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- PDB-6ntm: Crystal Structure of Recombinant Human Acetylcholinesterase Inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ntm
タイトルCrystal Structure of Recombinant Human Acetylcholinesterase Inhibited by A-232 in Complex with the Reactivator, HI-6
要素Acetylcholinesterase
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / hydrolase / inhibitor / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / serine hydrolase activity / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / synaptic cleft / side of membrane / synapse assembly / laminin binding / collagen binding / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / nervous system development / amyloid-beta binding / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / hydrolase activity / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HI6 / Chem-L0S / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.552 Å
データ登録者Bester, S.M. / Guelta, M.A. / Height, J.J. / Pegan, S.D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insights into inhibition of human acetylcholinesterase by Novichok, A-series Nerve Agents
著者: Height, J.J. / Bester, S.M. / Guelta, M.A. / Bae, S.Y. / Cheung, J. / Pegan, S.D.
履歴
登録2019年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,81610
ポリマ－118,8942
非ポリマー2,9228
水5,801322
1
A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子

B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,81610
ポリマ－118,8942
非ポリマー2,9228
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655y+1,x,-z1
Buried area5860 Å2
ΔGint34 kcal/mol
Surface area38170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.277, 105.277, 324.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 59447.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACHE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase

-
糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 326分子

#3: 化合物 ChemComp-L0S / methyl (R)-N-[(1E)-1-(diethylamino)ethylidene]-P-methylphosphonamidate / A-232


分子量: 206.222 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19N2O2P
#4: 化合物 ChemComp-HI6 / 4-(AMINOCARBONYL)-1-[({2-[(E)-(HYDROXYIMINO)METHYL]PYRIDINIUM-1-YL}METHOXY)METHYL]PYRIDINIUM / 1-(2-HYDROXY-IMINOMETHYLPYRIDINIUM)-1-(4-CARBOXYAMINO)-PYRIDINIUM DIMETHYLETHER / 1-[[2-(ヒドロキシイミノメチル)ピリジニウム-1-イル]メトキシメチル]ピリジニウム-4-カルボアミド


分子量: 288.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16N4O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.84 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15-21% polyethylene glycol 3350 (PEG) and 0.17- 0.21M potassium nitrate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 68613 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 3245 / CC1/2: 0.921 / Rpim(I) all: 0.222 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EY4

4ey4


解像度: 2.552→39.746 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2328 3371 4.94 %
Rwork0.1921 --
obs0.1941 68190 98.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.552→39.746 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8245 0 194 322 8761
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038802
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73412057
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.1846971
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581300
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051583
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5523-2.58870.37321440.3222464X-RAY DIFFRACTION92
2.5887-2.62740.3561150.31522678X-RAY DIFFRACTION97
2.6274-2.66840.31211330.29392610X-RAY DIFFRACTION98
2.6684-2.71220.34831440.28322681X-RAY DIFFRACTION99
2.7122-2.75890.32521450.26762702X-RAY DIFFRACTION99
2.7589-2.80910.30561250.27042638X-RAY DIFFRACTION99
2.8091-2.86310.3721590.26472674X-RAY DIFFRACTION100
2.8631-2.92150.29431410.25822686X-RAY DIFFRACTION99
2.9215-2.9850.32681360.2382649X-RAY DIFFRACTION99
2.985-3.05440.25741420.22112663X-RAY DIFFRACTION99
3.0544-3.13080.22811430.21712682X-RAY DIFFRACTION99
3.1308-3.21540.26871240.21622714X-RAY DIFFRACTION100
3.2154-3.310.24741660.21432683X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.41670.23151090.20482726X-RAY DIFFRACTION99
3.4167-3.53880.27091220.20392721X-RAY DIFFRACTION100
3.5388-3.68040.23121710.18372688X-RAY DIFFRACTION100
3.6804-3.84770.20371340.16732704X-RAY DIFFRACTION100
3.8477-4.05040.22871330.16072779X-RAY DIFFRACTION99
4.0504-4.30390.16931660.15962662X-RAY DIFFRACTION99
4.3039-4.63580.16941330.14192759X-RAY DIFFRACTION99
4.6358-5.10140.17741490.14242745X-RAY DIFFRACTION99
5.1014-5.83760.1851350.17392800X-RAY DIFFRACTION100
5.8376-7.34720.24461410.19132805X-RAY DIFFRACTION99
7.3472-39.75080.23561610.18532906X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.53830.5248-0.71931.4764-0.06133.447-0.0458-0.29840.03560.12350.0127-0.00260.28660.23710.04580.52190.06280.00420.5594-0.02290.280251.2803-31.72134.2254
21.45970.1483-1.29371.1849-0.79072.907-0.01280.25770.0633-0.20560.06210.07590.247-0.2701-0.0630.5879-0.0306-0.02460.6401-0.00560.284746.9312-28.41810.9588
32.2388-1.08390.25131.84290.0472.56640.1268-0.04510.06810.0743-0.09970.0976-0.0919-0.3106-0.01610.4995-0.1220.01270.5605-0.0260.3418-4.9462-31.771936.8715
41.64770.34430.69291.32460.32284.11480.05090.0277-0.17980.0004-0.10660.03270.5203-0.22130.04680.5747-0.03040.0220.5622-0.04210.3366-0.4289-51.233423.0059
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 4:334)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 335:542)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 5:321)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 322:542)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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