MALONATE ION / K7_Nat1p / N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1 / N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1 / N-alpha-acetyltransferase NAT5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.702 Å
データ登録者Deng, S. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118090 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure and Mechanism of Acetylation by the N-Terminal Dual Enzyme NatA/Naa50 Complex.
著者: Deng, S. / Magin, R.S. / Wei, X. / Pan, B. / Petersson, E.J. / Marmorstein, R.
履歴
登録2019年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年10月14日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.52023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT5
A: Naa15
B: N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,94736
ポリマ－146,4563
非ポリマー3,49133
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15790 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area48720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.437, 125.726, 145.924
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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N-terminal acetyltransferase A complex ... , 2種, 2分子 CB

#1: タンパク質 N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT5 / NatA complex subunit NAT5 / Naa50


分子量: 19753.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08689, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE
#3: タンパク質 N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1 / NatA complex subunit ARD1 / Arrest-defective protein 1 / Naa10


分子量: 27635.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07347, N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#2: タンパク質 Naa15 / Nat1p


分子量: 99067.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G2WCC0, UniProt: P12945*PLUS

-
非ポリマー , 7種, 221分子

#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#7: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#8: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#9: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 10% PEG3350, 0.1 M sodium malonate, pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月2日
放射モノクロメーター: cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 43295 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.11
反射 シェル解像度: 2.7→3 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Num. unique obs: 3314 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XNH

4xnh


解像度: 2.702→47.658 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.83
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2503 1709 4.92 %Random selection
Rwork0.2221 ---
obs0.2235 34760 80.35 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.702→47.658 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8652 0 196 188 9036
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049017
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68412203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.2235364
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031552
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7023-2.78180.3707430.294752X-RAY DIFFRACTION23
2.7818-2.87160.3409670.28631363X-RAY DIFFRACTION40
2.8716-2.97420.33861060.28031901X-RAY DIFFRACTION56
2.9742-3.09330.32361400.27992310X-RAY DIFFRACTION69
3.0933-3.2340.3011450.27712791X-RAY DIFFRACTION82
3.234-3.40450.31051710.25983236X-RAY DIFFRACTION96
3.4045-3.61770.28161560.2323396X-RAY DIFFRACTION99
3.6177-3.89690.25271580.21583418X-RAY DIFFRACTION100
3.8969-4.28880.24171650.19973442X-RAY DIFFRACTION100
4.2888-4.90890.20391720.18223405X-RAY DIFFRACTION99
4.9089-6.18260.25772030.22393444X-RAY DIFFRACTION100
6.1826-47.66570.20231830.20923593X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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