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- PDB-6nvi: FGFR4 complex with N-(3-chloro-2-((5-((2,6-dichloro-3,5-dimethoxy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nvi
タイトルFGFR4 complex with N-(3-chloro-2-((5-((2,6-dichloro-3,5-dimethoxybenzyl)oxy)pyrimidin-2-yl)amino)-5-fluorophenyl)acrylamide
要素Fibroblast growth factor receptor 4
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA biosynthetic process ...FGFR4 mutant receptor activation / betaKlotho-mediated ligand binding / regulation of extracellular matrix disassembly / phosphate ion homeostasis / regulation of bile acid biosynthetic process / FGFR4 ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / positive regulation of proteolysis / regulation of lipid metabolic process / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / transport vesicle / FRS-mediated FGFR4 signaling / cholesterol homeostasis / Negative regulation of FGFR4 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / glucose homeostasis / heparin binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / endosome / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular region / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XL7 / Fibroblast growth factor receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.117 Å
データ登録者Lin, X. / Smaill, J.B. / Squire, C.J. / Yosaatmadja, Y.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: Rotational Freedom, Steric Hindrance, and Protein Dynamics Explain BLU554 Selectivity for the Hinge Cysteine of FGFR4.
著者: Lin, X. / Yosaatmadja, Y. / Kalyukina, M. / Middleditch, M.J. / Zhang, Z. / Lu, X. / Ding, K. / Patterson, A.V. / Smaill, J.B. / Squire, C.J.
履歴
登録2019年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4933
ポリマ－33,8671
非ポリマー6262
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.740, 63.740, 182.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 4 / FGFR-4


分子量: 33867.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR4, JTK2, TKF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22455, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-XL7 / N-[3-chloro-2-({5-[(2,6-dichloro-3,5-dimethoxyphenyl)methoxy]pyrimidin-2-yl}amino)-5-fluorophenyl]propanamide


分子量: 529.776 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H20Cl3FN4O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 100mM bis-tris pH 4.5, 200mM lithium sulfate, 16% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.117→45.61 Å / Num. obs: 22291 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.2 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.028 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.117→2.16 Å / 冗長度: 20 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1768 / CC1/2: 0.517 / Rpim(I) all: 0.983 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XCU

4xcu


解像度: 2.117→45.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 16.599 / SU ML: 0.201 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.19 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28053 1120 5 %RANDOM
Rwork0.24175 ---
obs0.24359 21094 99.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 59.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.05 Å2-0 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.117→45.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1980 0 39 37 2056
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0132089
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0171918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2951.6452850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2141.5744404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1335270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.02319.88990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.34315303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7851516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022352
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02439
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5153.8561080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5153.8551079
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4025.7711344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4025.7721345
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9054.0031009
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8723.9851006
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.7955.921499
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.12544.9442248
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.12544.9212246
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.117→2.172 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 85 -
Rwork0.42 1429 -
obs--93.86 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.225 Å / Origin y: -24.876 Å / Origin z: -0.721 Å
111213212223313233
T0.2107 Å2-0.0343 Å2-0.0012 Å2-0.0999 Å20.0608 Å2--0.0958 Å2
L2.7989 °20.2033 °2-1.5053 °2-1.9806 °20.6233 °2--5.4422 °2
S0.2366 Å °0.1794 Å °0.4457 Å °0.0905 Å °-0.1443 Å °0.1032 Å °-0.4045 Å °-0.104 Å °-0.0922 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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