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万見
- PDB-6nr8: hTRiC-hPFD Class6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nr8
タイトルhTRiC-hPFD Class6
要素
  • (Prefoldin subunit ...) x 6
  • (T-complex protein 1 subunit ...) x 8
キーワードCHAPERONE / TRiC/CCT / PFD / CryoEM / Molecular Chaperone / Protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperonin-containing T-complex / : / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Folding of actin by CCT/TriC / intermediate filament cytoskeleton / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / negative regulation of amyloid fibril formation / RHOBTB1 GTPase cycle / protein folding chaperone complex / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / beta-tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / RHOBTB2 GTPase cycle / microtubule-based process / heterochromatin / : / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / protein folding chaperone / acrosomal vesicle / tubulin binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / mRNA 5'-UTR binding / response to virus / azurophil granule lumen / transcription corepressor activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / G-protein beta-subunit binding / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / retina development in camera-type eye / cell body / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / protein stabilization / cilium / cadherin binding / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin / T-complex protein 1, alpha subunit ...Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 / T-complex protein 1 subunit beta ...Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 / T-complex protein 1 subunit beta / Prefoldin subunit 5 / T-complex protein 1 subunit eta / Prefoldin subunit 4 / Prefoldin subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Gestaut, D.R. / Roh, S.H. / Ma, B. / Pintilie, G. / Joachimiak, L.A. / Leitner, A. / Walzthoeni, T. / Aebersold, R. / Chiu, W. / Frydman, J.
資金援助 米国, European Union, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM074074 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)F32GM103124 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM079429 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)P01NS092525 米国
European Research Council (ERC)AdvG #233226European Union
European Research Council (ERC)AdvG #670821European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: The Chaperonin TRiC/CCT Associates with Prefoldin through a Conserved Electrostatic Interface Essential for Cellular Proteostasis.
著者: Daniel Gestaut / Soung Hun Roh / Boxue Ma / Grigore Pintilie / Lukasz A Joachimiak / Alexander Leitner / Thomas Walzthoeni / Ruedi Aebersold / Wah Chiu / Judith Frydman /
要旨: Maintaining proteostasis in eukaryotic protein folding involves cooperation of distinct chaperone systems. To understand how the essential ring-shaped chaperonin TRiC/CCT cooperates with the ...Maintaining proteostasis in eukaryotic protein folding involves cooperation of distinct chaperone systems. To understand how the essential ring-shaped chaperonin TRiC/CCT cooperates with the chaperone prefoldin/GIMc (PFD), we integrate cryoelectron microscopy (cryo-EM), crosslinking-mass-spectrometry and biochemical and cellular approaches to elucidate the structural and functional interplay between TRiC/CCT and PFD. We find these hetero-oligomeric chaperones associate in a defined architecture, through a conserved interface of electrostatic contacts that serves as a pivot point for a TRiC-PFD conformational cycle. PFD alternates between an open "latched" conformation and a closed "engaged" conformation that aligns the PFD-TRiC substrate binding chambers. PFD can act after TRiC bound its substrates to enhance the rate and yield of the folding reaction, suppressing non-productive reaction cycles. Disrupting the TRiC-PFD interaction in vivo is strongly deleterious, leading to accumulation of amyloid aggregates. The supra-chaperone assembly formed by PFD and TRiC is essential to prevent toxic conformations and ensure effective cellular proteostasis.
履歴
登録2019年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0490
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Prefoldin subunit 1
2: Prefoldin subunit 2
3: Prefoldin subunit 3
4: Prefoldin subunit 4
5: Prefoldin subunit 5
6: Prefoldin subunit 6
A: T-complex protein 1 subunit alpha
B: T-complex protein 1 subunit beta
C: T-complex protein 1 subunit gamma
D: T-complex protein 1 subunit delta
E: T-complex protein 1 subunit epsilon
F: T-complex protein 1 subunit zeta
G: T-complex protein 1 subunit eta
H: T-complex protein 1 subunit theta
I: T-complex protein 1 subunit alpha
J: T-complex protein 1 subunit beta
K: T-complex protein 1 subunit gamma
L: T-complex protein 1 subunit delta
M: T-complex protein 1 subunit epsilon
N: T-complex protein 1 subunit zeta
O: T-complex protein 1 subunit eta
P: T-complex protein 1 subunit theta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)981,45622
ポリマ－981,45622
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area88350 Å2
ΔGint-356 kcal/mol
Surface area339510 Å2

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要素

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Prefoldin subunit ... , 6種, 6分子 123456

#1: タンパク質 Prefoldin subunit 1


分子量: 12522.427 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN1, PFD1
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: O60925
#2: タンパク質 Prefoldin subunit 2


分子量: 11862.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN2, PFD2, HSPC231
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q9UHV9
#3: タンパク質 Prefoldin subunit 3 / HIBBJ46 / von Hippel-Lindau-binding protein 1 / VHL-binding protein 1


分子量: 15558.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VBP1, PFDN3
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P61758
#4: タンパク質 Prefoldin subunit 4 / Protein C-1


分子量: 12142.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN4, PFD4
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q9NQP4
#5: タンパク質 Prefoldin subunit 5 / Myc modulator 1 / c-Myc-binding protein Mm-1


分子量: 14579.903 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN5, MM1, PFD5
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q99471
#6: タンパク質 Prefoldin subunit 6 / Protein Ke2


分子量: 11775.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFDN6, HKE2, PFD6
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: O15212

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T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 AIBJCKDLEMFNGOHP

#7: タンパク質 T-complex protein 1 subunit alpha / TCP-1-alpha / CCT-alpha


分子量: 58061.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCP1, CCT1, CCTA
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P17987
#8: タンパク質 T-complex protein 1 subunit beta / TCP-1-beta / CCT-beta


分子量: 54736.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT2, 99D8.1, CCTB
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P78371
#9: タンパク質 T-complex protein 1 subunit gamma / TCP-1-gamma / CCT-gamma / hTRiC5


分子量: 57165.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT3, CCTG, TRIC5
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P49368
#10: タンパク質 T-complex protein 1 subunit delta / TCP-1-delta / CCT-delta / Stimulator of TAR RNA-binding


分子量: 55636.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT4, CCTD, SRB
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P50991
#11: タンパク質 T-complex protein 1 subunit epsilon / TCP-1-epsilon / CCT-epsilon


分子量: 56989.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT5, CCTE, KIAA0098
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P48643
#12: タンパク質 T-complex protein 1 subunit zeta / TCP-1-zeta / Acute morphine dependence-related protein 2 / CCT-zeta-1 / HTR3 / Tcp20


分子量: 56445.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT6A, CCT6, CCTZ
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P40227
#13: タンパク質 T-complex protein 1 subunit eta / TCP-1-eta / CCT-eta / HIV-1 Nef-interacting protein


分子量: 56369.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT7, CCTH, NIP7-1
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q99832
#14: タンパク質 T-complex protein 1 subunit theta / TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma ...TCP-1-theta / CCT-theta / Chaperonin containing T-complex polypeptide 1 subunit 8 / Renal carcinoma antigen NY-REN-15


分子量: 56102.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCT8, C21orf112, CCTQ, KIAA0002
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P50990

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1hTRiC-hPFDCOMPLEXall0RECOMBINANT
2hTRiCCOMPLEX#7-#141RECOMBINANT
3hPFDCOMPLEX#1-#61RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Insect cell expression vector pTIE1 (その他)266783
22Insect cell expression vector pTIE1 (その他)266783
33Insect cell expression vector pTIE1 (その他)266783
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38032 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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